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- EMDB-30453: NSD2 bearing E1099K/T1150A dual mutation in complex with 187-bp NCP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30453
タイトルNSD2 bearing E1099K/T1150A dual mutation in complex with 187-bp NCP
マップデータ
試料
  • 複合体: NSD2 bearing E1099K/T1150A dual mutation in complex with 187-bp NCP
    • 複合体: Histone H3, H4, H2A and H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (168-MER)
      • DNA: DNA (168-MER)
    • 複合体: NSD2
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / regulation of establishment of protein localization / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis ...atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / regulation of establishment of protein localization / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / bone development / G2/M DNA damage checkpoint / PKMTs methylate histone lysines / structural constituent of chromatin / nucleosome / double-strand break repair / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / methylation / sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / chromatin binding / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / NSD Cys-His rich domain ...: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / NSD Cys-His rich domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, RING-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase NSD2 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H2A / Histone H2B / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) / Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Li W / Tian W / Yuan G / Deng P / Gozani O / Patel D / Wang Z
資金援助 中国, 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870725 中国
Other governmentFundamental Research Funds for the Central Universities (2017EYT19) 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31570729 中国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)R01GM079641 米国
Other governmentMemorial Sloan-Kettering Cancer Center Core grant P30CA008748 米国
Other governmentBasic Research grant from Shenzhen government (JCYJ20180302174213122) 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Molecular basis of nucleosomal H3K36 methylation by NSD methyltransferases.
著者: Wanqiu Li / Wei Tian / Gang Yuan / Pujuan Deng / Deepanwita Sengupta / Zhongjun Cheng / Yinghua Cao / Jiahao Ren / Yan Qin / Yuqiao Zhou / Yulin Jia / Or Gozani / Dinshaw J Patel / Zhanxin Wang /
要旨: Histone methyltransferases of the nuclear receptor-binding SET domain protein (NSD) family, including NSD1, NSD2 and NSD3, have crucial roles in chromatin regulation and are implicated in oncogenesis. ...Histone methyltransferases of the nuclear receptor-binding SET domain protein (NSD) family, including NSD1, NSD2 and NSD3, have crucial roles in chromatin regulation and are implicated in oncogenesis. NSD enzymes exhibit an autoinhibitory state that is relieved by binding to nucleosomes, enabling dimethylation of histone H3 at Lys36 (H3K36). However, the molecular basis that underlies this mechanism is largely unknown. Here we solve the cryo-electron microscopy structures of NSD2 and NSD3 bound to mononucleosomes. We find that binding of NSD2 and NSD3 to mononucleosomes causes DNA near the linker region to unwrap, which facilitates insertion of the catalytic core between the histone octamer and the unwrapped segment of DNA. A network of DNA- and histone-specific contacts between NSD2 or NSD3 and the nucleosome precisely defines the position of the enzyme on the nucleosome, explaining the specificity of methylation to H3K36. Intermolecular contacts between NSD proteins and nucleosomes are altered by several recurrent cancer-associated mutations in NSD2 and NSD3. NSDs that contain these mutations are catalytically hyperactive in vitro and in cells, and their ectopic expression promotes the proliferation of cancer cells and the growth of xenograft tumours. Together, our research provides molecular insights into the nucleosome-based recognition and histone-modification mechanisms of NSD2 and NSD3, which could lead to strategies for therapeutic targeting of proteins of the NSD family.
履歴
登録2020年8月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年10月21日-
マップ公開2020年10月21日-
更新2021年3月3日-
現状2021年3月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.02
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7cro
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30453.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30453.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.018 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.07492122 - 0.13057263
平均 (標準偏差)0.0005944858 (±0.005741942)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ216216216
Spacing216216216
セルA=B=C: 233.28001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z216216216
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z233.280233.280233.280
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ304304304
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS216216216
D min/max/mean-0.0750.1310.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : NSD2 bearing E1099K/T1150A dual mutation in complex with 187-bp NCP

全体名称: NSD2 bearing E1099K/T1150A dual mutation in complex with 187-bp NCP
要素
  • 複合体: NSD2 bearing E1099K/T1150A dual mutation in complex with 187-bp NCP
    • 複合体: Histone H3, H4, H2A and H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (168-MER)
      • DNA: DNA (168-MER)
    • 複合体: NSD2
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: NSD2 bearing E1099K/T1150A dual mutation in complex with 187-bp NCP

超分子名称: NSD2 bearing E1099K/T1150A dual mutation in complex with 187-bp NCP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
分子量実験値: 300 KDa

+
超分子 #2: Histone H3, H4, H2A and H2B

超分子名称: Histone H3, H4, H2A and H2B / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #4: NSD2

超分子名称: NSD2 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Baculovirus transfer vector pFASTBAC1 (ウイルス)

+
分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.223779 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGV(NLE)KPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQ DFK TDLRFQSSAV (NLE)ALQEASEAY LVGLFEDTNL CGIHAKRVTI (NLE)PKDIQLARR IRGERA

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

+
分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

+
分子 #4: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
分子量理論値: 13.524752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK

+
分子 #7: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 79.688844 KDa
組換発現生物種: Baculovirus transfer vector pFASTBAC1 (ウイルス)
配列文字列: GVTAKKEYVC QLCEKPGSLL LCEGPCCGAF HLACLGLSRR PEGRFTCSEC ASGIHSCFVC KESKTDVKRC VVTQCGKFYH EACVKKYPL TVFESRGFRC PLHSCVSCHA SNPSNPRPSK GKMMRCVRCP VAYHSGDACL AAGCSVIASN SIICTAHFTA R KGKRHHAH ...文字列:
GVTAKKEYVC QLCEKPGSLL LCEGPCCGAF HLACLGLSRR PEGRFTCSEC ASGIHSCFVC KESKTDVKRC VVTQCGKFYH EACVKKYPL TVFESRGFRC PLHSCVSCHA SNPSNPRPSK GKMMRCVRCP VAYHSGDACL AAGCSVIASN SIICTAHFTA R KGKRHHAH VNVSWCFVCS KGGSLLCCES CPAAFHPDCL NIEMPDGSWF CNDCRAGKKL HFQDIIWVKL GNYRWWPAEV CH PKNVPPN IQKMKHEIGE FPVFFFGSKD YYWTHQARVF PYMEGDRGSR YQGVRGIGRV FKNALQEAEA RFREIKLQRE ARE TQESER KPPPYKHIKV NKPYGKVQIY TADISEIPKC NCKPTDENPC GFDSECLNRM LMFECHPQVC PAGEFCQNQC FTKR QYPET KIIKTDGKGW GLVAKRDIRK GEFVNEYVGE LIDKEECMAR IKHAHENDIT HFYMLTIDKD RIIDAGPKGN YSRFM NHSC QPNCEALKWT VNGDTRVGLF AVCDIPAGTE LTFNYNLDCL GNEKTVCRCG ASNCSGFLGD RPKTSTTLSS EEKGKK TKK KTRRRRAKGE GKRQSEDECF RCGDGGQLVL CDRKFCTKAY HLSCLGLGKR PFGKWECPWH HCDVCGKPST SFCHLCP NS FCKEHQDGTA FSCTPDGRSY CCEHDLGAAS VRSTKTEKPP PEPGKPKGKR RRRRGWRRVT EGK

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分子 #5: DNA (168-MER)

分子名称: DNA (168-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 57.488551 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT) (DG)(DC)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG) ...文字列:
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分子 #6: DNA (168-MER)

分子名称: DNA (168-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 57.982918 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG) (DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DC)(DG)(DG)(DG)(DC)(DA)(DT)(DC) (DA) (DC)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #8: S-ADENOSYLMETHIONINE

分子名称: S-ADENOSYLMETHIONINE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: SAM
分子量理論値: 398.437 Da
Chemical component information

ChemComp-SAM:
S-ADENOSYLMETHIONINE

+
分子 #9: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: blotted for 3 s before being plunged into liquid ethane.
詳細The sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 71116
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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