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万見
- EMDB-2938: Structure of the human 80S ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2938
タイトルStructure of the human 80S ribosome
マップデータRelion, masked mapList of Walmart brands
試料
  • 試料: 80S human
  • 複合体: HeLa Cytoplasmic 80S
キーワード80S human ribosome / high resolution cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / eukaryotic 80S initiation complex / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / negative regulation of protein neddylation / protein tyrosine kinase inhibitor activity / translation at presynapse / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response ...positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / eukaryotic 80S initiation complex / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / negative regulation of protein neddylation / protein tyrosine kinase inhibitor activity / translation at presynapse / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / axial mesoderm development / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / negative regulation of formation of translation preinitiation complex / nucleolus organization / ribosomal protein import into nucleus / IRE1-RACK1-PP2A complex / : / exit from mitosis / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / 90S preribosome assembly / TNFR1-mediated ceramide production / laminin receptor activity / negative regulation of DNA repair / negative regulation of RNA splicing / optic nerve development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / TORC2 complex binding / GAIT complex / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / oxidized purine DNA binding / supercoiled DNA binding / neural crest cell differentiation / retinal ganglion cell axon guidance / middle ear morphogenesis / NF-kappaB complex / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / regulation of establishment of cell polarity / negative regulation of phagocytosis / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / rRNA modification in the nucleus and cytosol / erythrocyte homeostasis / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / A band / regulation of G1 to G0 transition / alpha-beta T cell differentiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / 顔料 / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of translation involved in cellular response to UV / protein kinase A binding / protein-DNA complex disassembly / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / Ribosomal scanning and start codon recognition / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / ion channel inhibitor activity / Translation initiation complex formation / positive regulation of mitochondrial depolarization / response to aldosterone / G1 to G0 transition / homeostatic process / lung morphogenesis / negative regulation of Wnt signaling pathway / fibroblast growth factor binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of activated T cell proliferation / regulation of cell division / ヒドロキシル化 / male meiosis I / iron-sulfur cluster binding / macrophage chemotaxis / BH3 domain binding / mTORC1-mediated signalling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / viral transcription / Selenocysteine synthesis / monocyte chemotaxis / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / Formation of a pool of free 40S subunits / ubiquitin ligase inhibitor activity / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / Eukaryotic Translation Termination / phagocytic cup / blastocyst development / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Viral mRNA Translation / protein-RNA complex assembly / protein localization to nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / MTOR
類似検索 - 分子機能
40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Ribosomal protein L30e / Ribosomal protein L23 / Ubiquitin-like protein FUBI / Ribosomal protein L2, archaeal-type / Ribosomal protein L28e ...40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Ribosomal protein L30e / Ribosomal protein L23 / Ubiquitin-like protein FUBI / Ribosomal protein L2, archaeal-type / Ribosomal protein L28e / Ribosomal protein L41 / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L41 / : / metallochaperone-like domain / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / TRASH domain / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein L29e / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S21e signature. / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e, conserved site / : / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / Ribosomal protein S19e signature. / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal L22e protein family / 40S ribosomal protein S4 C-terminus / Ribosomal protein S4e, N-terminal / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / 40S Ribosomal protein S10 / S27a-like superfamily / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L13e, conserved site / Ribosomal protein L13e signature. / Ribosomal protein S8e / Ribosomal protein S4, KOW domain / Ribosomal protein S4e / Ribosomal protein S4e, central region / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein S4e, central domain superfamily / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal Protein L6, KOW domain / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / RS4NT (NUC023) domain / Ribosomal protein L1 signature. / : / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L14e domain / 60S ribosomal protein L6E / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein L34Ae / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein L27e, conserved site / Ribosomal protein L27e signature. / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal family S4e / Ribosomal protein S7e signature. / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L32e, conserved site / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal
類似検索 - ドメイン・相同性
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類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Khatter H / Myasnikov GA / Natchiar SK / Klaholz BP
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structure of the human 80S ribosome.
著者: Heena Khatter / Alexander G Myasnikov / S Kundhavai Natchiar / Bruno P Klaholz /
要旨: Ribosomes are translational machineries that catalyse protein synthesis. Ribosome structures from various species are known at the atomic level, but obtaining the structure of the human ribosome has ...Ribosomes are translational machineries that catalyse protein synthesis. Ribosome structures from various species are known at the atomic level, but obtaining the structure of the human ribosome has remained a challenge; efforts to address this would be highly relevant with regard to human diseases. Here we report the near-atomic structure of the human ribosome derived from high-resolution single-particle cryo-electron microscopy and atomic model building. The structure has an average resolution of 3.6 Å, reaching 2.9 Å resolution in the most stable regions. It provides unprecedented insights into ribosomal RNA entities and amino acid side chains, notably of the transfer RNA binding sites and specific molecular interactions with the exit site tRNA. It reveals atomic details of the subunit interface, which is seen to remodel strongly upon rotational movements of the ribosomal subunits. Furthermore, the structure paves the way for analysing antibiotic side effects and diseases associated with deregulated protein synthesis.
履歴
登録2015年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年5月6日-
マップ公開2015年5月13日-
更新2015年5月13日-
現状2015年5月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4ug0
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

80S_Hum_bp.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2938.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 100.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Relion, masked map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.01 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.23736836 - 0.36216617
平均 (標準偏差)0.00075577 (±0.02005645)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 330.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z330.000330.000330.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.2370.3620.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 80S human

全体名称: 80S human
要素
  • 試料: 80S human
  • 複合体: HeLa Cytoplasmic 80S

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超分子 #1000: 80S human

超分子名称: 80S human / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: single molecule / Number unique components: 1
分子量実験値: 4.3 MDa / 理論値: 4.3 MDa / 手法: analytical ultracentrifugation

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超分子 #1: HeLa Cytoplasmic 80S

超分子名称: HeLa Cytoplasmic 80S / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 80S ribosome / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: HeLa
分子量実験値: 4.3 MDa / 理論値: 4.3 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 100mM KCl, 5mM MgAc2, 20mM Hepes, 10mM NH4Cl
グリッド詳細: 300 mesh holy carbon grids, Quantifoil Holey Carbon 2/2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot Force 5, Blot time - 0.5sec, Wait time 0sec

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 127272 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 0.00001 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度最低: 80 K / 最高: 110 K / 平均: 95 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Cs corrector
日付2014年1月10日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 3000 / 平均電子線量: 60 e/Å2 / 詳細: 3 frames were collected and total exposure image / ビット/ピクセル: 16
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Individual particles
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION, EMAN2
詳細: Electron microscopy reconstruction magnification calibration: Atomic model fitting
使用した粒子像数: 24000
詳細Relion

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3j7q

ソフトウェア名称: Chimera, Coot
詳細Coot and Phenix
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 42
得られたモデル

PDB-4ug0:
STRUCTURE OF THE HUMAN 80S RIBOSOME

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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