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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-34583 | |||||||||||||||
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タイトル | Human ATP synthase state 3b (combined) | |||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATP biosynthetic process / angiostatin binding / Mitochondrial protein import / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / cellular response to interleukin-7 / oxidative phosphorylation / response to muscle activity ...negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATP biosynthetic process / angiostatin binding / Mitochondrial protein import / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / cellular response to interleukin-7 / oxidative phosphorylation / response to muscle activity / proton-transporting ATP synthase complex / response to copper ion / : / : / : / : / MHC class I protein binding / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial nucleoid / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / cellular response to nitric oxide / response to hyperoxia / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / Mitochondrial protein degradation / substantia nigra development / aerobic respiration / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / cellular response to dexamethasone stimulus / generation of precursor metabolites and energy / regulation of intracellular pH / mitochondrial membrane / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / lipid metabolic process / ADP binding / osteoblast differentiation / protease binding / nuclear membrane / angiogenesis / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / hydrolase activity / mitochondrial matrix / membrane raft / lipid binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Lai Y / Zhang Y / Liu F / Gao Y / Gong H / Rao Z | |||||||||||||||
資金援助 | 中国, 4件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023 タイトル: Structure of the human ATP synthase. 著者: Yuezheng Lai / Yuying Zhang / Shan Zhou / Jinxu Xu / Zhanqiang Du / Ziyan Feng / Long Yu / Ziqing Zhao / Weiwei Wang / Yanting Tang / Xiuna Yang / Luke W Guddat / Fengjiang Liu / Yan Gao / ...著者: Yuezheng Lai / Yuying Zhang / Shan Zhou / Jinxu Xu / Zhanqiang Du / Ziyan Feng / Long Yu / Ziqing Zhao / Weiwei Wang / Yanting Tang / Xiuna Yang / Luke W Guddat / Fengjiang Liu / Yan Gao / Zihe Rao / Hongri Gong / 要旨: Biological energy currency ATP is produced by FF-ATP synthase. However, the molecular mechanism for human ATP synthase action remains unknown. Here, we present snapshot images for three main ...Biological energy currency ATP is produced by FF-ATP synthase. However, the molecular mechanism for human ATP synthase action remains unknown. Here, we present snapshot images for three main rotational states and one substate of human ATP synthase using cryoelectron microscopy. These structures reveal that the release of ADP occurs when the β subunit of FF-ATP synthase is in the open conformation, showing how ADP binding is coordinated during synthesis. The accommodation of the symmetry mismatch between F and F motors is resolved by the torsional flexing of the entire complex, especially the γ subunit, and the rotational substep of the c subunit. Water molecules are identified in the inlet and outlet half-channels, suggesting that the proton transfer in these two half-channels proceed via a Grotthus mechanism. Clinically relevant mutations are mapped to the structure, showing that they are mainly located at the subunit-subunit interfaces, thus causing instability of the complex. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_34583.map.gz | 483.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-34583-v30.xml emd-34583.xml | 28.8 KB 28.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_34583.png | 99.9 KB | ||
Filedesc metadata | emd-34583.cif.gz | 7.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34583 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34583 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_34583_validation.pdf.gz | 591.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_34583_full_validation.pdf.gz | 590.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_34583_validation.xml.gz | 8.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_34583_validation.cif.gz | 9.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-34583 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-34583 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8h9vMC 8h9eC 8h9fC 8h9gC 8h9iC 8h9jC 8h9kC 8h9lC 8h9mC 8h9nC 8h9pC 8h9qC 8h9rC 8h9sC 8h9tC 8h9uC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_34583.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.73 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Human ATP synthase
+超分子 #1: Human ATP synthase
+分子 #1: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
+分子 #2: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
+分子 #3: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
+分子 #4: ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial
+分子 #5: ATP synthase subunit d, mitochondrial
+分子 #6: ATP synthase subunit a
+分子 #7: ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial
+分子 #8: ATP synthase protein 8
+分子 #9: ATP synthase subunit f, mitochondrial
+分子 #10: ATP synthase subunit g, mitochondrial
+分子 #11: ATP synthase subunit e, mitochondrial
+分子 #12: ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial
+分子 #13: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
+分子 #14: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
+分子 #15: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
+分子 #16: ATP synthase subunit O, mitochondrial
+分子 #17: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #18: MAGNESIUM ION
+分子 #19: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: AlphaFold |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 23272 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |