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- EMDB-30556: Cryo-EM structure of human DUOX1-DUOXA1 in high-calcium state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30556
タイトルCryo-EM structure of human DUOX1-DUOXA1 in high-calcium state
マップデータcomposite map after multibody refinement
試料
  • 複合体: human DUOX1-DUOXA1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Dual oxidase 1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Dual oxidase maturation factor 1
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: water
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH oxidase H202-forming activity / regulation of thyroid hormone generation / NADPH oxidase H202-forming activity / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / cuticle development / Thyroxine biosynthesis / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / hormone biosynthetic process / hydrogen peroxide metabolic process ...NADH oxidase H202-forming activity / regulation of thyroid hormone generation / NADPH oxidase H202-forming activity / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / cuticle development / Thyroxine biosynthesis / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / hormone biosynthetic process / hydrogen peroxide metabolic process / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / NADPH oxidase complex / thyroid hormone generation / superoxide anion generation / hydrogen peroxide biosynthetic process / positive regulation of cell motility / positive regulation of wound healing / cell leading edge / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / response to cAMP / positive regulation of neuron differentiation / hydrogen peroxide catabolic process / peroxidase activity / defense response / cytokine-mediated signaling pathway / protein localization / regulation of inflammatory response / protein transport / NADP binding / response to oxidative stress / apical plasma membrane / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / heme binding / enzyme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dual oxidase 1/Duox / Dual oxidase maturation factor / Dual oxidase, peroxidase domain / Dual oxidase maturation factor / Ferric reductase, NAD binding domain / Ferric reductase NAD binding domain / FAD-binding 8 / FAD-binding domain / Ferric reductase transmembrane component-like domain / Ferric reductase like transmembrane component ...Dual oxidase 1/Duox / Dual oxidase maturation factor / Dual oxidase, peroxidase domain / Dual oxidase maturation factor / Ferric reductase, NAD binding domain / Ferric reductase NAD binding domain / FAD-binding 8 / FAD-binding domain / Ferric reductase transmembrane component-like domain / Ferric reductase like transmembrane component / Haem peroxidase, animal-type / Haem peroxidase domain superfamily, animal type / Animal haem peroxidase / Animal heme peroxidase superfamily profile. / EF hand / Haem peroxidase superfamily / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual oxidase maturation factor 1 / Dual oxidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Chen L / Wu JX
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91957201 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31622021 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structures of human dual oxidase 1 complex in low-calcium and high-calcium states.
著者: Jing-Xiang Wu / Rui Liu / Kangcheng Song / Lei Chen /
要旨: Dual oxidases (DUOXs) produce hydrogen peroxide by transferring electrons from intracellular NADPH to extracellular oxygen. They are involved in many crucial biological processes and human diseases, ...Dual oxidases (DUOXs) produce hydrogen peroxide by transferring electrons from intracellular NADPH to extracellular oxygen. They are involved in many crucial biological processes and human diseases, especially in thyroid diseases. DUOXs are protein complexes co-assembled from the catalytic DUOX subunits and the auxiliary DUOXA subunits and their activities are regulated by intracellular calcium concentrations. Here, we report the cryo-EM structures of human DUOX1-DUOXA1 complex in both high-calcium and low-calcium states. These structures reveal the DUOX1 complex is a symmetric 2:2 hetero-tetramer stabilized by extensive inter-subunit interactions. Substrate NADPH and cofactor FAD are sandwiched between transmembrane domain and the cytosolic dehydrogenase domain of DUOX. In the presence of calcium ions, intracellular EF-hand modules might enhance the catalytic activity of DUOX by stabilizing the dehydrogenase domain in a conformation that allows electron transfer.
履歴
登録2020年9月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月9日-
マップ公開2020年12月9日-
更新2021年6月23日-
現状2021年6月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7d3f
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30556.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30556.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map after multibody refinement
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.045 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.1570392 - 0.27367264
平均 (標準偏差)0.0010961085 (±0.010759884)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 188.09999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0451.0451.045
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z188.100188.100188.100
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ192139186
NX/NY/NZ211274246
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.1570.2740.001

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_30556_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: consensus map by cryosparc

ファイルemd_30556_additional_2.map
注釈consensus map by cryosparc
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human DUOX1-DUOXA1 complex

全体名称: human DUOX1-DUOXA1 complex
要素
  • 複合体: human DUOX1-DUOXA1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Dual oxidase 1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Dual oxidase maturation factor 1
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: human DUOX1-DUOXA1 complex

超分子名称: human DUOX1-DUOXA1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Dual oxidase 1

分子名称: Dual oxidase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 177.483828 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGFCLALAWT LLVGAWTPLG AQNPISWEVQ RFDGWYNNLM EHRWGSKGSR LQRLVPASYA DGVYQPLGEP HLPNPRDLSN TISRGPAGL ASLRNRTVLG VFFGYHVLSD LVSVETPGCP AEFLNIRIPP GDPMFDPDQR GDVVLPFQRS RWDPETGRSP S NPRDPANQ ...文字列:
MGFCLALAWT LLVGAWTPLG AQNPISWEVQ RFDGWYNNLM EHRWGSKGSR LQRLVPASYA DGVYQPLGEP HLPNPRDLSN TISRGPAGL ASLRNRTVLG VFFGYHVLSD LVSVETPGCP AEFLNIRIPP GDPMFDPDQR GDVVLPFQRS RWDPETGRSP S NPRDPANQ VTGWLDGSAI YGSSHSWSDA LRSFSRGQLA SGPDPAFPRD SQNPLLMWAA PDPATGQNGP RGLYAFGAER GN REPFLQA LGLLWFRYHN LWAQRLARQH PDWEDEELFQ HARKRVIATY QNIAVYEWLP SFLQKTLPEY TGYRPFLDPS ISS EFVAAS EQFLSTMVPP GVYMRNASCH FQGVINRNSS VSRALRVCNS YWSREHPSLQ SAEDVDALLL GMASQIAERE DHVL VEDVR DFWPGPLKFS RTDHLASCLQ RGRDLGLPSY TKARAALGLS PITRWQDINP ALSRSNDTVL EATAALYNQD LSWLE LLPG GLLESHRDPG PLFSTIVLEQ FVRLRDGDRY WFENTRNGLF SKKEIEEIRN TTLQDVLVAV INIDPSALQP NVFVWH KGD PCPQPRQLST EGLPACAPSV VRDYFEGSGF GFGVTIGTLC CFPLVSLLSA WIVARLRMRN FKRLQGQDRQ SIVSEKL VG GMEALEWQGH KEPCRPVLVY LQPGQIRVVD GRLTVLRTIQ LQPPQKVNFV LSSNRGRRTL LLKIPKEYDL VLLFNLEE E RQALVENLRG ALKESGLSIQ EWELREQELM RAAVTREQRR HLLETFFRHL FSQVLDINQA DAGTLPLDSS QKVREALTC ELSRAEFAES LGLKPQDMFV ESMFSLADKD GNGYLSFREF LDILVVFMKG SPEEKSRLMF RMYDFDGNGL ISKDEFIRML RSFIEISNN CLSKAQLAEV VESMFRESGF QDKEELTWED FHFMLRDHNS ELRFTQLCVK GVEVPEVIKD LCRRASYISQ D MICPSPRV SARCSRSDIE TELTPQRLQC PMDTDPPQEI RRRFGKKVTS FQPLLFTEAH REKFQRSCLH QTVQQFKRFI EN YRRHIGC VAVFYAIAGG LFLERAYYYA FAAHHTGITD TTRVGIILSR GTAASISFMF SYILLTMCRN LITFLRETFL NRY VPFDAA VDFHRLIAST AIVLTVLHSV GHVVNVYLFS ISPLSVLSCL FPGLFHDDGS EFPQKYYWWF FQTVPGLTGV VLLL ILAIM YVFASHHFRR RSFRGFWLTH HLYILLYVLL IIHGSFALIQ LPRFHIFFLV PAIIYGGDKL VSLSRKKVEI SVVKA ELLP SGVTHLRFQR PQGFEYKSGQ WVRIACLALG TTEYHPFTLT SAPHEDTLSL HIRAAGPWTT RLREIYSAPT GDRCAR YPK LYLDGPFGEG HQEWHKFEVS VLVGGGIGVT PFASILKDLV FKSSVSCQVF CKKIYFIWVT RTQRQFEWLA DIIREVE EN DHQDLVSVHI YITQLAEKFD LRTTMLYICE RHFQKVLNRS LFTGLRSITH FGRPPFEPFF NSLQEVHPQV RKIGVFSC G PPGMTKNVEK ACQLINRQDR THFSHHYENF

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分子 #2: Isoform 2 of Dual oxidase maturation factor 1

分子名称: Isoform 2 of Dual oxidase maturation factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.579188 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATLGHTFPF YAGPKPTFPM DTTLASIIMI FLTALATFIV ILPGIRGKTR LFWLLRVVTS LFIGAAILAV NFSSEWSVGQ VSTNTSYKA FSSEWISADI GLQVGLGGVN ITLTGTPVQQ LNETINYNEE FTWRLGENYA EEYAKALEKG LPDPVLYLAE K FTPRSPCG ...文字列:
MATLGHTFPF YAGPKPTFPM DTTLASIIMI FLTALATFIV ILPGIRGKTR LFWLLRVVTS LFIGAAILAV NFSSEWSVGQ VSTNTSYKA FSSEWISADI GLQVGLGGVN ITLTGTPVQQ LNETINYNEE FTWRLGENYA EEYAKALEKG LPDPVLYLAE K FTPRSPCG LYRQYRLAGH YTSAMLWVAF LCWLLANVML SMPVLVYGGY MLLATGIFQL LALLFFSMAT SLTSPCPLHL GA SVLHTHH GPAFWITLTT GLLCVLLGLA MAVAHRMQPH RLKAFFNQSV DEDPMLEWSP EEGGLLSPRY RSMADSPKSQ DIP LSEASS TKAYYRPRRL SLVPADVRGL APAALSALPG ALLAQAWRAL LPGLRCPKAG KESRLGPPHS PWRFGPEGCE ERWA EHTGD SPRPLRGRGT GRLWRWGSKE RRACGVRAML PRLVSNSGLK RPSCLDLPKC WDYRRDARAF FHLLEPTPCV TSRHT PLI

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分子 #4: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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分子 #5: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE

分子名称: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: NDP
分子量理論値: 745.421 Da
Chemical component information

ChemComp-NDP:
NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH

+
分子 #6: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

+
分子 #7: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

+
分子 #8: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 10 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

+
分子 #9: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 4
分子量理論値: 22.99 Da

+
分子 #10: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 125948
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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