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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3605 | |||||||||
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タイトル | The full-length structure of ZntB | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 zinc efflux transmembrane transporter activity / zinc ion import across plasma membrane / solute:proton symporter activity / zinc ion transmembrane transporter activity / cobalt ion transmembrane transporter activity / zinc ion transmembrane transport / magnesium ion transmembrane transporter activity / cobalt ion binding / plasma membrane => GO:0005886 / magnesium ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Cornelius G / Stetsenko A / Scheres SHW / Slotboom DJ / Guskov A | |||||||||
資金援助 | オランダ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017 タイトル: The structural basis of proton driven zinc transport by ZntB. 著者: Cornelius Gati / Artem Stetsenko / Dirk J Slotboom / Sjors H W Scheres / Albert Guskov / 要旨: Zinc is an essential microelement to sustain all forms of life. However, excess of zinc is toxic, therefore dedicated import, export and storage proteins for tight regulation of the zinc ...Zinc is an essential microelement to sustain all forms of life. However, excess of zinc is toxic, therefore dedicated import, export and storage proteins for tight regulation of the zinc concentration have evolved. In Enterobacteriaceae, several membrane transporters are involved in zinc homeostasis and linked to virulence. ZntB has been proposed to play a role in the export of zinc, but the transport mechanism of ZntB is poorly understood and based only on experimental characterization of its distant homologue CorA magnesium channel. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of full-length ZntB from Escherichia coli together with the results of isothermal titration calorimetry, and radio-ligand uptake and fluorescent transport assays on ZntB reconstituted into liposomes. Our results show that ZntB mediates Zn uptake, stimulated by a pH gradient across the membrane, using a transport mechanism that does not resemble the one proposed for homologous CorA channels. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3605.map.gz | 2.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3605-v30.xml emd-3605.xml | 9.6 KB 9.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_3605.png | 128.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3605 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3605 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3605_validation.pdf.gz | 227.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_3605_full_validation.pdf.gz | 227 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3605_validation.xml.gz | 5.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3605 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3605 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3605.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.43 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Pentameric zntb transporter
全体 | 名称: Pentameric zntb transporter |
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要素 |
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-超分子 #1: Pentameric zntb transporter
超分子 | 名称: Pentameric zntb transporter / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-分子 #1: Zinc transport protein ZntB
分子 | 名称: Zinc transport protein ZntB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 36.652082 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MEAIKGSDVN VPDAVFAWML DGRGGVKPLE NTDVIDEAHP CWLHLNYVHH DSAQWLATTP LLPNNVRDAL AGESTRPRVS RLGEGTLIT LRCINGSTDE RPDQLVAMRV YMDGRLIVST RQRKVLALDD VVSDLEEGTG PTDCGGWLVD VCDALTDHSS E FIEQLHDK ...文字列: MEAIKGSDVN VPDAVFAWML DGRGGVKPLE NTDVIDEAHP CWLHLNYVHH DSAQWLATTP LLPNNVRDAL AGESTRPRVS RLGEGTLIT LRCINGSTDE RPDQLVAMRV YMDGRLIVST RQRKVLALDD VVSDLEEGTG PTDCGGWLVD VCDALTDHSS E FIEQLHDK IIDLEDNLLD QQIPPRGFLA LLRKQLIVMR RYMAPQRDVY ARLASERLPW MSDDQRRRMQ DIADRLGRGL DE IDACIAR TGVMADEIAQ VMQENLARRT YTMSLMAMVF LPSTFLTGLF GVNLGGIPGG GWQFGFSIFC ILLVVLIGGV ALW LHRSKW L |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k) 平均電子線量: 2.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 333490 |
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初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-5n9y: |