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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34542
タイトルType VI secretion system effector RhsP in its post-autoproteolysis and dimeric form
マップデータ
試料
  • 複合体: Type VI secretion system effector RhsP in its post-autoproteolysis form
    • タンパク質・ペプチド: Putative Rhs-family protein
    • タンパク質・ペプチド: C-terminal peptide from Putative Rhs-family protein
キーワードT6SS / Rhs proteins / polymorphic toxins / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


WHH domain-containing protein / A nuclease of the HNH/ENDO VII superfamily with conserved WHH / Domain of unknown function DUF6531 / RHS protein / Domain of unknown function (DUF6531) / RHS protein / RHS repeat / RHS Repeat / YD repeat / Rhs repeat-associated core / :
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative Rhs-family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6 (strain RIMD 2210633) (腸炎ビブリオ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Tang L / Dong SQ / Rasheed N / Wu HW / Zhou NK / Li HD / Wang ML / Zheng J / He J / Chao WCH
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China (NSFC)NSFC U20A2013 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32170189 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / : 2022
タイトル: Vibrio parahaemolyticus prey targeting requires autoproteolysis-triggered dimerization of the type VI secretion system effector RhsP.
著者: Le Tang / Shuqi Dong / Nadia Rasheed / Hao Weng Wu / Ningkun Zhou / Huadong Li / Meilin Wang / Jun Zheng / Jun He / William Chong Hang Chao /
要旨: The rearrangement hotspot (Rhs) repeat is an ancient giant protein fold found in all domains of life. Rhs proteins are polymorphic toxins that could either be deployed as an ABC complex or via a type ...The rearrangement hotspot (Rhs) repeat is an ancient giant protein fold found in all domains of life. Rhs proteins are polymorphic toxins that could either be deployed as an ABC complex or via a type VI secretion system (T6SS) in interbacterial competitions. To explore the mechanism of T6SS-delivered Rhs toxins, we used the gastroenteritis-associated Vibrio parahaemolyticus as a model organism and identified an Rhs toxin-immunity pair, RhsP-RhsP. Our data show that RhsP-dependent prey targeting by V. parahaemolyticus requires T6SS2. RhsP can bind to VgrG2 independently without a chaperone and spontaneously self-cleaves into three fragments. The toxic C-terminal fragment (RhsP) can bind to VgrG2 via a VgrG2-interacting region (VIR). Our electron microscopy (EM) analysis reveals that the VIR is encapsulated inside the Rhs β barrel structure and that autoproteolysis triggers a dramatic conformational change of the VIR. This alternative VIR conformation promotes RhsP dimerization, which significantly contributes to T6SS2-mediated prey targeting by V. parahaemolyticus.
履歴
登録2022年10月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月18日-
マップ公開2023年1月18日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34542.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 45.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.87 Å/pix.
x 228 pix.
= 198.36 Å
0.87 Å/pix.
x 228 pix.
= 198.36 Å
0.87 Å/pix.
x 228 pix.
= 198.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.87 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.022
最小 - 最大-0.14718604 - 0.16217303
平均 (標準偏差)0.00047212644 (±0.005992668)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ228228228
Spacing228228228
セルA=B=C: 198.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_34542_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34542_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34542_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Type VI secretion system effector RhsP in its post-autoproteolysi...

全体名称: Type VI secretion system effector RhsP in its post-autoproteolysis form
要素
  • 複合体: Type VI secretion system effector RhsP in its post-autoproteolysis form
    • タンパク質・ペプチド: Putative Rhs-family protein
    • タンパク質・ペプチド: C-terminal peptide from Putative Rhs-family protein

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超分子 #1: Type VI secretion system effector RhsP in its post-autoproteolysi...

超分子名称: Type VI secretion system effector RhsP in its post-autoproteolysis form
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6 (strain RIMD 2210633) (腸炎ビブリオ)

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分子 #1: Putative Rhs-family protein

分子名称: Putative Rhs-family protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: In cleaved RhsP, the cleavage at F1131/L1132 allows the VIR to re-position itself in a U-shape manner with both the N and C termini located at the lid region.
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6 (strain RIMD 2210633) (腸炎ビブリオ)
分子量理論値: 131.985109 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SQDPENLYFQ SMIPQFVIPL TNCLGQSYHF SSQPIPKGEH KKFDSEQSAK AFLDDFVPLR SSRVEELYHL LGQFPPNVP DEELTPELYA PVFAKALVNG SLYVASFPKT KKNATISSEP TPVPKQVKAK SKQNKAHTSS KTQAKNSASA K PLQTGSEC ...文字列:
MGSSHHHHHH SQDPENLYFQ SMIPQFVIPL TNCLGQSYHF SSQPIPKGEH KKFDSEQSAK AFLDDFVPLR SSRVEELYHL LGQFPPNVP DEELTPELYA PVFAKALVNG SLYVASFPKT KKNATISSEP TPVPKQVKAK SKQNKAHTSS KTQAKNSASA K PLQTGSEC HEKAGDPVSL VTGEEILTLN DVELPNGFVW SRTYRSSKAS RNQGLGYGWR HAFQFELKEV TDEKHNVTSW EF ISDSADE IEFEPVEHGS TSYQVYVGAS CHFLNPNIRI VTLSSGDQYR FELVEDIWLL KQVRNGIFST FQLRYSRNHR LIE VAHNKR PVLECQYDKQ GRLVELLNAK TEQVLTTYIY DEQDDLVGAT NDLGLTERYE YQDQHLIAKR VRPTGFTHYF EWSG EGSSA KCIRNFGDSG IYDYRFHYEG AKSSYSDSLD NEWTFIHDEQ GHLLEKSSPT GRTWQWHYDH LGRKEKAVFP DNSTT QYQY NQQGQLISKL HSSGAQIQYG YDSLGKLVKT VSPDGDLEKA YYNSLGQRVW DIDALGCVTE YEYDKHGQVV KRESED GKK SRWWWDKQQR LVAHEVDGTL LRYSYGATDL VNGIAYPDGC VAQISYDDYG RRTSIRYFND EDKVGYSEEY AYDEFSR VA QIQTPEGVTS YQWGALAQQE AVIFPDGSHI SYEYDQQRNL TKLVRSDGLA FEFWYDSEGL LSGTVGFDGL HSQFKYDS M GRIIRKDVAD RTVLYSYDDA GFLQHIKAGN GKNIVENHFN YTLGGRLTLA SNRHQTLQYQ YSSFGHLTKR IQGQFEIGE EFNRVGQRVS QTLPDKTSFN FSYDTNGRLS EIRFSDDSLP KIEFQYDVMG RLSVTETESF RESKLYDGVG RLVEQQWSGR EKKYIYNAQ NRISSILDNT AGATHYQYDT LGYVTKVSEA GSTSTFESDS FGNPALADSK VMSDRIEAYA GVRYKYDQQG N QVKREGDG TVQKRVFDAL SQLVEVHGDS SISHYEYDAL GRRTKKITQN GITEFLWEGE RLLGERTADG FRWYLYQPET YI PLAVLEN GSIYLYECDQ VGKPERLKDS AGNIVWSASY DVHGFASIDV EEVRNPLRFQ GQYFDQETNL HYNLARYYDP KLG RFIQQD PISIAGGINH YQYAVNPIQW IDPTGF

UniProtKB: Putative Rhs-family protein

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分子 #2: C-terminal peptide from Putative Rhs-family protein

分子名称: C-terminal peptide from Putative Rhs-family protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Cleaved RhsP in its dimeric form / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6 (strain RIMD 2210633) (腸炎ビブリオ)
分子量理論値: 28.143795 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: LCEEGLKRLQ QMLAEYQAQS DVPQEVCDQI LEAAKESSVG EDGVRSQVKI RKPNGKNNIR YEYDLDHIDC KKNEITFYRH INYSDGSKR KIQYTVGIEG FVDIYDFVNV QKCDAQVYDT KTSKTVGGRK IINSEFAGKT VTTKGGDVRF DSDGFPDFTP Y SKKTVRVI ...文字列:
LCEEGLKRLQ QMLAEYQAQS DVPQEVCDQI LEAAKESSVG EDGVRSQVKI RKPNGKNNIR YEYDLDHIDC KKNEITFYRH INYSDGSKR KIQYTVGIEG FVDIYDFVNV QKCDAQVYDT KTSKTVGGRK IINSEFAGKT VTTKGGDVRF DSDGFPDFTP Y SKKTVRVI GLTGDMANDV PLAMARAKIT KYDKSKYVWH HHQDGKTMML IPKSVHSVRN GGVAATGGRS VIQHNLLNPN NK LNYSSPE ELV

UniProtKB: Putative Rhs-family protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 212763
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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