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万見
- EMDB-4038: Cryo-EM structure of RecBCD+DNA complex revealing activated nucle... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4038
タイトルCryo-EM structure of RecBCD+DNA complex revealing activated nuclease domain
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of RecBCD with forked DNA substrate and ADPNP
    • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecB,RecBCD enzyme subunit RecB,RecBCD enzyme subunit RecB
    • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecC
    • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecD
    • DNA: Fork-Hairpin DNA (70-MER)
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードHelicase / Nuclease / SH3 / Homologous Recombination / hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


exodeoxyribonuclease V / exodeoxyribonuclease V activity / exodeoxyribonuclease V complex / clearance of foreign intracellular DNA / DNA 5'-3' helicase / DNA translocase activity / DNA 3'-5' helicase / recombinational repair / single-stranded DNA helicase activity / 3'-5' DNA helicase activity ...exodeoxyribonuclease V / exodeoxyribonuclease V activity / exodeoxyribonuclease V complex / clearance of foreign intracellular DNA / DNA 5'-3' helicase / DNA translocase activity / DNA 3'-5' helicase / recombinational repair / single-stranded DNA helicase activity / 3'-5' DNA helicase activity / ATP-dependent activity, acting on DNA / DNA helicase activity / isomerase activity / helicase activity / DNA endonuclease activity / double-strand break repair via homologous recombination / response to radiation / 5'-3' DNA helicase activity / DNA recombination / DNA damage response / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
RecBCD enzyme subunit RecB / RecBCD enzyme subunit RecD / RecBCD enzyme subunit RecC / RecC, C-terminal / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / : / Exodeoxyribonuclease V, gamma subunit / RecC C-terminal domain / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain, AddAB-type ...RecBCD enzyme subunit RecB / RecBCD enzyme subunit RecD / RecBCD enzyme subunit RecC / RecC, C-terminal / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / : / Exodeoxyribonuclease V, gamma subunit / RecC C-terminal domain / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain, AddAB-type / PD-(D/E)XK nuclease superfamily / DExx box DNA helicase domain superfamily / UvrD-like DNA helicase C-terminal domain profile. / UvrD-like DNA helicase, C-terminal / UvrD-like helicase C-terminal domain / AAA domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD/REP helicase N-terminal domain / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain superfamily / Restriction endonuclease type II-like / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RecBCD enzyme subunit RecD / RecBCD enzyme subunit RecC / RecBCD enzyme subunit RecB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / Endothia gyrosa (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.83 Å
データ登録者Wilkinson M / Chaban Y
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Mechanism for nuclease regulation in RecBCD.
著者: Martin Wilkinson / Yuriy Chaban / Dale B Wigley /
要旨: In bacterial cells, processing of double-stranded DNA breaks for repair by homologous recombination is catalysed by AddAB, AdnAB or RecBCD-type helicase-nucleases. These enzyme complexes are highly ...In bacterial cells, processing of double-stranded DNA breaks for repair by homologous recombination is catalysed by AddAB, AdnAB or RecBCD-type helicase-nucleases. These enzyme complexes are highly processive, duplex unwinding and degrading machines that require tight regulation. Here, we report the structure of E.coli RecBCD, determined by cryoEM at 3.8 Å resolution, with a DNA substrate that reveals how the nuclease activity of the complex is activated once unwinding progresses. Extension of the 5'-tail of the unwound duplex induces a large conformational change in the RecD subunit, that is transferred through the RecC subunit to activate the nuclease domain of the RecB subunit. The process involves a SH3 domain that binds to a region of the RecB subunit in a binding mode that is distinct from others observed previously in SH3 domains and, to our knowledge, this is the first example of peptide-binding of an SH3 domain in a bacterial system.
履歴
登録2016年6月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月5日-
マップ公開2016年10月5日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-5ld2
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4038.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4038.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベルBy ANNOTATOR: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.05896135 - 0.14512563
平均 (標準偏差)0.000028425753 (±0.008563512)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 241.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z241.200241.200241.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.0590.1450.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of RecBCD with forked DNA substrate and ADPNP

全体名称: Ternary complex of RecBCD with forked DNA substrate and ADPNP
要素
  • 複合体: Ternary complex of RecBCD with forked DNA substrate and ADPNP
    • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecB,RecBCD enzyme subunit RecB,RecBCD enzyme subunit RecB
    • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecC
    • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecD
    • DNA: Fork-Hairpin DNA (70-MER)
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Ternary complex of RecBCD with forked DNA substrate and ADPNP

超分子名称: Ternary complex of RecBCD with forked DNA substrate and ADPNP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Escherichia coli K12 (大腸菌)
分子量理論値: 350 KDa

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分子 #1: RecBCD enzyme subunit RecB,RecBCD enzyme subunit RecB,RecBCD enzy...

分子名称: RecBCD enzyme subunit RecB,RecBCD enzyme subunit RecB,RecBCD enzyme subunit RecB
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Residues 913-932 modelled as poly-Alanine in model to reflect uncertainty of the exact position of this loop due to weak density.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: exodeoxyribonuclease V
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 133.717391 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GMSDVAETLD PLRLPLQGER LIEASAGTGK TFTIAALYLR LLLGLGGSAA FPRPLTVEEL LVVTFTEAAT AELRGRIRSN IHELRIACL RETTDNPLYE RLLEEIDDKA QAAQWLLLAE RQMDEAAVFT IHGFCQRMLN LNAFESGMLF EQQLIEDESL L RYQACADF ...文字列:
GMSDVAETLD PLRLPLQGER LIEASAGTGK TFTIAALYLR LLLGLGGSAA FPRPLTVEEL LVVTFTEAAT AELRGRIRSN IHELRIACL RETTDNPLYE RLLEEIDDKA QAAQWLLLAE RQMDEAAVFT IHGFCQRMLN LNAFESGMLF EQQLIEDESL L RYQACADF WRRHCYPLPR EIAQVVFETW KGPQALLRDI NRYLQGEAPV IKAPPPDDET LASRHAQIVA RIDTVKQQWR DA VGELDAL IESSGIDRRK FNRSNQAKWI DKISAWAEEE TNSYQLPESL EKFSQRFLED RTKAGGETPR HPLFEAIDQL LAE PLSIRD LVITRALAEI RETVAREKRR RGELGFDDML SRLDSALRSE SGEVLAAAIR TRFPVAMIDE FQDTDPQQYR IFRR IWHHQ PETALLLIGD PKQAIYAFRG ADIFTYMKAR SEVHAHYTLD TNWRSAPGMV NSVNKLFSQT DDAFMFREIP FIPVK SAGK NQALRFVFKG ETQPAMKMWL MEGESCGVGD YQSTMAQVCA AQIRDWLQAG QRGEALLMNG DDARPVRASD ISVLVR SRQ EAAQVRDALT LLEIPSVYLS NRDSVFETLE AQEMLWLLQA VMTPERENTL RSALATSMMG LNALDIETLN NDEHAWD VV VEEFDGYRQI WRKRGVMPML RALMSARNIA ENLLATAGGE RRLTDILHIS ELLQEAGTQL ESEHALVRWL SQHILEPD S NASSQQMRLE SDKHLVQIVT IHKSKGLEYP LVWLPFITNF RVQEQAFYHD RHSFEAVLDL NAAPESVDLA EAERLAEDL RLLYVALTRS VWHCSLGVAP LVRRRGDKKG DTDVHQSALG RLLQKGEPQD AAGLRTCIEA LCDDDIAWQT AQTGDNQPWQ VNDVSTAEL NAKTLQRLPG DNWRVTSYSG LQQR(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) PTLTPHQFP RGASPGTFLH SLFEDLDFTQ PVDPNWVREK LELGGFESQW EPVLTEWITA VLQAPLNETG VSLSQLSARN K QVEMEFYL PISEPLIASQ LDTLIRQFDP LSAGCPPLEF MQVRGMLKGF IDLVFRHEGR YYLLAYKSNW LGEDSSAYTQ QA MAAAMQA HRYDLQYQLY TLALHRYLRH RIADYDYEHH FGGVIYLFLR GVDKEHPQQG IYTTRPNAGL IALMDEMFAG MTL EEA

UniProtKB: RecBCD enzyme subunit RecB, RecBCD enzyme subunit RecB

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分子 #2: RecBCD enzyme subunit RecC

分子名称: RecBCD enzyme subunit RecC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: exodeoxyribonuclease V
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 128.974102 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLRVYHSNRL DVLEALMEFI VERERLDDPF EPEMILVQST GMAQWLQMTL SQKFGIAANI DFPLPASFIW DMFVRVLPEI PKESAFNKQ SMSWKLMTLL PQLLEREDFT LLRHYLTDDS DKRKLFQLSS KAADLFDQYL VYRPDWLAQW ETGHLVEGLG E AQAWQAPL ...文字列:
MLRVYHSNRL DVLEALMEFI VERERLDDPF EPEMILVQST GMAQWLQMTL SQKFGIAANI DFPLPASFIW DMFVRVLPEI PKESAFNKQ SMSWKLMTLL PQLLEREDFT LLRHYLTDDS DKRKLFQLSS KAADLFDQYL VYRPDWLAQW ETGHLVEGLG E AQAWQAPL WKALVEYTHQ LGQPRWHRAN LYQRFIETLE SATTCPPGLP SRVFICGISA LPPVYLQALQ ALGKHIEIHL LF TNPCRYY WGDIKDPAYL AKLLTRQRRH SFEDRELPLF RDSENAGQLF NSDGEQDVGN PLLASWGKLG RDYIYLLSDL ESS QELDAF VDVTPDNLLH NIQSDILELE NRAVAGVNIE EFSRSDNKRP LDPLDSSITF HVCHSPQREV EVLHDRLLAM LEED PTLTP RDIIVMVADI DSYSPFIQAV FGSAPADRYL PYAISDRRAR QSHPVLEAFI SLLSLPDSRF VSEDVLALLD VPVLA ARFD ITEEGLRYLR QWVNESGIRW GIDDDNVREL ELPATGQHTW RFGLTRMLLG YAMESAQGEW QSVLPYDESS GLIAEL VGH LASLLMQLNI WRRGLAQERP LEEWLPVCRD MLNAFFLPDA ETEAAMTLIE QQWQAIIAEG LGAQYGDAVP LSLLRDE LA QRLDQERISQ RFLAGPVNIC TLMPMRSIPF KVVCLLGMND GVYPRQLAPL GFDLMSQKPK RGDRSRRDDD RYLFLEAL I SAQQKLYISY IGRSIQDNSE RFPSVLVQEL IDYIGQSHYL PGDEALNCDE SEARVKAHLT CLHTRMPFDP QNYQPGERQ SYAREWLPAA SQAGKAHSEF VQPLPFTLPE TVPLETLQRF WAHPVRAFFQ MRLQVNFRTE DSEIPDTEPF ILEGLSRYQI NQQLLNALV EQDDAERLFR RFRAAGDLPY GAFGEIFWET QCQEMQQLAD RVIACRQPGQ SMEIDLACNG VQITGWLPQV Q PDGLLRWR PSLLSVAQGM QLWLEHLVYC ASGGNGESRL FLRKDGEWRF PPLAAEQALH YLSQLIEGYR EGMSAPLLVL PE SGGAWLK TCYDAQNDAM LDDDSTLQKA RTKFLQAYEG NMMVRGEGDD IWYQRLWRQL TPETMEAIVE QSQRFLLPLF RFN QS

UniProtKB: RecBCD enzyme subunit RecC

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分子 #3: RecBCD enzyme subunit RecD

分子名称: RecBCD enzyme subunit RecD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: exodeoxyribonuclease V
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 67.047422 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGKLQKQLLE AVEHKQLRPL DVQFALTVAG DEHPAVTLAA ALLSHDAGEG HVCLPLSRLE NNEASHPLLA TCVSEIGELQ NWEECLLAS QAVSRGDEPT PMILCGDRLY LNRMWCNERT VARFFNEVNH AIEVDEALLA QTLDKLFPVS DEINWQKVAA A VALTRRIS ...文字列:
MGKLQKQLLE AVEHKQLRPL DVQFALTVAG DEHPAVTLAA ALLSHDAGEG HVCLPLSRLE NNEASHPLLA TCVSEIGELQ NWEECLLAS QAVSRGDEPT PMILCGDRLY LNRMWCNERT VARFFNEVNH AIEVDEALLA QTLDKLFPVS DEINWQKVAA A VALTRRIS VISGGPGTGK TTTVAKLLAA LIQMADGERC RIRLAAPTGK AAARLTESLG KALRQLPLTD EQKKRIPEDA ST LHRLLGA QPGSQRLRHH AGNPLHLDVL VVDEASMIDL PMMSRLIDAL PDHARVIFLG DRDQLASVEA GAVLGDICAY ANA GFTAER ARQLSRLTGT HVPAGTGTEA ASLRDSLCLL QKSYRFGSDS GIGQLAAAIN RGDKTAVKTV FQQDFTDIEK RLLQ SGEDY IAMLEEALAG YGRYLDLLQA RAEPDLIIQA FNEYQLLCAL REGPFGVAGL NERIEQFMQQ KRKIHRHPHS RWYEG RPVM IARNDSALGL FNGDIGIALD RGQGTRVWFA MPDGNIKSVQ PSRLPEHETT WAMTVHKSQG SEFDHAALIL PSQRTP VVT RELVYTAVTR ARRRLSLYAD ERILSAAIAT RTERRSGLAA LFSSRE

UniProtKB: RecBCD enzyme subunit RecD

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分子 #4: Fork-Hairpin DNA (70-MER)

分子名称: Fork-Hairpin DNA (70-MER) / タイプ: dna / ID: 4
詳細: Hairpin=38-42 Duplex=13-37&43-67 5'Tail=1-12 3'Tail=68-70
コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Endothia gyrosa (菌類)
分子量理論値: 21.440707 KDa
配列文字列: (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DC)(DT)(DA)(DA)(DT)(DG)(DC) (DG)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC) (DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DA)(DT)(DT)(DT) (DC) (DC)(DC)(DA)(DT)(DG) ...文字列:
(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DC)(DT)(DA)(DA)(DT)(DG)(DC) (DG)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC) (DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DA)(DT)(DT)(DT) (DC) (DC)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT) (DC)(DG) (DC)(DA)(DT)(DT)(DA)(DG)(DA) (DT)(DT)(DT)

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分子 #5: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMTris-HCl
50.0 mMSodium ChlorideNaCl
1.0 mMTCEP
4.0 mMMagnesium ChlorideMgCl2
グリッドモデル: C-flat / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
詳細: Glow discharge was used to thin the carbon film, but allowed to dissipate prior to use. Detergent or amphipols treatment was used to render carbon hydrophilic. See article for details.
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-30 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1674 / 平均露光時間: 0.4 sec. / 平均電子線量: 1.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 3.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 0.5 µm / 倍率（補正後）: 37313 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1w36

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 74656
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る