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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Structure of a membrane protein G | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() IgM B cell receptor complex / B cell receptor complex / CD22 mediated BCR regulation / B cell activation / B cell proliferation / multivesicular body / B cell differentiation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / B cell receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity ...IgM B cell receptor complex / B cell receptor complex / CD22 mediated BCR regulation / B cell activation / B cell proliferation / multivesicular body / B cell differentiation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / B cell receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / membrane => GO:0016020 / immune response / membrane raft / external side of plasma membrane / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å | |||||||||
![]() | Ma X / Zhu Y / Chen Y / Huang Z | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of two human B cell receptor isotypes. 著者: Xinyu Ma / Yuwei Zhu / De Dong / Yan Chen / Shubo Wang / Dehui Yang / Zhuo Ma / Anqi Zhang / Fan Zhang / Changyou Guo / Zhiwei Huang / ![]() 要旨: The B cell receptor (BCR) complex plays a critical role in B cell development and immune responses. The assembly mechanisms underlying the BCR complex remain unknown. We determined the cryo-electron ...The B cell receptor (BCR) complex plays a critical role in B cell development and immune responses. The assembly mechanisms underlying the BCR complex remain unknown. We determined the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human IgG-BCR and IgM-BCR, which consist of membrane-bound immunoglobulin molecules (mIg) and Igα/β subunits at a 1:1 stoichiometry. Assembly of both BCR complexes involves their extracellular domains, membrane-proximal connection peptides, and transmembrane (TM) helices. The TM helices of mIgG and mIgM share a conserved set of hydrophobic and polar interactions with Igα/β TM helices. By contrast, the IgG-Cγ3 and IgM-Cμ4 domains interact with extracellular Ig-like domains of Igα/β through head-to-tail and side-by-side modes, respectively. This work reveals the structural basis for BCR assembly and provides insights into BCR triggering. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 59.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 12 KB 12 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 19.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 413.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 413.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7wsoMC ![]() 7xt6C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : complex
全体 | 名称: complex |
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要素 |
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-超分子 #1: complex
超分子 | 名称: complex / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Immunoglobulin heavy constant gamma 1
分子 | 名称: Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 28.533205 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: GPSVFLFPPK PKDTLMISRT PEVTCVVVDV SHEDPEVKFN WYVDGVEVHN AKTKPREEQY NSTYRVVSVL TVLHQDWLNG KEYKCKVSN KALPAPIEKT ISKAKGQPRE PQVYTLPPSR DELTKNQVSL TCLVKGFYPS DIAVEWESNG QPENNYKTTP P VLDSDGSF ...文字列: GPSVFLFPPK PKDTLMISRT PEVTCVVVDV SHEDPEVKFN WYVDGVEVHN AKTKPREEQY NSTYRVVSVL TVLHQDWLNG KEYKCKVSN KALPAPIEKT ISKAKGQPRE PQVYTLPPSR DELTKNQVSL TCLVKGFYPS DIAVEWESNG QPENNYKTTP P VLDSDGSF FLYSKLTVDK SRWQQGNVFS CSVMHEALHN HYTQKSLSLS PELQLEESCA EAQDGELDGL WTTITIFITL FL LSVCYSA TVTFF |
-分子 #2: B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain
分子 | 名称: B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 15.504718 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: LWMHKVPASL MVSLGEDAHF QCPHNSSNNA NVTWWRVLHG NYTWPPEFLG PGEDPNGTLI IQNVNKSHGG IYVCRVQEGN ESYQQSCGT YLRVRQPPPR PFLDMGEGTK NRIITAEGII LLFCAVVPGT LLLFRKRW |
-分子 #3: B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain
分子 | 名称: B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 16.143744 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: SRIWQSPRFI ARKRGFTVKM HCYMNSASGN VSWLWKQEMD ENPQQLKLEK GRMEESQNES LATLTIQGIR FEDNGIYFCQ QKCNNTSEV YQGCGTELRV MGFSTLAQLK QRNTLKDGII MIQTLLIILF IIVPIFLLLD |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 1.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 213086 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |