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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4200 | |||||||||
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タイトル | Localized reconstruction of the Rift Valley fever virus glycoprotein hexamer type 3 | |||||||||
![]() | Localized Reconstruction of Rift Valley fever virus type 3 hexamer | |||||||||
![]() |
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![]() | enveloped virus / RVFV / glycoprotein / fusion protein / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | ![]() host cell mitochondrial outer membrane / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / host cell Golgi membrane / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / virion membrane / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.3 Å | |||||||||
![]() | Halldorsson S / Huiskonen JT | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Shielding and activation of a viral membrane fusion protein. 著者: Steinar Halldorsson / Sai Li / Mengqiu Li / Karl Harlos / Thomas A Bowden / Juha T Huiskonen / ![]() ![]() 要旨: Entry of enveloped viruses relies on insertion of hydrophobic residues of the viral fusion protein into the host cell membrane. However, the intermediate conformations during fusion remain unknown. ...Entry of enveloped viruses relies on insertion of hydrophobic residues of the viral fusion protein into the host cell membrane. However, the intermediate conformations during fusion remain unknown. Here, we address the fusion mechanism of Rift Valley fever virus. We determine the crystal structure of the Gn glycoprotein and fit it with the Gc fusion protein into cryo-electron microscopy reconstructions of the virion. Our analysis reveals how the Gn shields the hydrophobic fusion loops of the Gc, preventing premature fusion. Electron cryotomography of virions interacting with membranes under acidic conditions reveals how the fusogenic Gc is activated upon removal of the Gn shield. Repositioning of the Gn allows extension of Gc and insertion of fusion loops in the outer leaflet of the target membrane. These data show early structural transitions that enveloped viruses undergo during host cell entry and indicate that analogous shielding mechanisms are utilized across diverse virus families. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 12.3 KB 12.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 4.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 132.5 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6f9eMC ![]() 4197C ![]() 4198C ![]() 4199C ![]() 4201C ![]() 4202C ![]() 4203C ![]() 4204C ![]() 4205C ![]() 4206C ![]() 4207C ![]() 4208C ![]() 4209C ![]() 4210C ![]() 4211C ![]() 6f8pC ![]() 6f9bC ![]() 6f9cC ![]() 6f9dC ![]() 6f9fC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Localized Reconstruction of Rift Valley fever virus type 3 hexamer | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.7 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Rift Valley fever virus
全体 | 名称: ![]() ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Rift Valley fever virus
超分子 | 名称: Rift Valley fever virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Cultured in Vero cells / NCBI-ID: 11588 / 生物種: Rift Valley fever virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: Glycoprotein shell / 直径: 1100.0 Å / T番号(三角分割数): 12 |
-分子 #1: Glycoprotein
分子 | 名称: Glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 34.968902 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: EDPHLRNRPG KGHNYIDGMT QEDATCKPVT YAGACSSFDV LLEKGKFPLF QSYAHHRTLL EAVHDTIIAK ADPPSCDLQS AHGNPCMKE KLVMKTHCPN DYQSAHYLNN DGKMASVKCP PKYELTEDCN FCRQMTGASL KKGSYPLQDL FCQSSEDDGS K LKTKMKGV ...文字列: EDPHLRNRPG KGHNYIDGMT QEDATCKPVT YAGACSSFDV LLEKGKFPLF QSYAHHRTLL EAVHDTIIAK ADPPSCDLQS AHGNPCMKE KLVMKTHCPN DYQSAHYLNN DGKMASVKCP PKYELTEDCN FCRQMTGASL KKGSYPLQDL FCQSSEDDGS K LKTKMKGV CEVGVQALKK CDGQLSTAHE VVPFAVFKNS KKVYLDKLDL KTEENLLPDS FVCFEHKGQY KGKLDSGQTK RE LKSFDIS QCPKIGGHGS KKCTGDAAFC SAYECTAQYA NAYCSHANGS GIVQIQVSGV WKKPLCVGYE RVVVKRELS UniProtKB: Envelopment polyprotein |
-分子 #2: Glycoprotein
分子 | 名称: Glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 46.85557 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: DPGCSELIQA SSRITTCSTE GVNTKCRLSG TALIRAGSVG AEACLMLKGV KEDQTKFLKI KTVSSELSCR EGQSYWTGSF SPKCLSSRR CHLVGECHVN RCLSWRDNET SAEFSFVGES TTMRENKCFE QCGGWGCGCF NVNPSCLFVH TYLQSVRKEA L RVFNCIDW ...文字列: DPGCSELIQA SSRITTCSTE GVNTKCRLSG TALIRAGSVG AEACLMLKGV KEDQTKFLKI KTVSSELSCR EGQSYWTGSF SPKCLSSRR CHLVGECHVN RCLSWRDNET SAEFSFVGES TTMRENKCFE QCGGWGCGCF NVNPSCLFVH TYLQSVRKEA L RVFNCIDW VHKLTLEITD FDGSVSTIDL GASSSRFTNW GSVSLSLDAE GISGSNSFSF IESPGKGYAI VDEPFSEIPR QG FLGEIRC NSESSVLSAH ESCLRAPNLI SYKPMIDQLE CTTNLIDPFV VFERGSLPQT RNDKTFAASK GNRGVQAFSK GSV QADLTL MFDNFEVDFV GAAVSCDAAF LNLTGCYSCN AGARVCLSIT STGTGSLSAH NKDGSLHIVL PSENGTKDQC QILH FTVPE VEEEFMYSCD GDERPLLVKG TLIAID UniProtKB: Envelopment polyprotein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: PBS |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
詳細 | Fixed with 0.2% v/v formaldehyde in PBS |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F30 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 22.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | ![]() PDB-6f9e: |