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- EMDB-28266: Phospholipase C beta 3 (PLCb3) in solution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28266
タイトルPhospholipase C beta 3 (PLCb3) in solution
マップデータfinal sharpened map
試料
  • 複合体: PLCb3 in solution
    • タンパク質・ペプチド: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードPIP2 degradation / IP3 production / DAG production / G protein signaling / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoinositide phospholipase C / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / phosphatidylinositol metabolic process / PLC beta mediated events / regulation of systemic arterial blood pressure / phospholipase C activity / phosphatidylinositol phospholipase C activity / postsynaptic cytosol / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol ...phosphoinositide phospholipase C / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / phosphatidylinositol metabolic process / PLC beta mediated events / regulation of systemic arterial blood pressure / phospholipase C activity / phosphatidylinositol phospholipase C activity / postsynaptic cytosol / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / phosphatidylinositol-mediated signaling / lipid catabolic process / release of sequestered calcium ion into cytosol / molecular function activator activity / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / molecular adaptor activity / calmodulin binding / cadherin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / calcium ion binding / protein-containing complex / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phospholipase C-beta, C-terminal domain / PLC-beta C terminal / PLC-beta, PH domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain superfamily / : / PH domain / Phosphoinositide phospholipase C beta1-4-like EF-hand domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase beta / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain ...Phospholipase C-beta, C-terminal domain / PLC-beta C terminal / PLC-beta, PH domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain superfamily / : / PH domain / Phosphoinositide phospholipase C beta1-4-like EF-hand domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase beta / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Falzone ME / MacKinnon R
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32GM142137 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: activates hydrolysis by recruiting and orienting on the membrane surface.
著者: Maria E Falzone / Roderick MacKinnon /
要旨: catalyze the hydrolysis of phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate [Formula: see text] into [Formula: see text] [Formula: see text] and [Formula: see text]  [Formula: see text]. [Formula: see text] ... catalyze the hydrolysis of phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate [Formula: see text] into [Formula: see text] [Formula: see text] and [Formula: see text]  [Formula: see text]. [Formula: see text] regulates the activity of many membrane proteins, while and lead to increased intracellular Ca levels and activate protein kinase C, respectively. are regulated by G protein-coupled receptors through direct interaction with [Formula: see text] and [Formula: see text] and are aqueous-soluble enzymes that must bind to the cell membrane to act on their lipid substrate. This study addresses the mechanism by which [Formula: see text] activates 3. We show that 3 functions as a slow Michaelis-Menten enzyme ( [Formula: see text] ) on membrane surfaces. We used membrane partitioning experiments to study the solution-membrane localization equilibrium of 3. Its partition coefficient is such that only a small quantity of 3 exists in the membrane in the absence of [Formula: see text] . When [Formula: see text] is present, equilibrium binding on the membrane surface increases 3 in the membrane, increasing [Formula: see text] in proportion. Atomic structures on membrane vesicle surfaces show that two [Formula: see text] anchor 3 with its catalytic site oriented toward the membrane surface. Taken together, the enzyme kinetic, membrane partitioning, and structural data show that [Formula: see text] activates by increasing its concentration on the membrane surface and orienting its catalytic core to engage [Formula: see text] . This principle of activation explains rapid stimulated catalysis with low background activity, which is essential to the biological processes mediated by [Formula: see text], and .
履歴
登録2022年9月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月24日-
マップ公開2023年5月24日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28266.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28266.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈final sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0204
最小 - 最大-0.08873808 - 0.1533337
平均 (標準偏差)0.00007302812 (±0.0040263142)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: final unsharpened map

ファイルemd_28266_additional_1.map
注釈final unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28266_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_28266_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PLCb3 in solution

全体名称: PLCb3 in solution
要素
  • 複合体: PLCb3 in solution
    • タンパク質・ペプチド: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: PLCb3 in solution

超分子名称: PLCb3 in solution / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 138 KDa

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分子 #1: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3

分子名称: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: phosphoinositide phospholipase C
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 138.830422 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GPSRATMALQ LEPPTVVETL RRGSKFIKWD EETSSRNLVT LRVDPNGFFL YWTGPNMEVD TLDISSIRDT RTGRYARLPK DPKIREVLG FGGPDARLEE KLMTVVSGPD PVNTVFLNFM AVQDDTAKVW SEELFKLAMN ILAQNASRNT FLRKAYTKLK L QVNQDGRI ...文字列:
GPSRATMALQ LEPPTVVETL RRGSKFIKWD EETSSRNLVT LRVDPNGFFL YWTGPNMEVD TLDISSIRDT RTGRYARLPK DPKIREVLG FGGPDARLEE KLMTVVSGPD PVNTVFLNFM AVQDDTAKVW SEELFKLAMN ILAQNASRNT FLRKAYTKLK L QVNQDGRI PVKNILKMFS ADKKRVETAL ESCGLKFNRS ESIRPDEFSL EIFERFLNKL CLRPDIDKIL LEIGAKGKPY LT LEQLMDF INQKQRDPRL NEVLYPPLRP SQARLLIEKY EPNQQFLERD QMSMEGFSRY LGGEENGILP LEALDLSTDM TQP LSAYFI NSSHNTYLTA GQLAGTSSVE MYRQALLWGC RCVELDVWKG RPPEEEPFIT HGFTMTTEVP LRDVLEAIAE TAFK TSPYP VILSFENHVD SAKQQAKMAE YCRSIFGDAL LIEPLDKYPL APGVPLPSPQ DLMGRILVKN KKRHRPSAGG PDSAG RKRP LEQSNSALSE SSAATEPSSP QLGSPSSDSC PGLSNGEEVG LEKPSLEPQK SLGDEGLNRG PYVLGPADRE DEEEDE EEE EQTDPKKPTT DEGTASSEVN ATEEMSTLVN YIEPVKFKSF EAARKRNKCF EMSSFVETKA MEQLTKSPME FVEYNKQ QL SRIYPKGTRV DSSNYMPQLF WNVGCQLVAL NFQTLDVAMQ LNAGVFEYNG RSGYLLKPEF MRRPDKSFDP FTEVIVDG I VANALRVKVI SGQFLSDRKV GIYVEVDMFG LPVDTRRKYR TRTSQGNSFN PVWDEEPFDF PKVVLPTLAS LRIAAFEEG GKFVGHRILP VSAIRSGYHY VCLRNEANQP LCLPALLIYT EASDYIPDDH QDYAEALINP IKHVSLMDQR ARQLAALIGE SEAQAGQET CQDTQSQQLG SQPSSNPTPS PLDASPRRPP GPTTSPASTS LSSPGQRDDL IASILSEVAP TPLDELRGHK A LVKLRSRQ ERDLRELRKK HQRKAVTLTR RLLDGLAQAQ AEGRCRLRPG ALGGAADVED TKEGEDEAKR YQEFQNRQVQ SL LELREAQ VDAEAQRRLE HLRQALQRLR EVVLDANTTQ FKRLKEMNER EKKELQKILD RKRHNSISEA KMRDKHKKEA ELT EINRRH ITESVNSIRR LEEAQKQRHD RLVAGQQQVL QQLAEEEPKL LAQLAQECQE QRARLPQEIR RSLLGEMPEG LGDG PLVAC ASNGHAPGSS GHLSGADSES QEENTQL

UniProtKB: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3

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分子 #2: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 22 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3527 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 42.87 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1021849 / 詳細: picked with 2D templates
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 67716
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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