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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Dia1 in the Middle of F-actin | |||||||||
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![]() | Actin / Filament / Elongation / Ends / CYTOSOLIC PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / RHOF GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction ...negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / RHOF GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction / RHO GTPases Activate Formins / profilin binding / regulation of microtubule-based process / axon midline choice point recognition / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / myosin heavy chain binding / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / brush border / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / synaptic vesicle endocytosis / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / ephrin receptor signaling pathway / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / cytoskeleton organization / actin filament polymerization / Neutrophil degranulation / filopodium / actin filament / sensory perception of sound / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein localization / brain development / small GTPase binding / ruffle membrane / spindle / calcium-dependent protein binding / neuron projection development / presynapse / lamellipodium / actin binding / gene expression / regulation of cell shape / cell body / actin cytoskeleton organization / transmembrane transporter binding / hydrolase activity / positive regulation of cell migration / neuron projection / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å | |||||||||
![]() | Palmer NJ / Barrie KR / Dominguez R | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Mechanisms of actin filament severing and elongation by formins. 著者: Nicholas J Palmer / Kyle R Barrie / Roberto Dominguez / ![]() 要旨: Humans express fifteen formins, playing crucial roles in actin-based processes, such as cytokinesis, cell motility, and mechanotransduction . However, the lack of structures bound to the actin ...Humans express fifteen formins, playing crucial roles in actin-based processes, such as cytokinesis, cell motility, and mechanotransduction . However, the lack of structures bound to the actin filament (F-actin) has been a major impediment to understanding formin function. While formins are known for their ability to nucleate and elongate F-actin , some formins can additionally depolymerize, sever, or bundle F-actin. Two mammalian formins, inverted formin-2 (INF2) and diaphanous-1 (Dia1), exemplify this diversity. INF2 displays potent severing activity but elongates weakly , whereas Dia1 has potent elongation activity but does not sever . Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we reveal five structural states of INF2 and two of Dia1 bound to the middle and barbed end of F-actin. INF2 and Dia1 bind differently to these sites, consistent with their distinct activities. The FH2 and WH2 domains of INF2 are positioned to sever F-actin, whereas Dia1 appears unsuited for severing. Structures also show how profilin-actin is delivered to the fast-growing barbed end, and how this is followed by a transition of the incoming monomer into the F-actin conformation and the release of profilin. Combined, the seven structures presented here provide step-by-step visualization of the mechanisms of F-actin severing and elongation by formins. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 32.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 20.6 KB 20.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 8.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 34.1 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 64 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 59.3 MB 59.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 16.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 21.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9b3dMC ![]() 9az4C ![]() 9azpC ![]() 9azqC ![]() 9b03C ![]() 9b0kC ![]() 9b27C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_44135_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_44135_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Structure of mDia1 dimer bound at the barbed end of actin filaments.
全体 | 名称: Structure of mDia1 dimer bound at the barbed end of actin filaments. |
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要素 |
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-超分子 #1: Structure of mDia1 dimer bound at the barbed end of actin filaments.
超分子 | 名称: Structure of mDia1 dimer bound at the barbed end of actin filaments. タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 252 KDa |
-超分子 #2: mDia1 dimer
超分子 | 名称: mDia1 dimer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #3: Actin filament
超分子 | 名称: Actin filament / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle
分子 | 名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 41.387227 KDa |
配列 | 文字列: TTALVCDNGS GLVKAGFAGD DAPRAVFPSI VGRPRHQGVM VGMGQKDSYV GDEAQSKRGI LTLKYPIE(HIC)G IITNWD DME KIWHHTFYNE LRVAPEEHPT LLTEAPLNPK ANREKMTQIM FETFNVPAMY VAIQAVLSLY ASGRTTGIVL DSGDGVT HN ...文字列: TTALVCDNGS GLVKAGFAGD DAPRAVFPSI VGRPRHQGVM VGMGQKDSYV GDEAQSKRGI LTLKYPIE(HIC)G IITNWD DME KIWHHTFYNE LRVAPEEHPT LLTEAPLNPK ANREKMTQIM FETFNVPAMY VAIQAVLSLY ASGRTTGIVL DSGDGVT HN VPIYEGYALP HAIMRLDLAG RDLTDYLMKI LTERGYSFVT TAEREIVRDI KEKLCYVALD FENEMATAAS SSSLEKSY E LPDGQVITIG NERFRCPETL FQPSFIGMES AGIHETTYNS IMKCDIDIRK DLYANNVMSG GTTMYPGIAD RMQKEITAL APSTMKIKII APPERKYSVW IGGSILASLS TFQQMWITKQ EYDEAGPSIV HRKCF UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle |
-分子 #2: Protein diaphanous homolog 1
分子 | 名称: Protein diaphanous homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 46.313004 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: VLPFGLTPKK VYKPEVQLRR PNWSKFVAED LSQDCFWTKV KEDRFENNEL FAKLTLAFSA QTKTSKAKKD QEGGEEKKSV QKKKVKELK VLDSKTAQNL SIFLGSFRMP YQEIKNVILE VNEAVLTESM IQNLIKQMPE PEQLKMLSEL KEEYDDLAES E QFGVVMGT ...文字列: VLPFGLTPKK VYKPEVQLRR PNWSKFVAED LSQDCFWTKV KEDRFENNEL FAKLTLAFSA QTKTSKAKKD QEGGEEKKSV QKKKVKELK VLDSKTAQNL SIFLGSFRMP YQEIKNVILE VNEAVLTESM IQNLIKQMPE PEQLKMLSEL KEEYDDLAES E QFGVVMGT VPRLRPRLNA ILFKLQFSEQ VENIKPEIVS VTAACEELRK SENFSSLLEL TLLVGNYMNA GSRNAGAFGF NI SFLCKLR DTKSADQKMT LLHFLAELCE NDHPEVLKFP DELAHVEKAS RVSAENLQKS LDQMKKQIAD VERDVQNFPA ATD EKDKFV EKMTSFVKDA QEQYNKLRMM HSNMETLYKE LGDYFVFDPK KLSVEEFFMD LHNFRNMFLQ AVKENQKRRE TEE UniProtKB: Protein diaphanous homolog 1 |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-ADP: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1.48 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
詳細: 20mM HEPES, 50mM NaCL, 1mM EDTA, 1mM DTT, 0.05% Thesit | ||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 100 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | ||||||||||||
詳細 | Actin filaments were sonicated prior to addition of mDia1 |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 42.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |