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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-27579 | |||||||||
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タイトル | Human Brain Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | human brain / GAPDH / OXIDOREDUCTASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / killing by host of symbiont cells / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / negative regulation of endopeptidase activity / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / Gluconeogenesis / GAIT complex ...peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / killing by host of symbiont cells / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / negative regulation of endopeptidase activity / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / Gluconeogenesis / GAIT complex / Glycolysis / positive regulation of type I interferon production / regulation of macroautophagy / defense response to fungus / lipid droplet / positive regulation of cytokine production / glycolytic process / cellular response to type II interferon / microtubule cytoskeleton organization / glucose metabolic process / disordered domain specific binding / NAD binding / microtubule cytoskeleton / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / NADP binding / microtubule binding / nuclear membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / neuron apoptotic process / vesicle / killing of cells of another organism / negative regulation of translation / protein stabilization / ribonucleoprotein complex / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.22 Å | |||||||||
データ登録者 | Tringides ML | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2023 タイトル: A cryo-electron microscopic approach to elucidate protein structures from human brain microsomes. 著者: Marios L Tringides / Zhemin Zhang / Christopher E Morgan / Chih-Chia Su / Edward W Yu / 要旨: We recently developed a "Build and Retrieve" cryo-electron microscopy (cryo-EM) methodology, which is capable of simultaneously producing near-atomic resolution cryo-EM maps for several individual ...We recently developed a "Build and Retrieve" cryo-electron microscopy (cryo-EM) methodology, which is capable of simultaneously producing near-atomic resolution cryo-EM maps for several individual proteins from a heterogeneous, multiprotein sample. Here we report the use of "Build and Retrieve" to define the composition of a raw human brain microsomal lysate. From this sample, we simultaneously identify and solve cryo-EM structures of five different brain enzymes whose functions affect neurotransmitter recycling, iron metabolism, glycolysis, axonal development, energy homeostasis, and retinoic acid biosynthesis. Interestingly, malfunction of these important proteins has been directly linked to several neurodegenerative disorders, such as Alzheimer's, Huntington's, and Parkinson's diseases. Our work underscores the importance of cryo-EM in facilitating tissue and organ proteomics at the atomic level. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_27579.map.gz | 4.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-27579-v30.xml emd-27579.xml | 12.8 KB 12.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_27579.png | 460.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-27579.cif.gz | 4.8 KB | ||
その他 | emd_27579_half_map_1.map.gz emd_27579_half_map_2.map.gz | 59.1 MB 59.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-27579 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-27579 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_27579_validation.pdf.gz | 848.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_27579_full_validation.pdf.gz | 847.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_27579_validation.xml.gz | 12.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_27579_validation.cif.gz | 14.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-27579 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-27579 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_27579.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_27579_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_27579_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
全体 | 名称: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase |
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要素 |
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-超分子 #1: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
超分子 | 名称: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
分子 | 名称: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO EC番号: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 36.099168 KDa |
配列 | 文字列: MGKVKVGVNG FGRIGRLVTR AAFNSGKVDI VAINDPFIDL NYMVYMFQYD STHGKFHGTV KAENGKLVIN GNPITIFQER DPSKIKWGD AGAEYVVEST GVFTTMEKAG AHLQGGAKRV IISAPSADAP MFVMGVNHEK YDNSLKIISN ASCTTNCLAP L AKVIHDNF ...文字列: MGKVKVGVNG FGRIGRLVTR AAFNSGKVDI VAINDPFIDL NYMVYMFQYD STHGKFHGTV KAENGKLVIN GNPITIFQER DPSKIKWGD AGAEYVVEST GVFTTMEKAG AHLQGGAKRV IISAPSADAP MFVMGVNHEK YDNSLKIISN ASCTTNCLAP L AKVIHDNF GIVEGLMTTV HAITATQKTV DGPSGKLWRD GRGALQNIIP ASTGAAKAVG KVIPELNGKL TGMAFRVPTA NV SVVDLTC RLEKPAKYDD IKKVVKQASE GPLKGILGYT EHQVVSSDFN SDTHSSTFDA GAGIALNDHF VKLISWYDNE FGY SNRVVD LMAHMASKE UniProtKB: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | tissue |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 36.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.706 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.212 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 8982 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |