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- EMDB-26886: Erythrocyte ankyrin-1 complex class 2 local refinement of AQP1 (C... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26886
タイトルErythrocyte ankyrin-1 complex class 2 local refinement of AQP1 (C4 symmetry applied)
マップデータMain map used for model building/refinement. Density modified and cropped to minimal box using phenix.resolve_cryo_em, resampled on finer grid using relion_image_handler.
試料
  • 複合体: Local refinement of aquaporin 1 in class 2 of ankyrin complex; local C4 symmetry applied.
    • タンパク質・ペプチド: Aquaporin-1
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: water
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / nitric oxide transmembrane transporter activity / cerebrospinal fluid secretion / lipid digestion / cellular response to salt stress / renal water transport / corticotropin secretion ...metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / nitric oxide transmembrane transporter activity / cerebrospinal fluid secretion / lipid digestion / cellular response to salt stress / renal water transport / corticotropin secretion / glycerol transmembrane transporter activity / secretory granule organization / carbon dioxide transmembrane transport / carbon dioxide transmembrane transporter activity / renal water absorption / water transmembrane transporter activity / Passive transport by Aquaporins / positive regulation of saliva secretion / glycerol transmembrane transport / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / pancreatic juice secretion / lateral ventricle development / cellular response to mercury ion / potassium ion transmembrane transporter activity / intracellular water homeostasis / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / water channel activity / water transport / transepithelial water transport / ammonium transmembrane transport / ammonium channel activity / ankyrin-1 complex / glomerular filtration / camera-type eye morphogenesis / fibroblast migration / multicellular organismal-level water homeostasis / cellular homeostasis / cellular hyperosmotic response / hyperosmotic response / cell volume homeostasis / positive regulation of fibroblast migration / odontogenesis / nitric oxide transport / cGMP-mediated signaling / brush border / transmembrane transporter activity / potassium channel activity / cellular response to nitric oxide / renal water homeostasis / cellular response to retinoic acid / cellular response to cAMP / cellular response to copper ion / sensory perception of pain / ephrin receptor binding / cellular response to dexamethasone stimulus / : / basal plasma membrane / establishment of localization in cell / brush border membrane / carbon dioxide transport / wound healing / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / potassium ion transport / sarcolemma / cellular response to hydrogen peroxide / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of angiogenesis / cellular response to UV / positive regulation of fibroblast proliferation / apical part of cell / cellular response to hypoxia / basolateral plasma membrane / nuclear membrane / defense response to Gram-negative bacterium / apical plasma membrane / axon / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aquaporin 1 / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト) / human (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Vallese F / Kim K / Yen LY / Johnston JD / Noble AJ / Cali T / Clarke OB
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Architecture of the human erythrocyte ankyrin-1 complex.
著者: Francesca Vallese / Kookjoo Kim / Laura Y Yen / Jake D Johnston / Alex J Noble / Tito Calì / Oliver Biggs Clarke /
要旨: The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association ...The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association with the band 3 anion exchanger and the Rhesus glycoproteins remains unknown. Here we present structures of ankyrin-1 complexes purified from human erythrocytes. We reveal the architecture of a core complex of ankyrin-1, the Rhesus proteins RhAG and RhCE, the band 3 anion exchanger, protein 4.2, glycophorin A and glycophorin B. The distinct T-shaped conformation of membrane-bound ankyrin-1 facilitates recognition of RhCE and, unexpectedly, the water channel aquaporin-1. Together, our results uncover the molecular details of ankyrin-1 association with the erythrocyte membrane, and illustrate the mechanism of ankyrin-mediated membrane protein clustering.
履歴
登録2022年5月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月20日-
マップ公開2022年7月20日-
更新2022年7月27日-
現状2022年7月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26886.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26886.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 51.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map used for model building/refinement. Density modified and cropped to minimal box using phenix.resolve_cryo_em, resampled on finer grid using relion_image_handler.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.42 Å/pix.
x 238 pix.
= 98.77 Å		0.42 Å/pix.
x 238 pix.
= 98.77 Å		0.42 Å/pix.
x 238 pix.
= 98.77 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.415 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0
最小 - 最大-2.8086247 - 4.491444
平均 (標準偏差)0.005608914 (±0.35663363)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ238238238
Spacing238238238
セルA=B=C: 98.77 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Mask used for FSC calculation.

ファイルemd_26886_additional_1.map
注釈Mask used for FSC calculation.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Half map 1 (not cropped/resampled)

ファイルemd_26886_additional_2.map
注釈Half map 1 (not cropped/resampled)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Half map 2 (not cropped/resampled)

ファイルemd_26886_additional_3.map
注釈Half map 2 (not cropped/resampled)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2, cropped and resampleed to match main map.

ファイルemd_26886_half_map_1.map
注釈Half map 2, cropped and resampleed to match main map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1, cropped and resampleed to match main map.

ファイルemd_26886_half_map_2.map
注釈Half map 1, cropped and resampleed to match main map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Local refinement of aquaporin 1 in class 2 of ankyrin complex; lo...

全体名称: Local refinement of aquaporin 1 in class 2 of ankyrin complex; local C4 symmetry applied.
要素
  • 複合体: Local refinement of aquaporin 1 in class 2 of ankyrin complex; local C4 symmetry applied.
    • タンパク質・ペプチド: Aquaporin-1
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: water

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超分子 #1: Local refinement of aquaporin 1 in class 2 of ankyrin complex; lo...

超分子名称: Local refinement of aquaporin 1 in class 2 of ankyrin complex; local C4 symmetry applied.
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes / 細胞中の位置: Plasma membrane

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分子 #1: Aquaporin-1

分子名称: Aquaporin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Palmitoylated at Cys-87 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: human (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes
分子量理論値: 28.78832 KDa
配列文字列: MASEFKKKLF WRAVVAEFLA TTLFVFISIG SALGFKYPVG NNQTAVQDNV KVSLAFGLSI ATLAQSVGHI SGAHLNPAVT LGLLLS(P1L)QI SIFRALMYII AQCVGAIVAT AILSGITSSL TGNSLGRNDL ADGVNSGQGL GIEIIGTLQL VLCVLAT TD ...文字列:
MASEFKKKLF WRAVVAEFLA TTLFVFISIG SALGFKYPVG NNQTAVQDNV KVSLAFGLSI ATLAQSVGHI SGAHLNPAVT LGLLLS(P1L)QI SIFRALMYII AQCVGAIVAT AILSGITSSL TGNSLGRNDL ADGVNSGQGL GIEIIGTLQL VLCVLAT TD RRRRDLGGSA PLAIGLSVAL GHLLAIDYTG CGINPARSFG SAVITHNFSN HWIFWVGPFI GGALAVLIYD FILAPRSS D LTDRVKVWTS GQVEEYDLDA DDINSRVEMK PK

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分子 #2: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 113 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05 % (w/v) digitonin, 130mM KCl, 20mM HEPES pH 7.4, 1mM ATP, 1mM MgCl2, 1mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8mg/mL, and 0.01% (w/v) of ...詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05 % (w/v) digitonin, 130mM KCl, 20mM HEPES pH 7.4, 1mM ATP, 1mM MgCl2, 1mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8mg/mL, and 0.01% (w/v) of glycyrrhizic acid was added immediately prior to vitrification.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 4-6 seconds, wait time 30 seconds..
詳細Ankyrin complex mixture, purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 14464 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 58.0 e/Å2 / 詳細: Two grids were imaged in a single session.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
詳細: Patch CTF (cryoSPARC v3) followed by per particle defocus refinement and refinement of higher order aberrations (cryoSPARC v3)
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated by stochastic gradient descent using ab intio reconstruction job type in cryoSPARC v3.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3) / 使用した粒子像数: 108425
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 3次元分類詳細: This corresponds to a class of band 3-GPA particles isolated from a mixture mostly consisting of ankyrin complexes.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4csk


Chain - Chain ID: A
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7uze:
Erythrocyte ankyrin-1 complex class 2 local refinement of AQP1 (C4 symmetry applied)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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