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- EMDB-3037: Density map of the engaged state of the mammalian SRP-ribosome complex -
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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3037 | |||||||||
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タイトル | Density map of the engaged state of the mammalian SRP-ribosome complex | |||||||||
![]() | This is a sharpened post-processed, masked map | |||||||||
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![]() | ribosomes / SRP / mammal / translocation | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å | |||||||||
![]() | Voorhees RM / Hegde RS | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structures of the scanning and engaged states of the mammalian SRP-ribosome complex. 著者: Rebecca M Voorhees / Ramanujan S Hegde / ![]() 要旨: The universally conserved signal recognition particle (SRP) is essential for the biogenesis of most integral membrane proteins. SRP scans the nascent chains of translating ribosomes, preferentially ...The universally conserved signal recognition particle (SRP) is essential for the biogenesis of most integral membrane proteins. SRP scans the nascent chains of translating ribosomes, preferentially engaging those with hydrophobic targeting signals, and delivers these ribosome-nascent chain complexes to the membrane. Here, we present structures of native mammalian SRP-ribosome complexes in the scanning and engaged states. These structures reveal the near-identical SRP architecture of these two states, show many of the SRP-ribosome interactions at atomic resolution, and suggest how the polypeptide-binding M domain selectively engages hydrophobic signals. The scanning M domain, pre-positioned at the ribosomal exit tunnel, is auto-inhibited by a C-terminal amphipathic helix occluding its hydrophobic binding groove. Upon engagement, the hydrophobic targeting signal displaces this amphipathic helix, which then acts as a protective lid over the signal. Biochemical experiments suggest how scanning and engagement are coordinated with translation elongation to minimize exposure of hydrophobic signals during membrane targeting. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 31.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 8.3 KB 8.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 325.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 224.6 MB 224.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | This is a sharpened post-processed, masked map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.34 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-添付マップデータ: emd 3037 half map 1.map
ファイル | emd_3037_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-添付マップデータ: emd 3037 half map 2.map
ファイル | emd_3037_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Mammalian ribosome in complex with the signal recognition particl...
全体 | 名称: Mammalian ribosome in complex with the signal recognition particle interacting with its hydrophobic substrate |
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要素 |
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-超分子 #1000: Mammalian ribosome in complex with the signal recognition particl...
超分子 | 名称: Mammalian ribosome in complex with the signal recognition particle interacting with its hydrophobic substrate タイプ: sample / ID: 1000 集合状態: monomeric ribosome with monomeric signal recognition particle Number unique components: 2 |
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-超分子 #1: mammalian ribosome
超分子 | 名称: mammalian ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 80S ribosome / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Signal recognition particle
分子 | 名称: Signal recognition particle / タイプ: rna / ID: 1 / Name.synonym: SRP / 詳細: Ribonucleoprotein particle / 分類: OTHER / Structure: OTHER / Synthetic?: No |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 50 mM HEPES, 200 mM KAc, 15 mM MgAc2, and 1 mM DTT |
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グリッド | 詳細: Quantifoil R2/2 400 mesh copper grids. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV 手法: 3uL of sampled was incubated on the grid for 30 seconds before blotting for 3 second |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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日付 | 2014年6月16日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 平均電子線量: 27 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: Each particle |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 52061 |