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- EMDB-32164: CryoEM structure of football-shaped GroEL:ES2 with RuBisCO -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32164
タイトルCryoEM structure of football-shaped GroEL:ES2 with RuBisCO
マップデータ
試料
  • 複合体: Football-shaped GroEL:ES complex encapsulating native-like folded substrate RuBisCO
    • 複合体: Football-shaped GroEL:ES
      • タンパク質・ペプチド: Co-chaperonin GroES
      • タンパク質・ペプチド: Chaperonin GroEL
    • 複合体: RuBisCO
      • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase
キーワードchaperone / GroEL/ES system / substrate folding / folding assistance
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / GroEL-GroES complex / reductive pentose-phosphate cycle / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / monooxygenase activity ...ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / GroEL-GroES complex / reductive pentose-phosphate cycle / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / monooxygenase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type II / Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal ...Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type II / Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperonin GroEL / Co-chaperonin GroES / Ribulose bisphosphate carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Rhodospirillum rubrum ATCC 11170 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.6 Å
データ登録者Kim H / Roh SH
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: iScience / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of GroEL:ES with RuBisCO visualize molecular contacts of encapsulated substrates in a double-cage chaperonin.
著者: Hyunmin Kim / Junsun Park / Seyeon Lim / Sung-Hoon Jun / Mingyu Jung / Soung-Hun Roh /
要旨: The GroEL/GroES chaperonin system assists the folding of many proteins, through conformational transitions driven by ATP hydrolysis. Although structural information about bullet-shaped GroEL:ES ...The GroEL/GroES chaperonin system assists the folding of many proteins, through conformational transitions driven by ATP hydrolysis. Although structural information about bullet-shaped GroEL:ES complexes has been extensively reported, the substrate interactions of another functional complex, the football-shaped GroEL:ES, remain elusive. Here, we report single-particle cryo-EM structures of reconstituted wild-type GroEL:ES complexes with a chemically denatured substrate, ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase oxygenase (RuBisCO). Our structures demonstrate that native-like folded RuBisCO density is captured at the lower part of the GroEL chamber and that GroEL's bulky hydrophobic residues Phe281, Tyr360, and Phe44 contribute to direct contact with RuBisCO density. In addition, our analysis found that GroEL:ES can be occupied by two substrates simultaneously, one in each chamber. Together, these observations provide insights to the football-shaped GroEL:ES complex as a functional state to assist the substrate folding with visualization.
履歴
登録2021年11月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月12日-
マップ公開2022年1月12日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7vwx
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_32164.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32164.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.97 Å/pix.
x 200 pix.
= 394. Å		1.97 Å/pix.
x 200 pix.
= 394. Å		1.97 Å/pix.
x 200 pix.
= 394. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.97 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.663 / ムービー #1: 0.9
最小 - 最大-1.6234943 - 3.768817
平均 (標準偏差)0.015195711 (±0.20375815)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 394.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.971.971.97
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z394.000394.000394.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-1.6233.7690.015

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_32164_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Football-shaped GroEL:ES complex encapsulating native-like folded...

全体名称: Football-shaped GroEL:ES complex encapsulating native-like folded substrate RuBisCO
要素
  • 複合体: Football-shaped GroEL:ES complex encapsulating native-like folded substrate RuBisCO
    • 複合体: Football-shaped GroEL:ES
      • タンパク質・ペプチド: Co-chaperonin GroES
      • タンパク質・ペプチド: Chaperonin GroEL
    • 複合体: RuBisCO
      • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase

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超分子 #1: Football-shaped GroEL:ES complex encapsulating native-like folded...

超分子名称: Football-shaped GroEL:ES complex encapsulating native-like folded substrate RuBisCO
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 1 MDa

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超分子 #2: Football-shaped GroEL:ES

超分子名称: Football-shaped GroEL:ES / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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超分子 #3: RuBisCO

超分子名称: RuBisCO / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Rhodospirillum rubrum ATCC 11170 (バクテリア)

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分子 #1: Co-chaperonin GroES

分子名称: Co-chaperonin GroES / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 10.400938 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列:
MNIRPLHDRV IVKRKEVETK SAGGIVLTGS AAAKSTRGEV LAVGNGRILE NGEVKPLDVK VGDIVIFNDG YGVKSEKIDN EEVLIMSES DILAIVEA

UniProtKB: Co-chaperonin GroES

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分子 #2: Chaperonin GroEL

分子名称: Chaperonin GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: chaperonin ATPase
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 57.391711 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MAAKDVKFGN DARVKMLRGV NVLADAVKVT LGPKGRNVVL DKSFGAPTIT KDGVSVAREI ELEDKFENMG AQMVKEVASK ANDAAGDGT TTATVLAQAI ITEGLKAVAA GMNPMDLKRG IDKAVTAAVE ELKALSVPCS DSKAIAQVGT ISANSDETVG K LIAEAMDK ...文字列:
MAAKDVKFGN DARVKMLRGV NVLADAVKVT LGPKGRNVVL DKSFGAPTIT KDGVSVAREI ELEDKFENMG AQMVKEVASK ANDAAGDGT TTATVLAQAI ITEGLKAVAA GMNPMDLKRG IDKAVTAAVE ELKALSVPCS DSKAIAQVGT ISANSDETVG K LIAEAMDK VGKEGVITVE DGTGLQDELD VVEGMQFDRG YLSPYFINKP ETGAVELESP FILLADKKIS NIREMLPVLE AV AKAGKPL LIIAEDVEGE ALATLVVNTM RGIVKVAAVK APGFGDRRKA MLQDIATLTG GTVISEEIGM ELEKATLEDL GQA KRVVIN KDTTTIIDGV GEEAAIQGRV AQIRQQIEEA TSDYDREKLQ ERVAKLAGGV AVIKVGAATE VEMKEKKARV EDAL HATRA AVEEGVVAGG GVALIRVASK LADLRGQNED QNVGIKVALR AMEAPLRQIV LNCGEEPSVV ANTVKGGDGN YGYNA ATEE YGNMIDMGIL DPTKVTRSAL QYAASVAGLM ITTECMVTDL PKNDAADLGA AGGMGGMGGM GGMM

UniProtKB: Chaperonin GroEL

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分子 #3: Ribulose bisphosphate carboxylase

分子名称: Ribulose bisphosphate carboxylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribulose-bisphosphate carboxylase
由来(天然)生物種: Rhodospirillum rubrum ATCC 11170 (バクテリア)
分子量理論値: 50.538918 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MDQSSRYVNL ALKEEDLIAG GEHVLCAYIM KPKAGYGYVA TAAHFAAESS TGTNVEVCTT DDFTRGVDAL VYEVDEAREL TKIAYPVAL FDRNITDGKA MIASFLTLTM GNNQGMGDVE YAKMHDFYVP EAYRALFDGP SVNISALWKV LGRPEVDGGL V VGTIIKPK ...文字列:
MDQSSRYVNL ALKEEDLIAG GEHVLCAYIM KPKAGYGYVA TAAHFAAESS TGTNVEVCTT DDFTRGVDAL VYEVDEAREL TKIAYPVAL FDRNITDGKA MIASFLTLTM GNNQGMGDVE YAKMHDFYVP EAYRALFDGP SVNISALWKV LGRPEVDGGL V VGTIIKPK LGLRPKPFAE ACHAFWLGGD FIKNDEPQGN QPFAPLRDTI ALVADAMRRA QDETGEAKLF SANITADDPF EI IARGEYV LETFGENASH VALLVDGYVA GAAAITTARR RFPDNFLHYH RAGHGAVTSP QSKRGYTAFV HCKMARLQGA SGI HTGTMG FGKMEGESSD RAIAYMLTQD EAQGPFYRQS WGGMKACTPI ISGGMNALRM PGFFENLGNA NVILTAGGGA FGHI DGPVA GARSLRQAWQ AWRDGVPVLD YAREHKELAR AFESFPGDAD QIYPGWRKAL GVEDTRSALP A

UniProtKB: Ribulose bisphosphate carboxylase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)
平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 35230
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4pko

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

9rub

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7vwx:
CryoEM structure of football-shaped GroEL:ES2 with RuBisCO

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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