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- EMDB-26454: Complex between MLL1-WRAD and an H2B-ubiquitinated nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26454
タイトルComplex between MLL1-WRAD and an H2B-ubiquitinated nucleosome
マップデータ
試料
  • 複合体: MLL1 WRAD complex bound to the ubiquitinated nucleosome
    • 複合体: MLL1 WRAD complex
      • タンパク質・ペプチド: x 6種
    • 複合体: nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: x 4種
    • DNA: x 2種
  • リガンド: x 2種
機能・相同性
機能・相同性情報


MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / endosomal transport / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation ...MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / endosomal transport / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of embryonic development / hemopoiesis / MLL1 complex / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methylated histone binding / skeletal system development / gluconeogenesis / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / trans-Golgi network / mitotic spindle / PKMTs methylate histone lysines / beta-catenin binding / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / modification-dependent protein catabolic process / response to estrogen / structural constituent of chromatin / protein tag activity / nucleosome / nucleosome assembly / Neddylation / HATs acetylate histones / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / protein heterodimerization activity / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Sdc1/DPY30 / Dpy-30 motif / Dpy-30 motif / : / ASH2, PHD zinc finger / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / : ...: / Sdc1/DPY30 / Dpy-30 motif / Dpy-30 motif / : / ASH2, PHD zinc finger / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / : / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / Ubiquitin-like domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / cDNA FLJ56846, highly similar to Zinc finger protein HRX / Ubiquitin B / Histone H2B 1.1 / WD repeat-containing protein 5 / Histone H4 / Retinoblastoma-binding protein 5 / Histone H2A / Protein dpy-30 homolog / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.25 Å
データ登録者Niklas HA / Rahman S / Worden EJ / Wolberger C
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM130393 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2022
タイトル: Multistate structures of the MLL1-WRAD complex bound to H2B-ubiquitinated nucleosome.
著者: Sanim Rahman / Niklas A Hoffmann / Evan J Worden / Marissa L Smith / Kevin E W Namitz / Bruce A Knutson / Michael S Cosgrove / Cynthia Wolberger /
要旨: The human Mixed Lineage Leukemia-1 (MLL1) complex methylates histone H3K4 to promote transcription and is stimulated by monoubiquitination of histone H2B. Recent structures of the MLL1-WRAD core ...The human Mixed Lineage Leukemia-1 (MLL1) complex methylates histone H3K4 to promote transcription and is stimulated by monoubiquitination of histone H2B. Recent structures of the MLL1-WRAD core complex, which comprises the MLL1 methyltransferase, DR5, bBp5, sh2L, and PY-30, have revealed variability in the docking of MLL1-WRAD on nucleosomes. In addition, portions of the Ash2L structure and the position of DPY30 remain ambiguous. We used an integrated approach combining cryoelectron microscopy (cryo-EM) and mass spectrometry cross-linking to determine a structure of the MLL1-WRAD complex bound to ubiquitinated nucleosomes. The resulting model contains the Ash2L intrinsically disordered region (IDR), SPRY insertion region, Sdc1-DPY30 interacting region (SDI-motif), and the DPY30 dimer. We also resolved three additional states of MLL1-WRAD lacking one or more subunits, which may reflect different steps in the assembly of MLL1-WRAD. The docking of subunits in all four states differs from structures of MLL1-WRAD bound to unmodified nucleosomes, suggesting that H2B-ubiquitin favors assembly of the active complex. Our results provide a more complete picture of MLL1-WRAD and the role of ubiquitin in promoting formation of the active methyltransferase complex.
履歴
登録2022年3月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2022年10月5日-
現状2022年10月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26454.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.058 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.00732
最小 - 最大-0.0359005 - 0.0534346
平均 (標準偏差)0.00016733108 (±0.0016520167)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 317.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_26454_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: #1

ファイルemd_26454_additional_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_26454_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_26454_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : MLL1 WRAD complex bound to the ubiquitinated nucleosome

全体名称: MLL1 WRAD complex bound to the ubiquitinated nucleosome
要素
  • 複合体: MLL1 WRAD complex bound to the ubiquitinated nucleosome
    • 複合体: MLL1 WRAD complex
      • タンパク質・ペプチド: cDNA FLJ56846, highly similar to Zinc finger protein HRX
      • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 5
      • タンパク質・ペプチド: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
      • タンパク質・ペプチド: Retinoblastoma-binding protein 5
      • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-B
      • タンパク質・ペプチド: Protein dpy-30 homolog
    • 複合体: nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: 601 DNA (146-MER)
    • DNA: 601 DNA (146-MER)
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: MLL1 WRAD complex bound to the ubiquitinated nucleosome

超分子名称: MLL1 WRAD complex bound to the ubiquitinated nucleosome
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#12

+
超分子 #2: MLL1 WRAD complex

超分子名称: MLL1 WRAD complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#12
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #3: nucleosome

超分子名称: nucleosome / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.383028 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MART(NLE)QTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIA QDF KTDLRFQSSA V(NLE)ALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT I(NLE)PKDIQLAR RIRGERA

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

+
分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.109436 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESSKSAKS K

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.629911 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTCY TSAK

+
分子 #7: cDNA FLJ56846, highly similar to Zinc finger protein HRX

分子名称: cDNA FLJ56846, highly similar to Zinc finger protein HRX
タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.247025 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFRFHKPEEA NEPPLNPHGS ARAEVHLRKS AFDMFNFLAS KHRQPPEYNP NDEEEEEVQL KSARRATSMD LPMPMRFRHL KKTSKEAVG VYRSPIHGRG LFCKRNIDAG EMVIEYAGNV IRSIQTDKRE KYYDSKGIGC YMFRIDDSEV VDATMHGNAA R FINHSCEP ...文字列:
MFRFHKPEEA NEPPLNPHGS ARAEVHLRKS AFDMFNFLAS KHRQPPEYNP NDEEEEEVQL KSARRATSMD LPMPMRFRHL KKTSKEAVG VYRSPIHGRG LFCKRNIDAG EMVIEYAGNV IRSIQTDKRE KYYDSKGIGC YMFRIDDSEV VDATMHGNAA R FINHSCEP NCYSRVINID GQKHIVIFAM RKIYRGEELT YDYKFPIEDA SNKLPCNCGA KKCRKFLN

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分子 #8: WD repeat-containing protein 5

分子名称: WD repeat-containing protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.648371 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSATEEKKPE TEAARAQPTP SSSATQSKPT PVKPNYALKF TLAGHTKAVS SVKFSPNGEW LASSSADKLI KIWGAYDGKF EKTISGHKL GISDVAWSSD SNLLVSASDD KTLKIWDVSS GKCLKTLKGH SNYVFCCNFN PQSNLIVSGS FDESVRIWDV K TGKCLKTL ...文字列:
GSATEEKKPE TEAARAQPTP SSSATQSKPT PVKPNYALKF TLAGHTKAVS SVKFSPNGEW LASSSADKLI KIWGAYDGKF EKTISGHKL GISDVAWSSD SNLLVSASDD KTLKIWDVSS GKCLKTLKGH SNYVFCCNFN PQSNLIVSGS FDESVRIWDV K TGKCLKTL PAHSDPVSAV HFNRDGSLIV SSSYDGLCRI WDTASGQCLK TLIDDDNPPV SFVKFSPNGK YILAATLDNT LK LWDYSKG KCLKTYTGHK NEKYCIFANF SVTGGKWIVS GSEDNLVYIW NLQTKEIVQK LQGHTDVVIS TACHPTENII ASA ALENDK TIKLWKSDC

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分子 #9: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2

分子名称: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.288758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDTQAGSVDE ENGRQLGEVE LQCGICTKWF TADTFGIDTS SCLPFMTNYS FHCNVCHHSG NTYFLRKQAN LKEMCLSALA NLTWQSRTQ DEHPKTMFSK DKDIIPFIDK YWECMTTRQR PGKMTWPNNI VKTMSKERDV FLVKEHPDPG SKDPEEDYPK F GLLDQDLS ...文字列:
MDTQAGSVDE ENGRQLGEVE LQCGICTKWF TADTFGIDTS SCLPFMTNYS FHCNVCHHSG NTYFLRKQAN LKEMCLSALA NLTWQSRTQ DEHPKTMFSK DKDIIPFIDK YWECMTTRQR PGKMTWPNNI VKTMSKERDV FLVKEHPDPG SKDPEEDYPK F GLLDQDLS NIGPAYDNQK QSSAVSTSGN LNGGIAAGSS GKGRGAKRKQ QDGGTTGTTK KARSDPLFSA QRLPPHGYPL EH PFNKDGY RYILAEPDPH APDPEKLELD CWAGKPIPGD LYRACLYERV LLALHDRAPQ LKISDDRLTV VGEKGYSMVR ASH GVRKGA WYFEITVDEM PPDTAARLGW SQPLGNLQAP LGYDKFSYSW RSKKGTKFHQ SIGKHYSSGY GQGDVLGFYI NLPE DTETA KSLPDTYKDK ALIKFKSYLY FEEKDFVDKA EKSLKQTPHS EIIFYKNGVN QGVAYKDIFE GVYFPAISLY KSCTV SINF GPCFKYPPKD LTYRPMSDMG WGAVVEHTLA DVLYHVETEV DGRRSPPWEP

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分子 #10: Retinoblastoma-binding protein 5

分子名称: Retinoblastoma-binding protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.223477 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNLELLESFG QNYPEEADGT LDCISMALTC TFNRWGTLLA VGCNDGRIVI WDFLTRGIAK IISAHIHPVC SLCWSRDGHK LVSASTDNI VSQWDVLSGD CDQRFRFPSP ILKVQYHPRD QNKVLVCPMK SAPVMLTLSD SKHVVLPVDD DSDLNVVASF D RRGEYIYT ...文字列:
MNLELLESFG QNYPEEADGT LDCISMALTC TFNRWGTLLA VGCNDGRIVI WDFLTRGIAK IISAHIHPVC SLCWSRDGHK LVSASTDNI VSQWDVLSGD CDQRFRFPSP ILKVQYHPRD QNKVLVCPMK SAPVMLTLSD SKHVVLPVDD DSDLNVVASF D RRGEYIYT GNAKGKILVL KTDSQDLVAS FRVTTGTSNT TAIKSIEFAR KGSCFLINTA DRIIRVYDGR EILTCGRDGE PE PMQKLQD LVNRTPWKKC CFSGDGEYIV AGSARQHALY IWEKSIGNLV KILHGTRGEL LLDVAWHPVR PIIASISSGV VSI WAQNQV ENWSAFAPDF KELDENVEYE ERESEFDIED EDKSEPEQTG ADAAEDEEVD VTSVDPIAAF CSSDEELEDS KALL YLPIA PEVEDPEENP YGPPPDAVQT SLMDEGASSE KKRQSSADGS QPPKKKPKTT NIELQGVPND EVHPLLGVKG DGKSK KKQA GRPKGSKGKE KDSPFKPKLY KGDRGLPLEG SAKGKVQAEL SQPLTAGGAI SELL

+
分子 #11: Polyubiquitin-B

分子名称: Polyubiquitin-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.164521 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QGSHMMQIFV KTLTGKTITL EVEPSDTIEN VKAKIQDKEG IPPDQQRLIF AGKQLEDGRT LSDYNIQKES TLHLVLRLRG C

+
分子 #12: Protein dpy-30 homolog

分子名称: Protein dpy-30 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.733196 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GAMDPMEPEQ MLEGQTQVAE NPHSEYGLTD NVERIVENEK INAEKSSKQK VDLQSLPTRA YLDQTVVPIL LQGLAVLAKE RPPNPIEFL ASYLLKNKAQ FEDRN

+
分子 #5: 601 DNA (146-MER)

分子名称: 601 DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.825559 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC) (DG)(DA)(DT)

+
分子 #6: 601 DNA (146-MER)

分子名称: 601 DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.305852 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)

+
分子 #13: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 1 / : SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

+
分子 #14: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 1 / : ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 5091 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス(公称値): 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

詳細: rescaled and lowpass filtered to 60A
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 66449
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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