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万見
- EMDB-30911: Human 46QHuntingtin-HAP40 complex structure -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30911
タイトルHuman 46QHuntingtin-HAP40 complex structure
マップデータHuman 46QHuntingtin-HAP40 complex structure
試料
  • 複合体: Human 46QHuntingtin-HAP40 complex structure
    • タンパク質・ペプチド: Huntingtin
    • タンパク質・ペプチド: 40-kDa huntingtin-associated protein
キーワードHuntingtin / 46Q / HAP40 / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle cytoskeletal trafficking / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / microtubule-based transport / vocal learning / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of mitophagy / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / profilin binding / positive regulation of cilium assembly ...vesicle cytoskeletal trafficking / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / microtubule-based transport / vocal learning / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of mitophagy / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / profilin binding / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / vesicle transport along microtubule / positive regulation of aggrephagy / positive regulation of lipophagy / dynein intermediate chain binding / Golgi organization / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / phosphoprotein phosphatase activity / Regulation of MECP2 expression and activity / postsynaptic cytosol / beta-tubulin binding / presynaptic cytosol / inclusion body / heat shock protein binding / centriole / autophagosome / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein destabilization / kinase binding / p53 binding / late endosome / transmembrane transporter binding / early endosome / nuclear body / positive regulation of apoptotic process / axon / apoptotic process / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Factor VIII intron 22 protein / Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 ...Factor VIII intron 22 protein / Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
40-kDa huntingtin-associated protein / Huntingtin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Guo Q / Fernandez-Busnadiego R
資金援助 ドイツ, European Union, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)412854449 ドイツ
European CommissionERC-2012-SyG 318987-ToPAGEuropean Union
German Research Foundation (DFG)EXC 2067/1- 390729940 ドイツ
German Research Foundation (DFG)STE 2517/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Pathological polyQ expansion does not alter the conformation of the Huntingtin-HAP40 complex.
著者: Bin Huang / Qiang Guo / Marie L Niedermeier / Jingdong Cheng / Tatjana Engler / Melanie Maurer / Alexander Pautsch / Wolfgang Baumeister / Florian Stengel / Stefan Kochanek / Rubén Fernández-Busnadiego /
要旨: The abnormal amplification of a CAG repeat in the gene coding for huntingtin (HTT) leads to Huntington's disease (HD). At the protein level, this translates into the expansion of a polyglutamine ...The abnormal amplification of a CAG repeat in the gene coding for huntingtin (HTT) leads to Huntington's disease (HD). At the protein level, this translates into the expansion of a polyglutamine (polyQ) stretch located at the HTT N terminus, which renders HTT aggregation prone by unknown mechanisms. Here we investigated the effects of polyQ expansion on HTT in a complex with its stabilizing interaction partner huntingtin-associated protein 40 (HAP40). Surprisingly, our comprehensive biophysical, crosslinking mass spectrometry and cryo-EM experiments revealed no major differences in the conformation of HTT-HAP40 complexes of various polyQ length, including 17QHTT-HAP40 (wild type), 46QHTT-HAP40 (typical polyQ length in HD patients), and 128QHTT-HAP40 (extreme polyQ length). Thus, HTT polyQ expansion does not alter the global conformation of HTT when associated with HAP40.
履歴
登録2021年1月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月24日-
マップ公開2021年3月24日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7dxj
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30911.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30911.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human 46QHuntingtin-HAP40 complex structure
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 160 pix.
= 216. Å		1.35 Å/pix.
x 160 pix.
= 216. Å		1.35 Å/pix.
x 160 pix.
= 216. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.36667737 - 0.5486653
平均 (標準偏差)0.000051469153 (±0.018514901)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 216.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z216.000216.000216.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ256256256
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.3670.5490.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human 46QHuntingtin-HAP40 complex structure

全体名称: Human 46QHuntingtin-HAP40 complex structure
要素
  • 複合体: Human 46QHuntingtin-HAP40 complex structure
    • タンパク質・ペプチド: Huntingtin
    • タンパク質・ペプチド: 40-kDa huntingtin-associated protein

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超分子 #1: Human 46QHuntingtin-HAP40 complex structure

超分子名称: Human 46QHuntingtin-HAP40 complex structure / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Huntingtin

分子名称: Huntingtin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: 46Q-Huntingtin / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 351.191312 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MATLEKLMKA FESLKSFQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQPPPPPPP PPPPQLPQPP PQAQPLLPQ PQPPPPPPPP PPGPAVAEEP LHRPKKELSA TKKDRVNHCL TICENIVAQS VRNSPEFQKL LGIAMELFLL C SDDAESDV ...文字列:
MATLEKLMKA FESLKSFQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQPPPPPPP PPPPQLPQPP PQAQPLLPQ PQPPPPPPPP PPGPAVAEEP LHRPKKELSA TKKDRVNHCL TICENIVAQS VRNSPEFQKL LGIAMELFLL C SDDAESDV RMVADECLNK VIKALMDSNL PRLQLELYKE IKKNGAPRSL RAALWRFAEL AHLVRPQKCR PYLVNLLPCL TR TSKRPEE SVQETLAAAV PKIMASFGNF ANDNEIKVLL KAFIANLKSS SPTIRRTAAG SAVSICQHSR RTQYFYSWLL NVL LGLLVP VEDEHSTLLI LGVLLTLRYL VPLLQQQVKD TSLKGSFGVT RKEMEVSPSA EQLVQVYELT LHHTQHQDHN VVTG ALELL QQLFRTPPPE LLQTLTAVGG IGQLTAAKEE SGGRSRSGSI VELIAGGGSS CSPVLSRKQK GKVLLGEEEA LEDDS ESRS DVSSSALTAS VKDEISGELA ASSGVSTPGS AGHDIITEQP RSQHTLQADS VDLASCDLTS SATDGDEEDI LSHSSS QVS AVPSDPAMDL NDGTQASSPI SDSSQTTTEG PDSAVTPSDS SEIVLDGTDN QYLGLQIGQP QDEDEEATGI LPDEASE AF RNSSMALQQA HLLKNMSHCR QPSDSSVDKF VLRDEATEPG DQENKPCRIK GDIGQSTDDD SAPLVHCVRL LSASFLLT G GKNVLVPDRD VRVSVKALAL SCVGAAVALH PESFFSKLYK VPLDTTEYPE EQYVSDILNY IDHGDPQVRG ATAILCGTL ICSILSRSRF HVGDWMGTIR TLTGNTFSLA DCIPLLRKTL KDESSVTCKL ACTAVRNCVM SLCSSSYSEL GLQLIIDVLT LRNSSYWLV RTELLETLAE IDFRLVSFLE AKAENLHRGA HHYTGLLKLQ ERVLNNVVIH LLGDEDPRVR HVAAASLIRL V PKLFYKCD QGQADPVVAV ARDQSSVYLK LLMHETQPPS HFSVSTITRI YRGYNLLPSI TDVTMENNLS RVIAAVSHEL IT STTRALT FGCCEALCLL STAFPVCIWS LGWHCGVPPL SASDESRKSC TVGMATMILT LLSSAWFPLD LSAHQDALIL AGN LLAASA PKSLRSSWAS EEEANPAATK QEEVWPALGD RALVPMVEQL FSHLLKVINI CAHVLDDVAP GPAIKAALPS LTNP PSLSP IRRKGKEKEP GEQASVPLSP KKGSEASAAS RQSDTSGPVT TSKSSSLGSF YHLPSYLRLH DVLKATHANY KVTLD LQNS TEKFGGFLRS ALDVLSQILE LATLQDIGKC VEEILGYLKS CFSREPMMAT VCVQQLLKTL FGTNLASQFD GLSSNP SKS QGRAQRLGSS SVRPGLYHYC FMAPYTHFTQ ALADASLRNM VQAEQENDTS GWFDVLQKVS TQLKTNLTSV TKNRADK NA IHNHIRLFEP LVIKALKQYT TTTCVQLQKQ VLDLLAQLVQ LRVNYCLLDS DQVFIGFVLK QFEYIEVGQF RESEAIIP N IFFFLVLLSY ERYHSKQIIG IPKIIQLCDG IMASGRKAVT HAIPALQPIV HDLFVLRGTN KADAGKELET QKEVVVSML LRLIQYHQVL EMFILVLQQC HKENEDKWKR LSRQIADIIL PMLAKQQMHI DSHEALGVLN TLFEILAPSS LRPVDMLLRS MFVTPNTMA SVSTVQLWIS GILAILRVLI SQSTEDIVLS RIQELSFSPY LISCTVINRL RDGDSNSTLE EHSEGKQIKN L PEETFSRF LLQLVGILLE DIVTKQLKVE MSEQQHTFYC QELGTLLMCL IHIFKSGMFR RITAAATRLF RSDGCGGSFY TL DSLNLRA RSMITTHPAL VLLWCQILLL VNHTDYRWWA EVQQTPKRHS LSSTKLLSPQ MSGEEEDSDL AAKLGMCNRE IVR RGALIL FCDYVCQNLH DSEHLTWLIV NHIQDLISLS HEPPVQDFIS AVHRNSAASG LFIQAIQSRC ENLSTPTMLK KTLQ CLEGI HLSQSGAVLT LYVDRLLCTP FRVLARMVDI LACRRVEMLL AANLQSSMAQ LPMEELNRIQ EYLQSSGLAQ RHQRL YSLL DRFRLSTMQD SLSPSPPVSS HPLDGDGHVS LETVSPDKDW YVHLVKSQCW TRSDSALLEG AELVNRIPAE DMNAFM MNS EFNLSLLAPC LSLGMSEISG GQKSALFEAA REVTLARVSG TVQQLPAVHH VFQPELPAEP AAYWSKLNDL FGDAALY QS LPTLARALAQ YLVVVSKLPS HLHLPPEKEK DIVKFVVATL EALSWHLIHE QIPLSLDLQA GLDCCCLALQ LPGLWSVV S STEFVTHACS LIHCVHFILE AVAVQPGEQL LSPERRTNTP KAISEEEEEV DPNTQNPKYI TAACEMVAEM VESLQSVLA LGHKRNSGVP AFLTPLLRNI IISLARLPLV NSYTRVPPLV WKLGWSPKPG GDFGTAFPEI PVEFLQEKEV FKEFIYRINT LGWTSRTQF EETWATLLGV LVTQPLVMEQ EESPPEEDTE RTQINVLAVQ AITSLVLSAM TVPVAGNPAV SCLEQQPRNK P LKALDTRF GRKLSIIRGI VEQEIQAMVS KRENIATHHL YQAWDPVPSL SPATTGALIS HEKLLLQINP ERELGSMSYK LG QVSIHSV WLGNSITPLR EEEWDEEEEE EADAPAPSSP PTSPVNSRKH RAGVDIHSCS QFLLELYSRW ILPSSSARRT PAI LISEVV RSLLVVSDLF TERNQFELMY VTLTELRRVH PSEDEILAQY LVPATCKAAA VLGMDKAVAE PVSRLLESTL RSSH LPSRV GALHGVLYVL ECDLLDDTAK QLIPVISDYL LSNLKGIAHC VNIHSQQHVL VMCATAFYLI ENYPLDVGPE FSASI IQMC GVMLSGSEES TPSIIYHCAL RGLERLLLSE QLSRLDAESL VKLSVDRVNV HSPHRAMAAL GLMLTCMYTG KEKVSP GRT SDPNPAAPDS ESVIVAMERV SVLFDRIRKG FPCEARVVAR ILPQFLDDFF PPQDIMNKVI GEFLSNQQPY PQFMATV VY KVFQTLHSTG QSSMVRDWVM LSLSNFTQRA PVAMATWSLS CFFVSASTSP WVAAILPHVI SRMGKLEQVD VNLFCLVA T DFYRHQIEEE LDRRAFQSVL EVVAAPGSPY HRLLTCLRNV HKVTTC

UniProtKB: Huntingtin, Huntingtin

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分子 #2: 40-kDa huntingtin-associated protein

分子名称: 40-kDa huntingtin-associated protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.141879 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MAAAAAGLGG GGAGPGPEAG DFLARYRLVS NKLKKRFLRK PNVAEAGEQF GQLGRELRAQ ECLPYAAWCQ LAVARCQQAL FHGPGEALA LTEAARLFLR QERDARQRLV CPAAYGEPLQ AAASALGAAV RLHLELGQPA AAAALCLELA AALRDLGQPA A AAGHFQRA ...文字列:
MAAAAAGLGG GGAGPGPEAG DFLARYRLVS NKLKKRFLRK PNVAEAGEQF GQLGRELRAQ ECLPYAAWCQ LAVARCQQAL FHGPGEALA LTEAARLFLR QERDARQRLV CPAAYGEPLQ AAASALGAAV RLHLELGQPA AAAALCLELA AALRDLGQPA A AAGHFQRA AQLQLPQLPL AALQALGEAA SCQLLARDYT GALAVFTRMQ RLAREHGSHP VQSLPPPPPP APQPGPGATP AL PAALLPP NSGSAAPSPA ALGAFSDVLV RCEVSRVLLL LLLQPPPAKL LPEHAQTLEK YSWEAFDSHG QESSGQLPEE LFL LLQSLV MATHEKDTEA IKSLQVEMWP LLTAEQNHLL HLVLQETISP SGQGV

UniProtKB: 40-kDa huntingtin-associated protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 192473
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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