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万見
- EMDB-42051: Cryo-EM Structure of SCF-FBOX22-BACH1BTB -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42051
タイトルCryo-EM Structure of SCF-FBOX22-BACH1BTB
マップデータThe overall EM map of SCF-FBXO22-BACH1BTB complex from Non uniform refinement in cryoSPARC
試料
  • 複合体: FBXO22-BACH1BTB
    • タンパク質・ペプチド: F-box only protein 22
    • タンパク質・ペプチド: Transcription regulator protein BACH1
  • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
  • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
キーワードF-box protein / FBXO22 / BACH1 / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HMOX1 expression and activity / regulation of skeletal muscle fiber development / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / synaptic assembly at neuromuscular junction / F-box domain binding / ligand-modulated transcription factor activity / PcG protein complex / cullin-RING ubiquitin ligase complex / regulation of xenophagy / maintenance of protein location in nucleus ...Regulation of HMOX1 expression and activity / regulation of skeletal muscle fiber development / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / synaptic assembly at neuromuscular junction / F-box domain binding / ligand-modulated transcription factor activity / PcG protein complex / cullin-RING ubiquitin ligase complex / regulation of xenophagy / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / regulation of cell cycle process / neural crest cell differentiation / ubiquitin ligase activator activity / regulation of BMP signaling pathway / regulation of mitophagy / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / regulation of centrosome duplication / regulation of TOR signaling / SCF ubiquitin ligase complex / regulation of DNA damage checkpoint / PRC1 complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Prolactin receptor signaling / ubiquitin ligase complex scaffold activity / limb development / cullin family protein binding / centrosome duplication / cilium assembly / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / ubiquitin ligase complex / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / molecular function activator activity / protein modification process / regulation of mitotic cell cycle / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / G1/S transition of mitotic cell cycle / Heme signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of CRY and PER proteins / Iron uptake and transport / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / Negative regulation of NOTCH4 signaling / beta-catenin binding / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / GSK3B-mediated proteasomal degradation of PD-L1(CD274) / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of circadian rhythm / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Z disc / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / RNA polymerase II transcription regulator complex / protein polyubiquitination / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / ubiquitin-protein transferase activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX2 expression and activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of inflammatory response / Neddylation / cellular response to oxidative stress / heterochromatin formation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of cell cycle / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of apoptotic process / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein ubiquitination / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA repair / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / centrosome
類似検索 - 分子機能
FIST, C-domain / FIST C domain / FIST_C / BACH, basic leucine zipper (bZIP) domain / F-box domain / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / : / F-box-like domain superfamily ...FIST, C-domain / FIST C domain / FIST_C / BACH, basic leucine zipper (bZIP) domain / F-box domain / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / : / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / Cullin protein neddylation domain / basic region leucin zipper / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin, N-terminal / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Basic-leucine zipper domain / Cullin alpha solenoid domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Cullin / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription regulator protein BACH1 / S-phase kinase-associated protein 1 / Cullin-1 / F-box only protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Shi H / Cao S / Zheng N
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2024
タイトル: Recognition of BACH1 quaternary structure degrons by two F-box proteins under oxidative stress.
著者: Shiyun Cao / Sheena Faye Garcia / Huigang Shi / Ellie I James / Yuki Kito / Hui Shi / Haibin Mao / Sharon Kaisari / Gergely Rona / Sophia Deng / Hailey V Goldberg / Jackeline Ponce / Beatrix ...著者: Shiyun Cao / Sheena Faye Garcia / Huigang Shi / Ellie I James / Yuki Kito / Hui Shi / Haibin Mao / Sharon Kaisari / Gergely Rona / Sophia Deng / Hailey V Goldberg / Jackeline Ponce / Beatrix Ueberheide / Luca Lignitto / Miklos Guttman / Michele Pagano / Ning Zheng /
要旨: Ubiquitin-dependent proteolysis regulates diverse cellular functions with high substrate specificity, which hinges on the ability of ubiquitin E3 ligases to decode the targets' degradation signals, i. ...Ubiquitin-dependent proteolysis regulates diverse cellular functions with high substrate specificity, which hinges on the ability of ubiquitin E3 ligases to decode the targets' degradation signals, i.e., degrons. Here, we show that BACH1, a transcription repressor of antioxidant response genes, features two distinct unconventional degrons encrypted in the quaternary structure of its homodimeric BTB domain. These two degrons are both functionalized by oxidative stress and are deciphered by two complementary E3s. FBXO22 recognizes a degron constructed by the BACH1 BTB domain dimer interface, which is unmasked from transcriptional co-repressors after oxidative stress releases BACH1 from chromatin. When this degron is impaired by oxidation, a second BACH1 degron manifested by its destabilized BTB dimer is probed by a pair of FBXL17 proteins that remodels the substrate into E3-bound monomers for ubiquitination. Our findings highlight the multidimensionality of protein degradation signals and the functional complementarity of different ubiquitin ligases targeting the same substrate.
履歴
登録2023年9月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月6日-
マップ公開2024年11月6日-
更新2025年1月8日-
現状2025年1月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42051.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42051.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The overall EM map of SCF-FBXO22-BACH1BTB complex from Non uniform refinement in cryoSPARC
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336. Å		0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336. Å		0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-2.8524 - 3.953699
平均 (標準偏差)-0.00056936254 (±0.04968332)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 336.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: The composite EM map of SCF-FBXO22-BACH1BTB complex was...

ファイルemd_42051_additional_1.map
注釈The composite EM map of SCF-FBXO22-BACH1BTB complex was generated by combining the global EM map and local refinement map of FBXO22-BACH1 via Chimera.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The half map of SCF-FBXO22-BACH1BTB complex from Non...

ファイルemd_42051_half_map_1.map
注釈The half map of SCF-FBXO22-BACH1BTB complex from Non uniform refinement in cryoSPARC.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The half map of SCF-FBXO22-BACH1BTB complex from Non...

ファイルemd_42051_half_map_2.map
注釈The half map of SCF-FBXO22-BACH1BTB complex from Non uniform refinement in cryoSPARC.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FBXO22-BACH1BTB

全体名称: FBXO22-BACH1BTB
要素
  • 複合体: FBXO22-BACH1BTB
    • タンパク質・ペプチド: F-box only protein 22
    • タンパク質・ペプチド: Transcription regulator protein BACH1
  • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
  • タンパク質・ペプチド: Cullin-1

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超分子 #1: FBXO22-BACH1BTB

超分子名称: FBXO22-BACH1BTB / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: F-box only protein 22

分子名称: F-box only protein 22 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.56227 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MEPVGCCGEC RGSSVDPRST FVLSNLAEVV ERVLTFLPAK ALLRVACVCR LWRECVRRVL RTHRSVTWIS AGLAEAGHLE GHCLVRVVA EELENVRILP HTVLYMADSE TFISLEECRG HKRARKRTSM ETALALEKLF PKQCQVLGIV TPGIVVTPMG S GSNRPQEI ...文字列:
MEPVGCCGEC RGSSVDPRST FVLSNLAEVV ERVLTFLPAK ALLRVACVCR LWRECVRRVL RTHRSVTWIS AGLAEAGHLE GHCLVRVVA EELENVRILP HTVLYMADSE TFISLEECRG HKRARKRTSM ETALALEKLF PKQCQVLGIV TPGIVVTPMG S GSNRPQEI EIGESGFALL FPQIEGIKIQ PFHFIKDPKN LTLERHQLTE VGLLDNPELR VVLVFGYNCC KVGASNYLQQ VV STFSDMN IILAGGQVDN LSSLTSEKNP LDIDASGVVG LSFSGHRIQS ATVLLNEDVS DEKTAEAAMQ RLKAANIPEH NTI GFMFAC VGRGFQYYRA KGNVEADAFR KFFPSVPLFG FFGNGEIGCD RIVTGNFILR KCNEVKDDDL FHSYTTIMAL IHLG SSK

UniProtKB: F-box only protein 22

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分子 #2: Transcription regulator protein BACH1

分子名称: Transcription regulator protein BACH1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.839761 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
SVFAYESSVH STNVLLSLND QRKKDVLCDV TIFVEGQRFR AHRSVLAACS SYFHSRIVGQ ADGELNITLP EEVTVKGFEP LIQFAYTAK LILSKENVDE VCKCVEFLSV HNIEESCFQF LKF

UniProtKB: Transcription regulator protein BACH1

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分子 #3: S-phase kinase-associated protein 1

分子名称: S-phase kinase-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.082326 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MPSIKLQSSD GEIFEVDVEI AKQSVTIKTM LEDLGMDDEG DDDPVPLPNV NAAILKKVIQ WCTHHKDDPP PPEDDENKEK RTDDIPVWD QEFLKVDQGT LFELILAANY LDIKGLLDVT CKTVANMIKG KTPEEIRKTF NIKNDFTEEE EAQVGSTQFC L

UniProtKB: S-phase kinase-associated protein 1

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分子 #4: Cullin-1

分子名称: Cullin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 88.501945 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: KQIGLDQIWD DLRAGIQQVY TRQSMAKSRY MELYTHVYNY CTSVHQSNQA RGAGVPPSKS KKGQTPGGAQ FVGLELYKRL KEFLKNYLT NLLKDGEDLM DESVLKFYTQ QWEDYRFSSK VLNGICAYLN RHWVRRECDE GRKGIYEIYS LALVTWRDCL F RPLNKQVT ...文字列:
KQIGLDQIWD DLRAGIQQVY TRQSMAKSRY MELYTHVYNY CTSVHQSNQA RGAGVPPSKS KKGQTPGGAQ FVGLELYKRL KEFLKNYLT NLLKDGEDLM DESVLKFYTQ QWEDYRFSSK VLNGICAYLN RHWVRRECDE GRKGIYEIYS LALVTWRDCL F RPLNKQVT NAVLKLIEKE RNGETINTRL ISGVVQSYVE LGLNEDDAFA KGPTLTVYKE SFESQFLADT ERFYTRESTE FL QQNPVTE YMKKAEARLL EEQRRVQVYL HESTQDELAR KCEQVLIEKH LEIFHTEFQN LLDADKNEDL GRMYNLVSRI QDG LGELKK LLETHIHNQG LAAIEKCGEA ALNDPKMYVQ TVLDVHKKYN ALVMSAFNND AGFVAALDKA CGRFINNNAV TKMA QSSSK SPELLARYCD SLLKKSSKNP EEAELEDTLN QVMVVFKYIE DKDVFQKFYA KMLAKRLVHQ NSASDDAEAS MISKL KQAC GFEYTSKLQR MFQDIGVSKD LNEQFKKHLT NSEPLDLDFS IQVLSSGSWP FQQSCTFALP SELERSYQRF TAFYAS RHS GRKLTWLYQL SKGELVTNCF KNRYTLQAST FQMAILLQYN TEDAYTVQQL TDSTQIKMDI LAQVLQILLK SKLLVLE DE NANVDEVELK PDTLIKLYLG YKNKKLRVNI NVPMKTEQKQ EQETTHKNIE EDRKLLIQAA IVRIMKMRKV LKHQQLLG E VLTQLSSRFK PRVPVIKKCI DILIEKEYLE RVDGEKDTYS YLA

UniProtKB: Cullin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 59.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab-initio reconstruction
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 413523
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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