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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-28858 | |||||||||
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タイトル | Top-down design of protein architectures with reinforcement learning | |||||||||
マップデータ | Sharpened Map | |||||||||
試料 |
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キーワード | nanoparticle / capsid / oligomer / de novo design / rosetta / cryoEM / DE NOVO PROTEIN / reinforcement learning | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å | |||||||||
データ登録者 | Borst AJ / Baker D | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2023 タイトル: Top-down design of protein architectures with reinforcement learning. 著者: Isaac D Lutz / Shunzhi Wang / Christoffer Norn / Alexis Courbet / Andrew J Borst / Yan Ting Zhao / Annie Dosey / Longxing Cao / Jinwei Xu / Elizabeth M Leaf / Catherine Treichel / Patrisia ...著者: Isaac D Lutz / Shunzhi Wang / Christoffer Norn / Alexis Courbet / Andrew J Borst / Yan Ting Zhao / Annie Dosey / Longxing Cao / Jinwei Xu / Elizabeth M Leaf / Catherine Treichel / Patrisia Litvicov / Zhe Li / Alexander D Goodson / Paula Rivera-Sánchez / Ana-Maria Bratovianu / Minkyung Baek / Neil P King / Hannele Ruohola-Baker / David Baker / 要旨: As a result of evolutionary selection, the subunits of naturally occurring protein assemblies often fit together with substantial shape complementarity to generate architectures optimal for function ...As a result of evolutionary selection, the subunits of naturally occurring protein assemblies often fit together with substantial shape complementarity to generate architectures optimal for function in a manner not achievable by current design approaches. We describe a "top-down" reinforcement learning-based design approach that solves this problem using Monte Carlo tree search to sample protein conformers in the context of an overall architecture and specified functional constraints. Cryo-electron microscopy structures of the designed disk-shaped nanopores and ultracompact icosahedra are very close to the computational models. The icosohedra enable very-high-density display of immunogens and signaling molecules, which potentiates vaccine response and angiogenesis induction. Our approach enables the top-down design of complex protein nanomaterials with desired system properties and demonstrates the power of reinforcement learning in protein design. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_28858.map.gz | 45.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-28858-v30.xml emd-28858.xml | 17.5 KB 17.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_28858_fsc.xml | 9.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_28858.png | 118.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-28858.cif.gz | 5.3 KB | ||
その他 | emd_28858_additional_1.map.gz emd_28858_half_map_1.map.gz emd_28858_half_map_2.map.gz | 45.5 MB 84.6 MB 84.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28858 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28858 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_28858_validation.pdf.gz | 799.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_28858_full_validation.pdf.gz | 799.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_28858_validation.xml.gz | 17.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_28858_validation.cif.gz | 21.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28858 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28858 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_28858.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened Map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.16 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Unsharpened Map
ファイル | emd_28858_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unsharpened Map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half Map A
ファイル | emd_28858_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half Map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half Map B
ファイル | emd_28858_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half Map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : RC_I_1-H11
全体 | 名称: RC_I_1-H11 |
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要素 |
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-超分子 #1: RC_I_1-H11
超分子 | 名称: RC_I_1-H11 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-分子 #1: RC_I_1-H11
分子 | 名称: RC_I_1-H11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
分子量 | 理論値: 7.764962 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MEEERRRHLA AAEARFLLEL GRPDEVLRLL ERLLEEGDPA LFAALRELLE SGDPLARLIA ETVFRRL |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.8 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 詳細: Thin layer of continuous carbon |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS GLACIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 59.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |