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万見
- EMDB-3165: Bovine mitochondrial ATP synthase state 1b -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3165
タイトルBovine mitochondrial ATP synthase state 1b
マップデータReconstruction of detergent-solubilized bovine mitochondrial ATP synthase
試料
  • 試料: Bovine mitochondrial ATP synthase
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase
キーワードATP synthase / rotary ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / : / : / proton-transporting ATP synthase complex / : / : ...Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / : / : / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / aerobic respiration / proton transmembrane transport / ADP binding / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial ...ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Zhou A / Rohou A / Schep DG / Bason JV / Montgomery MG / Walker JE / Grigorieff N / Rubinstein JL
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Structure and conformational states of the bovine mitochondrial ATP synthase by cryo-EM.
著者: Anna Zhou / Alexis Rohou / Daniel G Schep / John V Bason / Martin G Montgomery / John E Walker / Nikolaus Grigorieff / John L Rubinstein /
要旨: Adenosine triphosphate (ATP), the chemical energy currency of biology, is synthesized in eukaryotic cells primarily by the mitochondrial ATP synthase. ATP synthases operate by a rotary catalytic ...Adenosine triphosphate (ATP), the chemical energy currency of biology, is synthesized in eukaryotic cells primarily by the mitochondrial ATP synthase. ATP synthases operate by a rotary catalytic mechanism where proton translocation through the membrane-inserted FO region is coupled to ATP synthesis in the catalytic F1 region via rotation of a central rotor subcomplex. We report here single particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) analysis of the bovine mitochondrial ATP synthase. Combining cryo-EM data with bioinformatic analysis allowed us to determine the fold of the a subunit, suggesting a proton translocation path through the FO region that involves both the a and b subunits. 3D classification of images revealed seven distinct states of the enzyme that show different modes of bending and twisting in the intact ATP synthase. Rotational fluctuations of the c8-ring within the FO region support a Brownian ratchet mechanism for proton-translocation-driven rotation in ATP synthases.
履歴
登録2015年9月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年10月14日-
マップ公開2015年10月14日-
更新2016年3月30日-
現状2016年3月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-5are
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-5are
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3165.tif

EMDB-3165.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3165.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of detergent-solubilized bovine mitochondrial ATP synthase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.64 Å/pix.
x 256 pix.
= 419.84 Å		1.64 Å/pix.
x 256 pix.
= 419.84 Å		1.64 Å/pix.
x 256 pix.
= 419.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.64 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13 / ムービー #1: 0.13
最小 - 最大-0.08716881 - 0.41146451
平均 (標準偏差)-0.00043672 (±0.0215301)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 419.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.641.641.64
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z419.840419.840419.840
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0870.411-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bovine mitochondrial ATP synthase

全体名称: Bovine mitochondrial ATP synthase
要素
  • 試料: Bovine mitochondrial ATP synthase
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase

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超分子 #1000: Bovine mitochondrial ATP synthase

超分子名称: Bovine mitochondrial ATP synthase / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Detergent-solubilized protein complex / 集合状態: One hetero-oligomeric ATP synthase complex / Number unique components: 1
分子量実験値: 600 KDa

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分子 #1: ATP synthase

分子名称: ATP synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: ATPase, complex V / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: bovine / 組織: Heart / Organelle: Mitochondria / 細胞中の位置: Mitochondrial membrane
分子量実験値: 600 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
詳細: 20 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 0.05% (wt/v) dodecylmaltoside, 2 mM ATP, 0.02% (wt/v) NaN3
グリッド詳細: Homemade holey carbon on 400 square mesh Cu/Rh grid, glow-discharged 2 mins
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 27 seconds before plunging

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度平均: 80 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 18,000x magnification (before detector post-magnification)
詳細K2 Summit direct detector device (Gatan Inc.) operated in super-resolution mode with a 1.64 angstrom physical pixel and 0.82 angstrom super-resolution pixel. With no specimen present, the rate of exposure of the detector was 8 electrons/pixel/second. Exposure- fractionated movies of 20.1 s were recorded as stacks of 67 frames, so that selected specimen areas were exposed with a total of 60.3 electrons/square angstrom.
日付2015年3月15日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / デジタル化 - サンプリング間隔: 5 µm / 実像数: 5867 / 平均電子線量: 60.3 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 30487 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 18000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度平均: 80 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 18,000x magnification (before detector post-magnification)
詳細K2 Summit direct detector device (Gatan Inc.) operated in super-resolution mode with a 1.64 angstrom physical pixel and 0.82 angstrom super-resolution pixel. With no specimen present, the rate of exposure of the detector was 8 electrons/pixel/second. Exposure- fractionated movies of 20.1 s were recorded as stacks of 67 frames, so that selected specimen areas were exposed with a total of 60.3 electrons/square angstrom.
日付2014年9月28日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / デジタル化 - サンプリング間隔: 5 µm / 実像数: 5867 / 平均電子線量: 60.3 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 30487 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 18000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected using an automatic selection program.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion, FREALIGN
詳細: To avoid noise bias, only data up to a resolution of 10 angstrom were used during refinement.
使用した粒子像数: 22935

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2wss


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G / Chain - #7 - Chain ID: H / Chain - #8 - Chain ID: I / Chain - #9 - Chain ID: S
ソフトウェア名称: Chimera, MDFF
詳細Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5are:
Bovine mitochondrial ATP synthase state 1b

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2xnd


Chain - #0 - Chain ID: J / Chain - #1 - Chain ID: K / Chain - #2 - Chain ID: L / Chain - #3 - Chain ID: M / Chain - #4 - Chain ID: N / Chain - #5 - Chain ID: O / Chain - #6 - Chain ID: P / Chain - #7 - Chain ID: Q
ソフトウェア名称: Chimera, MDFF
詳細Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5are:
Bovine mitochondrial ATP synthase state 1b

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

2cly


Chain - #0 - Chain ID: D / Chain - #1 - Chain ID: E / Chain - #2 - Chain ID: F
ソフトウェア名称: Chimera, MDFF
詳細Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5are:
Bovine mitochondrial ATP synthase state 1b

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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