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- EMDB-30583: CryoEM structure of cotton cellulose synthase isoform 7 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30583
タイトルCryoEM structure of cotton cellulose synthase isoform 7
マップデータ
試料
  • 複合体: Cellulose synthase
    • タンパク質・ペプチド: Cellulose synthase
キーワードcellulose synthase / cotton / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose synthase activity / plant-type primary cell wall biogenesis / cellulose synthase (UDP-forming) / cellulose synthase (UDP-forming) activity / cellulose biosynthetic process / trans-Golgi network / cell wall organization / membrane => GO:0016020 / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cellulose synthase, RING-type zinc finger / Zinc-binding RING-finger / Cellulose synthase / Cellulose synthase / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellulose synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Gossypium hirsutum (ケブカワタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Guan ZY / Xue Y
引用ジャーナル: Plant Biotechnol J / 年: 2021
タイトル: Structural insights into homotrimeric assembly of cellulose synthase CesA7 from Gossypium hirsutum.
著者: Xiangnan Zhang / Yuan Xue / Zeyuan Guan / Chen Zhou / Yangfan Nie / She Men / Qiang Wang / Cuicui Shen / Delin Zhang / Shuangxia Jin / Lili Tu / Ping Yin / Xianlong Zhang /
要旨: Cellulose is one of the most abundant organic polymers in nature. It contains multiple β-1,4-glucan chains synthesized by cellulose synthases (CesAs) on the plasma membrane of higher plants. CesA ...Cellulose is one of the most abundant organic polymers in nature. It contains multiple β-1,4-glucan chains synthesized by cellulose synthases (CesAs) on the plasma membrane of higher plants. CesA subunits assemble into a pseudo-sixfold symmetric cellulose synthase complex (CSC), known as a 'rosette complex'. The structure of CesA remains enigmatic. Here, we report the cryo-EM structure of the homotrimeric CesA7 from Gossypium hirsutum at 3.5-angstrom resolution. The GhCesA7 homotrimer shows a C3 symmetrical assembly. Each protomer contains seven transmembrane helices (TMs) which form a channel potentially facilitating the release of newly synthesized glucans. The cytoplasmic glycosyltransferase domain (GT domain) of GhCesA7 protrudes from the membrane, and its catalytic pocket is directed towards the TM pore. The homotrimer GhCesA7 is stabilized by the transmembrane helix 7 (TM7) and the plant-conserved region (PCR) domains. It represents the building block of CSCs and facilitates microfibril formation. This structure provides insight into how eukaryotic cellulose synthase assembles and provides a mechanistic basis for the improvement of cotton fibre quality in the future.
履歴
登録2020年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月28日-
マップ公開2021年7月28日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7d5k
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30583.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30583.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.087 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-2.101253 - 2.6848257
平均 (標準偏差)-0.00000000000029 (±0.051741306)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 304.36002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0871.0871.087
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z304.360304.360304.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ256256256
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-2.1012.685-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cellulose synthase

全体名称: Cellulose synthase
要素
  • 複合体: Cellulose synthase
    • タンパク質・ペプチド: Cellulose synthase

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超分子 #1: Cellulose synthase

超分子名称: Cellulose synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Gossypium hirsutum (ケブカワタ)

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分子 #1: Cellulose synthase

分子名称: Cellulose synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cellulose synthase (UDP-forming)
由来(天然)生物種: Gossypium hirsutum (ケブカワタ)
分子量理論値: 118.129711 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEASAGLVAG SHNRNELVVI HGHEEPKPLK NLDGQVCEIC GDEIGVTVDG DLFVACNECG FPVCRPCYEY ERREGTQQCP QCKTRYKRL KGSPRVEGDE DEEDVDDIEH EFNIDDEQNK HRNVVESILH GKMSYGRGPE DDETPQIPVI TGVRSRPVSG E FPIAGALA ...文字列:
MEASAGLVAG SHNRNELVVI HGHEEPKPLK NLDGQVCEIC GDEIGVTVDG DLFVACNECG FPVCRPCYEY ERREGTQQCP QCKTRYKRL KGSPRVEGDE DEEDVDDIEH EFNIDDEQNK HRNVVESILH GKMSYGRGPE DDETPQIPVI TGVRSRPVSG E FPIAGALA YGEHMPNASL HKRVHPYPMS ETEGAERWDD KKEGGWKERM DDWKMQQGNL GPEADDAYDD MSMLDEARQP LS RKVPIAS SKINPYRMVI VARLLILAFF LRYRILNPVH DAIGLWLTSV ICEIWFAFSW ILDQFPKWFP IDRETYLDRL SLR YEREGE PNMLAPVDIF VSTVDPMKEP PLVTANTVLS ILAMDYPVDK ISCYISDDGA SMLTFESLSE TAEFARKWVP FCKK FAIEP RAPEMYFTLK VDYLKDKVQP TFVKERRAMK REYEEFKVRI NALVAKAQKV PPEGWIMQDG TPWPGNNTKD HPGMI QVFL GQSGGHDTEG NELPRLVYVS REKRPGFLHH KKAGAMNALV RVSGVLTNAP FMLNLDCDHY INNSKAAREA MCFLMD PQI GRKVCYVQFP QRFDGIDRHD RYANRNTVFF DINMKGLDGI QGPVYVGTGC VFRRQALYGY EPPKGPKRPK MVSCGCC PC FGRRKKDKKY PKNGGNENGP SLEAVEDDKE LLMSQMNFEK KFGQSAIFVT STLMDQGGVP PSSSPAALLK EAIHVISC G YEDKTEWGSE LGWIYGSITE DILTGFKMHC RGWRSIYCMP KLPAFKGSAP INLSDRLNQV LRWALGSVEI FFSRHCPAW YGLKGAKLRW LERFAYVNTT IYPFTSLPLL AYCTLPAICL LTDKFIMPPI STFASLFFIA LFLSIFATGI LELRWSGVSI EEWWRNEQF WVIGGISAHL FAVVQGLLKV LAGIDTNFTV TSKTTDDEEF GELYTFKWTT LLIPPTTVLI INLVGVVAGI S DAINNGYQ SWGPLFGKLF FSFWVIVHLY PFLKGLMGRQ NRTPTIVVIW SVLLASIFSL LWVRIDPFVL KTKGPDTTQC GI NC

UniProtKB: Cellulose synthase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: RANDOM CONICAL TILT
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 185759
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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