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万見
- EMDB-4166: Cryo-EM structure of TRIP13 in complex with ATP gamma S, p31comet... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4166
タイトルCryo-EM structure of TRIP13 in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20
マップデータTRIP13:p31-Substrate map
試料
  • 複合体: TRIP13 hexamer in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20
    • 複合体: MAD2L1-binding protein, Pachytene checkpoint protein 2 homolog
      • タンパク質・ペプチド: Pachytene checkpoint protein 2 homolog
      • タンパク質・ペプチド: MAD2L1-binding protein
    • 複合体: Cell division cycle protein 20 homolog, Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
      • タンパク質・ペプチド: Cell division cycle protein 20 homolog
      • タンパク質・ペプチド: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードAAA+ ATPase / remodeller / spindle assembly checkpoint (SAC) / mitosis / chromosome segregation / cell cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


deactivation of mitotic spindle assembly checkpoint / mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / metaphase/anaphase transition of cell cycle / metaphase/anaphase transition of meiosis I / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / meiotic recombination checkpoint signaling / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process ...deactivation of mitotic spindle assembly checkpoint / mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / metaphase/anaphase transition of cell cycle / metaphase/anaphase transition of meiosis I / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / meiotic recombination checkpoint signaling / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / positive regulation of synapse maturation / regulation of meiotic nuclear division / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / regulation of dendrite development / synaptonemal complex assembly / anaphase-promoting complex / Phosphorylation of Emi1 / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex binding / regulation of exit from mitosis / nuclear pore nuclear basket / positive regulation of synaptic plasticity / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / negative regulation of mitotic cell cycle / oocyte maturation / ubiquitin ligase activator activity / female meiosis I / reciprocal meiotic recombination / mitotic sister chromatid cohesion / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / oogenesis / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / mitotic sister chromatid segregation / male meiosis I / spermatid development / mitotic spindle assembly / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic cell cycle / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / male germ cell nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / transcription coregulator activity / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / RHO GTPases Activate Formins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / negative regulation of protein catabolic process / kinetochore / spindle / histone deacetylase binding / spindle pole / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / nervous system development / double-strand break repair / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / chromosome / spermatogenesis / nuclear membrane / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cell division / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mad1/Cdc20-bound-Mad2 binding protein / : / Mad1 and Cdc20-bound-Mad2 binding / : / TRIP13-like, AAA+ ATPase lid C-terminal domain / TRIP13 N-terminal domain / Pachytene checkpoint protein 2-like / : / CDC20/Fizzy WD40 domain / The WD repeat Cdc20/Fizzy family ...Mad1/Cdc20-bound-Mad2 binding protein / : / Mad1 and Cdc20-bound-Mad2 binding / : / TRIP13-like, AAA+ ATPase lid C-terminal domain / TRIP13 N-terminal domain / Pachytene checkpoint protein 2-like / : / CDC20/Fizzy WD40 domain / The WD repeat Cdc20/Fizzy family / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / ClpA/B family / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division cycle protein 20 homolog / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A / MAD2L1-binding protein / Pachytene checkpoint protein 2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Alfieri C / Chang L
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Cancer Research UKC576/A14109 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Mechanism for remodelling of the cell cycle checkpoint protein MAD2 by the ATPase TRIP13.
著者: Claudio Alfieri / Leifu Chang / David Barford /
要旨: The maintenance of genome stability during mitosis is coordinated by the spindle assembly checkpoint (SAC) through its effector the mitotic checkpoint complex (MCC), an inhibitor of the anaphase- ...The maintenance of genome stability during mitosis is coordinated by the spindle assembly checkpoint (SAC) through its effector the mitotic checkpoint complex (MCC), an inhibitor of the anaphase-promoting complex (APC/C, also known as the cyclosome). Unattached kinetochores control MCC assembly by catalysing a change in the topology of the β-sheet of MAD2 (an MCC subunit), thereby generating the active closed MAD2 (C-MAD2) conformer. Disassembly of free MCC, which is required for SAC inactivation and chromosome segregation, is an ATP-dependent process driven by the AAA+ ATPase TRIP13. In combination with p31, an SAC antagonist, TRIP13 remodels C-MAD2 into inactive open MAD2 (O-MAD2). Here, we present a mechanism that explains how TRIP13-p31 disassembles the MCC. Cryo-electron microscopy structures of the TRIP13-p31-C-MAD2-CDC20 complex reveal that p31 recruits C-MAD2 to a defined site on the TRIP13 hexameric ring, positioning the N terminus of C-MAD2 (MAD2) to insert into the axial pore of TRIP13 and distorting the TRIP13 ring to initiate remodelling. Molecular modelling suggests that by gripping MAD2 within its axial pore, TRIP13 couples sequential ATP-driven translocation of its hexameric ring along MAD2 to push upwards on, and simultaneously rotate, the globular domains of the p31-C-MAD2 complex. This unwinds a region of the αA helix of C-MAD2 that is required to stabilize the C-MAD2 β-sheet, thus destabilizing C-MAD2 in favour of O-MAD2 and dissociating MAD2 from p31. Our study provides insights into how specific substrates are recruited to AAA+ ATPases through adaptor proteins and suggests a model of how translocation through the axial pore of AAA+ ATPases is coupled to protein remodelling.
履歴
登録2017年11月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年11月29日-
マップ公開2018年5月2日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0754
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.0754
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6f0x
  • 表面レベル: 0.0754
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4166.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4166.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈TRIP13:p31-Substrate map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.43 Å/pix.
x 140 pix.
= 200.2 Å		1.43 Å/pix.
x 140 pix.
= 200.2 Å		1.43 Å/pix.
x 140 pix.
= 200.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.43 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0765 / ムービー #1: 0.0754
最小 - 最大-0.18489556 - 0.3342573
平均 (標準偏差)0.0025145838 (±0.016992394)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 200.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.431.431.43
M x/y/z140140140
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z200.200200.200200.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS140140140
D min/max/mean-0.1850.3340.003

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添付データ

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追加マップ: TRIP13 apo map

ファイルemd_4166_additional_1.map
注釈TRIP13_apo map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: TRIP13:p31-Substrate basal state map

ファイルemd_4166_additional_2.map
注釈TRIP13:p31-Substrate_basal_state map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: TRIP13:p31-Substrate Activated state map

ファイルemd_4166_additional_3.map
注釈TRIP13:p31-Substrate_Activated_state map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: TRIP13:p31-Substrate All Particles map

ファイルemd_4166_additional_4.map
注釈TRIP13:p31-Substrate_All_Particles map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: TRIP13 A,B,C and D monomers map

ファイルemd_4166_additional_5.map
注釈TRIP13_A,B,C and D monomers map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TRIP13 hexamer in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20

全体名称: TRIP13 hexamer in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20
要素
  • 複合体: TRIP13 hexamer in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20
    • 複合体: MAD2L1-binding protein, Pachytene checkpoint protein 2 homolog
      • タンパク質・ペプチド: Pachytene checkpoint protein 2 homolog
      • タンパク質・ペプチド: MAD2L1-binding protein
    • 複合体: Cell division cycle protein 20 homolog, Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
      • タンパク質・ペプチド: Cell division cycle protein 20 homolog
      • タンパク質・ペプチド: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: TRIP13 hexamer in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20

超分子名称: TRIP13 hexamer in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
分子量理論値: 400 kDa/nm

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超分子 #2: MAD2L1-binding protein, Pachytene checkpoint protein 2 homolog

超分子名称: MAD2L1-binding protein, Pachytene checkpoint protein 2 homolog
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Cell division cycle protein 20 homolog, Mitotic spindle assembly ...

超分子名称: Cell division cycle protein 20 homolog, Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Pachytene checkpoint protein 2 homolog

分子名称: Pachytene checkpoint protein 2 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 48.606664 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDEAVGDLKQ ALPCVAESPT VHVEVHQRGS STAKKEDINL SVRKLLNRHN IVFGDYTWTE FDEPFLTRNV QSVSIIDTEL KVKDSQPID LSACTVALHI FQLNEDGPSS ENLEEETENI IAANHWVLPA AEFHGLWDSL VYDVEVKSHL LDYVMTTLLF S DKNVNSNL ...文字列:
MDEAVGDLKQ ALPCVAESPT VHVEVHQRGS STAKKEDINL SVRKLLNRHN IVFGDYTWTE FDEPFLTRNV QSVSIIDTEL KVKDSQPID LSACTVALHI FQLNEDGPSS ENLEEETENI IAANHWVLPA AEFHGLWDSL VYDVEVKSHL LDYVMTTLLF S DKNVNSNL ITWNRVVLLH GPPGTGKTSL CKALAQKLTI RLSSRYRYGQ LIEINSHSLF SKWFSESGKL VTKMFQKIQD LI DDKDALV FVLIDQVESL TAARNACRAG TEPSDAIRVV NAVLTQIDQI KRHSNVVILT TSNITEKIDV AFVDRADIKQ YIG PPSAAA IFKIYLSCLE ELMKCQIIYP RQQLLTLREL EMIGFIENNV SKLSLLLNDI SRKSEGLSGR VLRKLPFLAH ALYV QAPTV TIEGFLQALS LAVDKQFEER KKLAAYI

UniProtKB: Pachytene checkpoint protein 2 homolog

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分子 #2: MAD2L1-binding protein

分子名称: MAD2L1-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.086646 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAPEAEVLS SAAVPDLEWY EKSEETHASQ IELLETSSTQ EPLNASEAFC PRDCMVPVVF PGPVSQEGCC QFTCELLKHI MYQRQQLPL PYEQLKHFYR KPSPQAEEML KKKPRATTEV SSRKCQQALA ELESVLSHLE DFFARTLVPR VLILLGGNAL S PKEFYELD ...文字列:
MAAPEAEVLS SAAVPDLEWY EKSEETHASQ IELLETSSTQ EPLNASEAFC PRDCMVPVVF PGPVSQEGCC QFTCELLKHI MYQRQQLPL PYEQLKHFYR KPSPQAEEML KKKPRATTEV SSRKCQQALA ELESVLSHLE DFFARTLVPR VLILLGGNAL S PKEFYELD LSLLAPYSVD QSLSTAACLR RLFRAIFMAD AFSELQAPPL MGTVVMAQGH RNCGEDWFRP KLNYRVPSRG HK LTVTLSC GRPSIRTTAW EDYIWFQAPV TFKGFRE

UniProtKB: MAD2L1-binding protein

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分子 #3: Cell division cycle protein 20 homolog

分子名称: Cell division cycle protein 20 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.796508 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAQFAFESDL HSLLQLDAPI PNAPPARWQR KAKEAAGPAP SPMRAANRSH SAGRTPGRTP GKSSSKVQTT PSKPGGDRYI PHRSAAQME VASFLLSKEN QPENSQTPTK KEHQKAWALN LNGFDVEEAK ILRLSGKPQN APEGYQNRLK VLYSQKATPG S SRKTCRYI ...文字列:
MAQFAFESDL HSLLQLDAPI PNAPPARWQR KAKEAAGPAP SPMRAANRSH SAGRTPGRTP GKSSSKVQTT PSKPGGDRYI PHRSAAQME VASFLLSKEN QPENSQTPTK KEHQKAWALN LNGFDVEEAK ILRLSGKPQN APEGYQNRLK VLYSQKATPG S SRKTCRYI PSLPDRILDA PEIRNDYYLN LVDWSSGNVL AVALDNSVYL WSASSGDILQ LLQMEQPGEY ISSVAWIKEG NY LAVGTSS AEVQLWDVQQ QKRLRNMTSH SARVGSLSWN SYILSSGSRS GHIHHHDVRV AEHHVATLSG HSQEVCGLRW APD GRHLAS GGNDNLVNVW PSAPGEGGWV PLQTFTQHQG AVKAVAWCPW QSNVLATGGG TSDRHIRIWN VCSGACLSAV DAHS QVCSI LWSPHYKELI SGHGFAQNQL VIWKYPTMAK VAELKGHTSR VLSLTMSPDG ATVASAAADE TLRLWRCFEL DPARR RERE KASAAKSSLI HQGIR

UniProtKB: Cell division cycle protein 20 homolog

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分子 #4: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A

分子名称: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.533883 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MALQLSREQG ITLRGSAEIV AEFFSFGINS ILYQRGIYPS ETFTRVQKYG LTLLVTTDLE LIKYLNNVVE QLKDWLYKCS VQKLVVVIS NIESGEVLER WQFDIECDKT AKDDSAPREK SQKAIQDEIR SVIRQITATV TFLPLLEVSC SFDLLIYTDK D LVVPEKWE ...文字列:
MALQLSREQG ITLRGSAEIV AEFFSFGINS ILYQRGIYPS ETFTRVQKYG LTLLVTTDLE LIKYLNNVVE QLKDWLYKCS VQKLVVVIS NIESGEVLER WQFDIECDKT AKDDSAPREK SQKAIQDEIR SVIRQITATV TFLPLLEVSC SFDLLIYTDK D LVVPEKWE ESGPQFITNS EEVRLRSFTT TIHKVNSMVA YKIPVND

UniProtKB: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A

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分子 #5: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1-beta-1) / 使用した粒子像数: 354157
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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