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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-33664 | ||||||||||||
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タイトル | Structure of the Bacterial Ribosome with human tRNA Tyr(GalQ34) and mRNA(UAU) | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | tRNA modifications / decoding / RIBOSOME | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of cytoplasmic translational initiation / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis ...negative regulation of cytoplasmic translational initiation / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosome assembly / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / cytosolic ribosome assembly / DNA endonuclease activity / response to reactive oxygen species / transcription antitermination / translational initiation / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit biogenesis / large ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit / transferase activity / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.34 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Ishiguro K / Yokoyama T / Shirouzu M / Suzuki T | ||||||||||||
資金援助 | 日本, 3件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2023 タイトル: Glycosylated queuosines in tRNAs optimize translational rate and post-embryonic growth. 著者: Xuewei Zhao / Ding Ma / Kensuke Ishiguro / Hironori Saito / Shinichiro Akichika / Ikuya Matsuzawa / Mari Mito / Toru Irie / Kota Ishibashi / Kimi Wakabayashi / Yuriko Sakaguchi / Takeshi ...著者: Xuewei Zhao / Ding Ma / Kensuke Ishiguro / Hironori Saito / Shinichiro Akichika / Ikuya Matsuzawa / Mari Mito / Toru Irie / Kota Ishibashi / Kimi Wakabayashi / Yuriko Sakaguchi / Takeshi Yokoyama / Yuichiro Mishima / Mikako Shirouzu / Shintaro Iwasaki / Takeo Suzuki / Tsutomu Suzuki / 要旨: Transfer RNA (tRNA) modifications are critical for protein synthesis. Queuosine (Q), a 7-deaza-guanosine derivative, is present in tRNA anticodons. In vertebrate tRNAs for Tyr and Asp, Q is further ...Transfer RNA (tRNA) modifications are critical for protein synthesis. Queuosine (Q), a 7-deaza-guanosine derivative, is present in tRNA anticodons. In vertebrate tRNAs for Tyr and Asp, Q is further glycosylated with galactose and mannose to generate galQ and manQ, respectively. However, biogenesis and physiological relevance of Q-glycosylation remain poorly understood. Here, we biochemically identified two RNA glycosylases, QTGAL and QTMAN, and successfully reconstituted Q-glycosylation of tRNAs using nucleotide diphosphate sugars. Ribosome profiling of knockout cells revealed that Q-glycosylation slowed down elongation at cognate codons, UAC and GAC (GAU), respectively. We also found that galactosylation of Q suppresses stop codon readthrough. Moreover, protein aggregates increased in cells lacking Q-glycosylation, indicating that Q-glycosylation contributes to proteostasis. Cryo-EM of human ribosome-tRNA complex revealed the molecular basis of codon recognition regulated by Q-glycosylations. Furthermore, zebrafish qtgal and qtman knockout lines displayed shortened body length, implying that Q-glycosylation is required for post-embryonic growth in vertebrates. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_33664.map.gz | 531.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-33664-v30.xml emd-33664.xml | 86.6 KB 86.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_33664_fsc.xml | 18.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_33664.png | 114.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-33664.cif.gz | 15.4 KB | ||
その他 | emd_33664_additional_1.map.gz emd_33664_half_map_1.map.gz emd_33664_half_map_2.map.gz | 455.4 MB 456.9 MB 457 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33664 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33664 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_33664_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_33664_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_33664_validation.xml.gz | 26.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_33664_validation.cif.gz | 35.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33664 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33664 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7y7gMC 7y7cC 7y7dC 7y7eC 7y7fC 7y7hC 8jdjC 8jdkC 8jdlC 8jdmC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_33664.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 567.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8285 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: before postprocess
ファイル | emd_33664_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | before postprocess | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_33664_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_33664_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : The complex of E. coli 70S ribosome with mRNA and A-, P- site tRNA
+超分子 #1: The complex of E. coli 70S ribosome with mRNA and A-, P- site tRNA
+超分子 #2: E. coli 70S ribosome
+超分子 #3: mRNA
+超分子 #4: A-site tRNA
+超分子 #5: P-site tRNA
+分子 #1: 16S rRNA
+分子 #22: 23S rRNA
+分子 #23: 5S rRNA
+分子 #53: mRNA
+分子 #54: P-site tRNA-fMet
+分子 #55: A-site tRNA-Tyr
+分子 #2: 30S ribosomal protein S2
+分子 #3: 30S ribosomal protein S3
+分子 #4: 30S ribosomal protein S4
+分子 #5: 30S ribosomal protein S5
+分子 #6: 30S ribosomal protein S6, fully modified isoform
+分子 #7: 30S ribosomal protein S7
+分子 #8: 30S ribosomal protein S8
+分子 #9: 30S ribosomal protein S9
+分子 #10: 30S ribosomal protein S10
+分子 #11: 30S ribosomal protein S11
+分子 #12: 30S ribosomal protein S12
+分子 #13: 30S ribosomal protein S13
+分子 #14: 30S ribosomal protein S14
+分子 #15: 30S ribosomal protein S15
+分子 #16: 30S ribosomal protein S16
+分子 #17: 30S ribosomal protein S17
+分子 #18: 30S ribosomal protein S18
+分子 #19: 30S ribosomal protein S19
+分子 #20: 30S ribosomal protein S20
+分子 #21: 30S ribosomal protein S21
+分子 #24: 50S ribosomal protein L2
+分子 #25: 50S ribosomal protein L3
+分子 #26: 50S ribosomal protein L4
+分子 #27: 50S ribosomal protein L5
+分子 #28: 50S ribosomal protein L6
+分子 #29: 50S ribosomal protein L9
+分子 #30: 50S ribosomal protein L13
+分子 #31: 50S ribosomal protein L14
+分子 #32: 50S ribosomal protein L15
+分子 #33: 50S ribosomal protein L16
+分子 #34: 50S ribosomal protein L17
+分子 #35: 50S ribosomal protein L18
+分子 #36: 50S ribosomal protein L19
+分子 #37: 50S ribosomal protein L20
+分子 #38: 50S ribosomal protein L21
+分子 #39: 50S ribosomal protein L22
+分子 #40: 50S ribosomal protein L23
+分子 #41: 50S ribosomal protein L24
+分子 #42: 50S ribosomal protein L25
+分子 #43: 50S ribosomal protein L27
+分子 #44: 50S ribosomal protein L28
+分子 #45: 50S ribosomal protein L29
+分子 #46: 50S ribosomal protein L30
+分子 #47: 50S ribosomal protein L32
+分子 #48: 50S ribosomal protein L33
+分子 #49: 50S ribosomal protein L34
+分子 #50: 50S ribosomal protein L35
+分子 #51: 50S ribosomal protein L36
+分子 #52: 50S ribosomal protein L31
+分子 #56: MAGNESIUM ION
+分子 #57: beta-D-galactopyranose
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 構成要素:
詳細: The Buffer pH was adjusted to 7.6 using KOH. | |||||||||||||||
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | |||||||||||||||
詳細 | 100nM ribosomes were incubated with 500nM tRNAs and mRNA |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8683 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 105000 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |