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万見
- EMDB-26030: Structure of G6PD-WT tetramer with no symmetry imposed -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26030
タイトルStructure of G6PD-WT tetramer with no symmetry imposed
マップデータ
試料
  • 複合体: G6PD protein
    • タンパク質・ペプチド: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
キーワードapo protein / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / NADPH regeneration ...negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / NADPH regeneration / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP metabolic process / pentose-phosphate shunt / D-glucose binding / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / response to food / cholesterol biosynthetic process / erythrocyte maturation / centriolar satellite / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / substantia nigra development / glutathione metabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / lipid metabolic process / response to organic cyclic compound / cytoplasmic side of plasma membrane / glucose metabolic process / NADP binding / cellular response to oxidative stress / response to ethanol / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Wei X / Marmorstein R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Allosteric role of a structural NADP molecule in glucose-6-phosphate dehydrogenase activity.
著者: Xuepeng Wei / Kathryn Kixmoeller / Elana Baltrusaitis / Xiaolu Yang / Ronen Marmorstein /
要旨: Human glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is the main cellular source of NADPH, and thus plays a key role in maintaining reduced glutathione to protect cells from oxidative stress disorders such ...Human glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is the main cellular source of NADPH, and thus plays a key role in maintaining reduced glutathione to protect cells from oxidative stress disorders such as hemolytic anemia. G6PD is a multimeric enzyme that uses the cofactors β-D-glucose 6-phosphate (G6P) and "catalytic" NADP (NADPc), as well as a "structural" NADP (NADPs) located ∼25 Å from the active site, to generate NADPH. While X-ray crystallographic and biochemical studies have revealed a role for NADPs in maintaining the catalytic activity by stabilizing the multimeric G6PD conformation, other potential roles for NADPs have not been evaluated. Here, we determined the high resolution cryo-electron microscopy structures of human wild-type G6PD in the absence of bound ligands and a catalytic G6PD-D200N mutant bound to NADPc and NADPs in the absence or presence of G6P. A comparison of these structures, together with previously reported structures, reveals that the unliganded human G6PD forms a mixture of dimers and tetramers with similar overall folds, and binding of NADPs induces a structural ordering of a C-terminal extension region and allosterically regulates G6P binding and catalysis. These studies have implications for understanding G6PD deficiencies and for therapy of G6PD-mediated disorders.
履歴
登録2022年1月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月14日-
マップ公開2022年9月14日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26030.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26030.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 180 pix.
= 149.4 Å		0.83 Å/pix.
x 180 pix.
= 149.4 Å		0.83 Å/pix.
x 180 pix.
= 149.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.7831981 - 2.962659
平均 (標準偏差)0.0122879585 (±0.16290523)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 149.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : G6PD protein

全体名称: G6PD protein
要素
  • 複合体: G6PD protein
    • タンパク質・ペプチド: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase

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超分子 #1: G6PD protein

超分子名称: G6PD protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 110 KDa

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分子 #1: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase

分子名称: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.403754 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAEQVALSRT QVCGILREEL FQGDAFHQSD THIFIIMGAS GDLAKKKIYP TIWWLFRDGL LPENTFIVGY ARSRLTVADI RKQSEPFFK ATPEEKLKLE DFFARNSYVA GQYDDAASYQ RLNSHMNALH LGSQANRLFY LALPPTVYEA VTKNIHESCM S QIGWNRII ...文字列:
MAEQVALSRT QVCGILREEL FQGDAFHQSD THIFIIMGAS GDLAKKKIYP TIWWLFRDGL LPENTFIVGY ARSRLTVADI RKQSEPFFK ATPEEKLKLE DFFARNSYVA GQYDDAASYQ RLNSHMNALH LGSQANRLFY LALPPTVYEA VTKNIHESCM S QIGWNRII VEKPFGRDLQ SSDRLSNHIS SLFREDQIYR IDHYLGKEMV QNLMVLRFAN RIFGPIWNRD NIACVILTFK EP FGTEGRG GYFDEFGIIR DVMQNHLLQM LCLVAMEKPA STNSDDVRDE KVKVLKCISE VQANNVVLGQ YVGNPDGEGE ATK GYLDDP TVPRGSTTAT FAAVVLYVEN ERWDGVPFIL RCGKALNERK AEVRLQFHDV AGDIFHQQCK RNELVIRVQP NEAV YTKMM TKKPGMFFNP EESELDLTYG NRYKNVKLPD AYERLILDVF CGSQMHFVRS DELREAWRIF TPLLHQIELE KPKPI PYIY GSRGPTEADE LMKRVGFQYE GTYKWVNPHK LLEHHHHHH

UniProtKB: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7sng

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 139200
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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