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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-2843 | |||||||||
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タイトル | Structural basis for targeting and elongation arrest of Bacillus signal recognition particle | |||||||||
![]() | Croy-EM reconstruction of Bacillus signal recognition particle in complex with stalled ribosome | |||||||||
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![]() | Signal recognition particle (SRP) / stalled-ribosome / ![]() | |||||||||
機能・相同性 | ![]() FtsQBL complex / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Beckert B / Kedrov A / Sohmen D / Kempf G / Wild K / Sinning I / Stahlberg H / Wilson D N / Beckmann R | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Translational arrest by a prokaryotic signal recognition particle is mediated by RNA interactions. 著者: Bertrand Beckert / Alexej Kedrov / Daniel Sohmen / Georg Kempf / Klemens Wild / Irmgard Sinning / Henning Stahlberg / Daniel N Wilson / Roland Beckmann / ![]() ![]() 要旨: The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ...The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ribosomes are slowed down by the Alu domain of SRP to allow efficient targeting. In prokaryotes, however, little is known about the structure and function of Alu domain-containing SRPs. Here, we report a complete molecular model of SRP from the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis, based on cryo-EM. The SRP comprises two subunits, 6S RNA and SRP54 or Ffh, and it facilitates elongation slowdown similarly to its eukaryotic counterpart. However, protein contacts with the small ribosomal subunit observed for the mammalian Alu domain are substituted in bacteria by RNA-RNA interactions of 6S RNA with the α-sarcin-ricin loop and helices H43 and H44 of 23S rRNA. Our findings provide a structural basis for cotranslational targeting and RNA-driven elongation arrest in prokaryotes. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 42.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 9.6 KB 9.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() ![]() | 124.3 KB 124.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Croy-EM reconstruction of Bacillus signal recognition particle in complex with stalled ribosome | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.953 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Bacillus subtilis mifm stalled ribosome in complex with signal re...
全体 | 名称: Bacillus subtilis mifm stalled ribosome in complex with signal recognition particle (SRP) |
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要素 |
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-超分子 #1000: Bacillus subtilis mifm stalled ribosome in complex with signal re...
超分子 | 名称: Bacillus subtilis mifm stalled ribosome in complex with signal recognition particle (SRP) タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / Number unique components: 2 |
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分子量 | 実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa / 手法: Sedimentation |
-超分子 #1: Stalled ribosome
超分子 | 名称: Stalled ribosome / タイプ: complex / ID: 1 Name.synonym: Signal recognition particle bound to stalled ribosome 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
分子量 | 実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa |
-分子 #1: Signal recognition particle
分子 | 名称: Signal recognition particle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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![]() | ![]() |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 詳細: Hepes 20 mM, KOAc 150 mM, Mg(OAc)2 10mM, Nikkol 0.005%, DTT 1mM, 2% glycerol |
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グリッド | 詳細: glow discharge and support carbon |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD![]() |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
日付 | 2013年12月10日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k) 実像数: 20910 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: micrograph |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 75900 |
詳細 | Automated particle selection was performed using the program Signature. Three dimensional reconstructions were then performed using the SPIDER software package |