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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-39761 | |||||||||||||||
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タイトル | Structure of the S-ring region of the Vibrio flagellar MS-ring protein FliF with 34-fold symmetry applied | |||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Complex / Rotor / MOTOR PROTEIN | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum basal body, MS ring / bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Vibrio alginolyticus (バクテリア) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Takekawa N / Nishikino T / Kishikawa J / Hirose M / Kato T / Imada K / Homma M | |||||||||||||||
資金援助 | 日本, 4件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Structural analysis of S-ring composed of FliFG fusion proteins in marine Vibrio polar flagellar motors 著者: Takekawa N / Nishikino T / Kishikawa J / Hirose M / Kinoshita M / Kojima S / Minamino T / Uchihashi T / Kato T / Imada K / Homma M | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_39761.map.gz | 778 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-39761-v30.xml emd-39761.xml | 18.2 KB 18.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_39761_fsc.xml | 19.8 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_39761.png | 176.6 KB | ||
マスクデータ | emd_39761_msk_1.map | 824 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-39761.cif.gz | 6.5 KB | ||
その他 | emd_39761_half_map_1.map.gz emd_39761_half_map_2.map.gz | 763.1 MB 763.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-39761 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-39761 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_39761_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_39761_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_39761_validation.xml.gz | 29.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_39761_validation.cif.gz | 39.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-39761 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-39761 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_39761.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.14 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_39761_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_39761_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_39761_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Homomeric 34mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus
全体 | 名称: Homomeric 34mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus |
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要素 |
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-超分子 #1: Homomeric 34mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus
超分子 | 名称: Homomeric 34mer of FliFG fusion protein of Vibrio alginolyticus タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Vibrio alginolyticus (バクテリア) / 株: 138-2 |
分子量 | 理論値: 104 kDa/nm |
-分子 #1: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG
分子 | 名称: Flagellar M-ring protein,Flagellar motor switch protein FliG タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 34 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Vibrio alginolyticus (バクテリア) / 株: 138-2 |
分子量 | 理論値: 104.416828 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MNHKVHHHHH HIEGRHMADK STDLTVTEGG SDGALVASSD VDVESQNPDL EERSASKFDM AVGDLDLLRQ VVLVLSISIC VALIVMLFF WVKEPEMRPL GAYETEELIP VLDYLDQQKI NYKLDGNTIS VESSEYNSIK LGMVRSGVNQ ATEAGDDILL Q DMGFGVSQ ...文字列: MNHKVHHHHH HIEGRHMADK STDLTVTEGG SDGALVASSD VDVESQNPDL EERSASKFDM AVGDLDLLRQ VVLVLSISIC VALIVMLFF WVKEPEMRPL GAYETEELIP VLDYLDQQKI NYKLDGNTIS VESSEYNSIK LGMVRSGVNQ ATEAGDDILL Q DMGFGVSQ RLEQERLKLS RERQLAQAIE EMKQVRKARV LLALPKHSVF VRHNQEASAS VFLTLSTGTN LKQQEVDSIV DM VASAVPG MKTSRITVTD QHGRLLSSGS QDPASAARRK EQELERSQEQ ALREKIDSVL LPILGYGNYT AQVDIQMDFS AVE QTRKRF DPNTPATRSE YALEDYNNGN MVAGIPGALS NQPPADASIP QDVAQMKDGS VMGQGSVRKE STRNFELDTT ISHE RKQTG TVARQTVSVA IKDRRQVNPD TGEVTYTPMS ESEINAIRQV LIGTVGFDQG RGDLLNVLSV KFAEPEAEQL EEPPI WEHP NFSDWVRWFA SALVIIVVVL VLVRPAMKKL LNPTSDDEDE MYGPDGLPIG ADGETSLIGS DIESSELFEF GSSIDL PNL HKDEDVLKAV RALVANEPEL AAQVVKNWMN DMANDIVPQD DNAAGMPVEL DVSTITGEEK AAILLLSLNE QDAAGII RH LEPKQVQRVG SAMAKAKDLS QDKVSAVHRA FLEDIQKYTN IGMGSEDFMR NALVAALGED KANNLVDQIL LGTGSKGL D SLKWMDPRQV ASIIVNEHPQ IQTIVLSYLE ADQSAEILSQ FPERVRLDLM MRIANLEEVQ PSALAELNEI MEKQFAGQA GAQAAKISGL KAAAEIMNYL DNNVEGLLME QIRDQDEDMA TQIQDLMFVF ENLVEVDDQG IQKLLRDVPQ DVLQKALKGA DDSLREKVF KNMSKRAAEM MRDDIEAMPP VRVADVEAAQ KEILAIARRM ADAGELMLSG GADEFL UniProtKB: Flagellar M-ring protein, Flagellar motor switch protein FliG |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k) 実像数: 6372 / 平均露光時間: 7.3 sec. / 平均電子線量: 49.7 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.7 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.7000000000000001 µm 倍率(公称値): 64000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |