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- EMDB-42105: Cryo-EM structure of dimeric SCF-FBXL17-BACH1BTB E3 ligase comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42105
タイトルCryo-EM structure of dimeric SCF-FBXL17-BACH1BTB E3 ligase complex close conformation
マップデータThe global EM map of dimeric SCF-FBXL17-BACH1-BTB via Non-uniform refinement in cryoSPARC.
試料
  • 複合体: The SCF-F-box protein with BACH1 BTB Domain, dimeric SCF-BFXL17-BACH1BTB
    • タンパク質・ペプチド: Transcription regulator protein BACH1
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: F-box/LRR-repeat protein 17
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
キーワードSCF / FBXL17 / BACH1 / F-box protein / CUL1 / Cullin / E3 ligase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HMOX1 expression and activity / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / F-box domain binding / ligand-modulated transcription factor activity / PcG protein complex / negative regulation of beige fat cell differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus ...Regulation of HMOX1 expression and activity / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / F-box domain binding / ligand-modulated transcription factor activity / PcG protein complex / negative regulation of beige fat cell differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / regulation of smoothened signaling pathway / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / ubiquitin ligase activator activity / NEDD8 ligase activity / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / neural crest cell differentiation / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / negative regulation of mitophagy / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / site of DNA damage / signal transduction in response to DNA damage / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / molecular function activator activity / T cell activation / animal organ morphogenesis / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / cellular response to amino acid stimulus / Heme signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of CRY and PER proteins / Activation of NF-kappaB in B cells / G1/S transition of mitotic cell cycle / Degradation of GLI1 by the proteasome / Iron uptake and transport / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Hedgehog 'on' state / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / RING-type E3 ubiquitin transferase / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / beta-catenin binding / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Evasion by RSV of host interferon responses / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / DNA Damage Recognition in GG-NER / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / FCERI mediated NF-kB activation / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / RNA polymerase II transcription regulator complex / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Interleukin-1 signaling
類似検索 - 分子機能
: / : / F-box/LRR-repeat protein 15, leucine rich repeat domain / BACH, basic leucine zipper (bZIP) domain / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / : / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily ...: / : / F-box/LRR-repeat protein 15, leucine rich repeat domain / BACH, basic leucine zipper (bZIP) domain / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / : / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Leucine Rich repeat / Basic-leucine zipper domain / Cullin / Basic-leucine zipper domain superfamily / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription regulator protein BACH1 / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / S-phase kinase-associated protein 1 / Cullin-1 / F-box/LRR-repeat protein 17
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Shi H / Cao S / Zheng N
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2024
タイトル: Recognition of BACH1 quaternary structure degrons by two F-box proteins under oxidative stress.
著者: Shiyun Cao / Sheena Faye Garcia / Huigang Shi / Ellie I James / Yuki Kito / Hui Shi / Haibin Mao / Sharon Kaisari / Gergely Rona / Sophia Deng / Hailey V Goldberg / Jackeline Ponce / Beatrix ...著者: Shiyun Cao / Sheena Faye Garcia / Huigang Shi / Ellie I James / Yuki Kito / Hui Shi / Haibin Mao / Sharon Kaisari / Gergely Rona / Sophia Deng / Hailey V Goldberg / Jackeline Ponce / Beatrix Ueberheide / Luca Lignitto / Miklos Guttman / Michele Pagano / Ning Zheng /
要旨: Ubiquitin-dependent proteolysis regulates diverse cellular functions with high substrate specificity, which hinges on the ability of ubiquitin E3 ligases to decode the targets' degradation signals, i. ...Ubiquitin-dependent proteolysis regulates diverse cellular functions with high substrate specificity, which hinges on the ability of ubiquitin E3 ligases to decode the targets' degradation signals, i.e., degrons. Here, we show that BACH1, a transcription repressor of antioxidant response genes, features two distinct unconventional degrons encrypted in the quaternary structure of its homodimeric BTB domain. These two degrons are both functionalized by oxidative stress and are deciphered by two complementary E3s. FBXO22 recognizes a degron constructed by the BACH1 BTB domain dimer interface, which is unmasked from transcriptional co-repressors after oxidative stress releases BACH1 from chromatin. When this degron is impaired by oxidation, a second BACH1 degron manifested by its destabilized BTB dimer is probed by a pair of FBXL17 proteins that remodels the substrate into E3-bound monomers for ubiquitination. Our findings highlight the multidimensionality of protein degradation signals and the functional complementarity of different ubiquitin ligases targeting the same substrate.
履歴
登録2023年9月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月6日-
マップ公開2024年11月6日-
更新2025年1月8日-
現状2025年1月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42105.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42105.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The global EM map of dimeric SCF-FBXL17-BACH1-BTB via Non-uniform refinement in cryoSPARC.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 512 pix.
= 380.416 Å		0.74 Å/pix.
x 512 pix.
= 380.416 Å		0.74 Å/pix.
x 512 pix.
= 380.416 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.743 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0261
最小 - 最大-0.084999934 - 0.2552071
平均 (標準偏差)-0.00031009794 (±0.0062373127)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 380.416 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_42105_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The half map of dimeric SCF-FBXL17-BACH1-BTB via Non-uniform...

ファイルemd_42105_half_map_1.map
注釈The half map of dimeric SCF-FBXL17-BACH1-BTB via Non-uniform refinement in cryoSPARC.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The half map of dimeric SCF-FBXL17-BACH1-BTB via Non-uniform...

ファイルemd_42105_half_map_2.map
注釈The half map of dimeric SCF-FBXL17-BACH1-BTB via Non-uniform refinement in cryoSPARC.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The SCF-F-box protein with BACH1 BTB Domain, dimeric SCF-BFXL17-B...

全体名称: The SCF-F-box protein with BACH1 BTB Domain, dimeric SCF-BFXL17-BACH1BTB
要素
  • 複合体: The SCF-F-box protein with BACH1 BTB Domain, dimeric SCF-BFXL17-BACH1BTB
    • タンパク質・ペプチド: Transcription regulator protein BACH1
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: F-box/LRR-repeat protein 17
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed

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超分子 #1: The SCF-F-box protein with BACH1 BTB Domain, dimeric SCF-BFXL17-B...

超分子名称: The SCF-F-box protein with BACH1 BTB Domain, dimeric SCF-BFXL17-BACH1BTB
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #5, #3-#4, #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cullin-1

分子名称: Cullin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 88.501945 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: KQIGLDQIWD DLRAGIQQVY TRQSMAKSRY MELYTHVYNY CTSVHQSNQA RGAGVPPSKS KKGQTPGGAQ FVGLELYKRL KEFLKNYLT NLLKDGEDLM DESVLKFYTQ QWEDYRFSSK VLNGICAYLN RHWVRRECDE GRKGIYEIYS LALVTWRDCL F RPLNKQVT ...文字列:
KQIGLDQIWD DLRAGIQQVY TRQSMAKSRY MELYTHVYNY CTSVHQSNQA RGAGVPPSKS KKGQTPGGAQ FVGLELYKRL KEFLKNYLT NLLKDGEDLM DESVLKFYTQ QWEDYRFSSK VLNGICAYLN RHWVRRECDE GRKGIYEIYS LALVTWRDCL F RPLNKQVT NAVLKLIEKE RNGETINTRL ISGVVQSYVE LGLNEDDAFA KGPTLTVYKE SFESQFLADT ERFYTRESTE FL QQNPVTE YMKKAEARLL EEQRRVQVYL HESTQDELAR KCEQVLIEKH LEIFHTEFQN LLDADKNEDL GRMYNLVSRI QDG LGELKK LLETHIHNQG LAAIEKCGEA ALNDPKMYVQ TVLDVHKKYN ALVMSAFNND AGFVAALDKA CGRFINNNAV TKMA QSSSK SPELLARYCD SLLKKSSKNP EEAELEDTLN QVMVVFKYIE DKDVFQKFYA KMLAKRLVHQ NSASDDAEAS MISKL KQAC GFEYTSKLQR MFQDIGVSKD LNEQFKKHLT NSEPLDLDFS IQVLSSGSWP FQQSCTFALP SELERSYQRF TAFYAS RHS GRKLTWLYQL SKGELVTNCF KNRYTLQAST FQMAILLQYN TEDAYTVQQL TDSTQIKMDI LAQVLQILLK SKLLVLE DE NANVDEVELK PDTLIKLYLG YKNKKLRVNI NVPMKTEQKQ EQETTHKNIE EDRKLLIQAA IVRIMKMRKV LKHQQLLG E VLTQLSSRFK PRVPVIKKCI DILIEKEYLE RVDGEKDTYS YLA

UniProtKB: Cullin-1

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分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.84041 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
GAGKKRFEVK KWNAVALWAW DIVVDNCAIC RNHIMDLCIE CQANQASATS EECTVAWGVC NHAFHFHCIS RWLKTRQVCP LDNREWEFQ KYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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分子 #3: S-phase kinase-associated protein 1

分子名称: S-phase kinase-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.580834 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MPSIKLQSSD GEIFEVDVEI AKQSTIKTML EDLGMDDEGD DDPVPLPNVN AAILKKVIQW CTHHKDDPPP PEDDENKEKR TDDIPVWDQ EFLKVDQGTL FELILAANYL DIKGLLDVTC KTVANMIKGK TPEEIRKTFN IKNDFTEEEE AQVRKENQWC E EK

UniProtKB: S-phase kinase-associated protein 1

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分子 #4: F-box/LRR-repeat protein 17

分子名称: F-box/LRR-repeat protein 17 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.505512 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: CHREPPPETP DINQLPPSIL LKIFSNLSLD ERCLSASLVC KYWRDLCLDF QFWKQLDLSS RQQVTDELLE KIASRSQNII EINISDCRS MSDNGVCVLA FKCPGLLRYT AYRCKQLSDT SIIAVASHCP LLQKVHVGNQ DKLTDEGLKQ LGSKCRELKD I HFGQCYKI ...文字列:
CHREPPPETP DINQLPPSIL LKIFSNLSLD ERCLSASLVC KYWRDLCLDF QFWKQLDLSS RQQVTDELLE KIASRSQNII EINISDCRS MSDNGVCVLA FKCPGLLRYT AYRCKQLSDT SIIAVASHCP LLQKVHVGNQ DKLTDEGLKQ LGSKCRELKD I HFGQCYKI SDEGMIVIAK GCLKLQRIYM QENKLVTDQS VKAFAEHCPE LQYVGFMGCS VTSKGVIHLT KLRNLSSLDL RH ITELDNE TVMEIVKRCK NLSSLNLCLN WIINDRCVEV IAKEGQNLKE LYLVSCKITD YALIAIGRYS MTIETVDVGW CKE ITDQGA TLIAQSSKSL RYLGLMRCDK VNEVTVEQLV QQYPHITFST VLQDCKRTLE RAYQMGWTPN MSAASS

UniProtKB: F-box/LRR-repeat protein 17

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分子 #5: Transcription regulator protein BACH1

分子名称: Transcription regulator protein BACH1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.839761 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
SVFAYESSVH STNVLLSLND QRKKDVLCDV TIFVEGQRFR AHRSVLAACS SYFHSRIVGQ ADGELNITLP EEVTVKGFEP LIQFAYTAK LILSKENVDE VCKCVEFLSV HNIEESCFQF LKF

UniProtKB: Transcription regulator protein BACH1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 25.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab-initio reconstruction
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 71155
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6wcq

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1ldj

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8ubu:
Cryo-EM structure of dimeric SCF-FBXL17-BACH1BTB E3 ligase complex close conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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