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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-29856 | |||||||||
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タイトル | C3HR3_9r_shift4: Extendable repeat protein fiber | |||||||||
マップデータ | Sharpened map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Oligomer / repeat protein / DE NOVO PROTEIN | |||||||||
生物種 | unidentified (未定義) / synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.92 Å | |||||||||
データ登録者 | Bethel NP / Borst AJ | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Chem / 年: 2023 タイトル: Precisely patterned nanofibres made from extendable protein multiplexes. 著者: Neville P Bethel / Andrew J Borst / Fabio Parmeggiani / Matthew J Bick / T J Brunette / Hannah Nguyen / Alex Kang / Asim K Bera / Lauren Carter / Marcos C Miranda / Ryan D Kibler / Mila Lamb ...著者: Neville P Bethel / Andrew J Borst / Fabio Parmeggiani / Matthew J Bick / T J Brunette / Hannah Nguyen / Alex Kang / Asim K Bera / Lauren Carter / Marcos C Miranda / Ryan D Kibler / Mila Lamb / Xinting Li / Banumathi Sankaran / David Baker / 要旨: Molecular systems with coincident cyclic and superhelical symmetry axes have considerable advantages for materials design as they can be readily lengthened or shortened by changing the length of the ...Molecular systems with coincident cyclic and superhelical symmetry axes have considerable advantages for materials design as they can be readily lengthened or shortened by changing the length of the constituent monomers. Among proteins, alpha-helical coiled coils have such symmetric, extendable architectures, but are limited by the relatively fixed geometry and flexibility of the helical protomers. Here we describe a systematic approach to generating modular and rigid repeat protein oligomers with coincident C to C and superhelical symmetry axes that can be readily extended by repeat propagation. From these building blocks, we demonstrate that a wide range of unbounded fibres can be systematically designed by introducing hydrophilic surface patches that force staggering of the monomers; the geometry of such fibres can be precisely tuned by varying the number of repeat units in the monomer and the placement of the hydrophilic patches. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_29856.map.gz | 87 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-29856-v30.xml emd-29856.xml | 17.3 KB 17.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_29856_fsc.xml | 11.8 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_29856.png | 55.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-29856.cif.gz | 5.4 KB | ||
その他 | emd_29856_additional_1.map.gz emd_29856_half_map_1.map.gz emd_29856_half_map_2.map.gz | 14.1 MB 157 MB 157 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29856 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29856 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_29856_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_29856_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_29856_validation.xml.gz | 20.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_29856_validation.cif.gz | 26.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-29856 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-29856 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_29856.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 169.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.885 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Unsharpened map
ファイル | emd_29856_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A
ファイル | emd_29856_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map B
ファイル | emd_29856_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : C3HR3_8r
全体 | 名称: C3HR3_8r |
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要素 |
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-超分子 #1: C3HR3_8r
超分子 | 名称: C3HR3_8r / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: unidentified (未定義) |
分子量 | 理論値: 141 KDa |
-分子 #1: C3HR3_9r_shift4
分子 | 名称: C3HR3_9r_shift4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
分子量 | 理論値: 55.922121 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MVYERLKELI EENPEIQEIL ELWKFIGRED VVEKLFEVIK WAVEEGGNNM VFISLLKEIL SNPEIFEILL KWVDIGREDV VKKLFSVIK QAVEDGGNNM VFLSLLKELL SNPEIFEILL LWVEINREDV VKKFFDVIKW AVERGGNNPK FLSLLKLILS N PEIFKILL ...文字列: MVYERLKELI EENPEIQEIL ELWKFIGRED VVEKLFEVIK WAVEEGGNNM VFISLLKEIL SNPEIFEILL KWVDIGREDV VKKLFSVIK QAVEDGGNNM VFLSLLKELL SNPEIFEILL LWVEINREDV VKKFFDVIKW AVERGGNNPK FLSLLKLILS N PEIFKILL LWVYENKEEV VKKLFDVLLY AVKEGGDNEK FLELLKEILS NPEIFEILLE WVEENKEDVV KKLFDVIKYA VE RGGDNEK FYELLKLLLS NPEIFKILLE WVEINKEDVV KKFFDVIKWA VEEGGDNPVF YRLLKLILSN PEIFKILLEW VDI NNEDVV KKLFSVIKQA VEDGGNNMVF IDLLELILSN PEIFEILLLW VHINREDVVK KLFDVIKWAV EDGGNNMVFI HLLR KLLSN PEIFEILLLW VDIGREEVVK KFFEKVLEAV KEGGNDMIEI KKLEEILLDP EKFEELLLEV GSLEHHHHHH |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS GLACIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |