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- EMDB-25524: Reconstruction of full-length Prex-1 (PtdIns(3,4,5)P3-dependent R... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25524
タイトルReconstruction of full-length Prex-1 (PtdIns(3,4,5)P3-dependent Rac Exchanger 1)
マップデータ
試料
  • 複合体: full-length Prex-1 (PtdIns(3,4,5)P3-dependent Rac Exchanger 1)
    • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Endolysin chimera
キーワードguanine nucleotide exchange factor / metastasis / plasma membrane / Rho GTPase signalling / ONCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of signaling / regulation of dendrite development / regulation of actin filament polymerization / neutrophil activation / regulation of small GTPase mediated signal transduction / RHOB GTPase cycle / superoxide metabolic process / NRAGE signals death through JNK / RHOJ GTPase cycle / RHOC GTPase cycle ...regulation of signaling / regulation of dendrite development / regulation of actin filament polymerization / neutrophil activation / regulation of small GTPase mediated signal transduction / RHOB GTPase cycle / superoxide metabolic process / NRAGE signals death through JNK / RHOJ GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / viral release from host cell by cytolysis / RAC1 GTPase cycle / actin filament polymerization / neutrophil chemotaxis / peptidoglycan catabolic process / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / dendritic shaft / phospholipid binding / G alpha (12/13) signalling events / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / growth cone / host cell cytoplasm / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / defense response to bacterium / G protein-coupled receptor signaling pathway / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain ...Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Lysozyme-like domain superfamily / PH-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Endolysin / Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Lupton CJ / Bayly-Jones C
資金援助 オーストラリア, 2件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1146578 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1128120 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Structure of the metastatic factor P-Rex1 reveals a two-layered autoinhibitory mechanism.
著者: Yong-Gang Chang / Christopher J Lupton / Charles Bayly-Jones / Alastair C Keen / Laura D'Andrea / Christina M Lucato / Joel R Steele / Hari Venugopal / Ralf B Schittenhelm / James C Whisstock ...著者: Yong-Gang Chang / Christopher J Lupton / Charles Bayly-Jones / Alastair C Keen / Laura D'Andrea / Christina M Lucato / Joel R Steele / Hari Venugopal / Ralf B Schittenhelm / James C Whisstock / Michelle L Halls / Andrew M Ellisdon /
要旨: P-Rex (PI(3,4,5)P-dependent Rac exchanger) guanine nucleotide exchange factors potently activate Rho GTPases. P-Rex guanine nucleotide exchange factors are autoinhibited, synergistically activated by ...P-Rex (PI(3,4,5)P-dependent Rac exchanger) guanine nucleotide exchange factors potently activate Rho GTPases. P-Rex guanine nucleotide exchange factors are autoinhibited, synergistically activated by Gβγ and PI(3,4,5)P binding and dysregulated in cancer. Here, we use X-ray crystallography, cryogenic electron microscopy and crosslinking mass spectrometry to determine the structural basis of human P-Rex1 autoinhibition. P-Rex1 has a bipartite structure of N- and C-terminal modules connected by a C-terminal four-helix bundle that binds the N-terminal Pleckstrin homology (PH) domain. In the N-terminal module, the Dbl homology (DH) domain catalytic surface is occluded by the compact arrangement of the DH-PH-DEP1 domains. Structural analysis reveals a remarkable conformational transition to release autoinhibition, requiring a 126° opening of the DH domain hinge helix. The off-axis position of Gβγ and PI(3,4,5)P binding sites further suggests a counter-rotation of the P-Rex1 halves by 90° facilitates PH domain uncoupling from the four-helix bundle, releasing the autoinhibited DH domain to drive Rho GTPase signaling.
履歴
登録2021年11月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月27日-
マップ公開2022年7月27日-
更新2024年2月28日-
現状2024年2月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25524.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25524.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 14.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34564 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.481
最小 - 最大-0.00093973835 - 2.5690029
平均 (標準偏差)0.015568648 (±0.092053376)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ156156156
Spacing156156156
セルA=B=C: 209.91983 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_25524_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_25524_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_25524_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_25524_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : full-length Prex-1 (PtdIns(3,4,5)P3-dependent Rac Exchanger 1)

全体名称: full-length Prex-1 (PtdIns(3,4,5)P3-dependent Rac Exchanger 1)
要素
  • 複合体: full-length Prex-1 (PtdIns(3,4,5)P3-dependent Rac Exchanger 1)
    • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Endolysin chimera

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超分子 #1: full-length Prex-1 (PtdIns(3,4,5)P3-dependent Rac Exchanger 1)

超分子名称: full-length Prex-1 (PtdIns(3,4,5)P3-dependent Rac Exchanger 1)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 191 KDa

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分子 #1: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger ...

分子名称: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Endolysin chimera
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: lysozyme
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 191.462984 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGHHHHHHHH SSGSENLYFQ GRESERQLRL RLCVLNEILG TERDYVGTLR FLQSAFLHRI RQNVADSVEK GLTEENVKVL FSNIEDILE VHKDFLAALE YCLHPEPQSQ HELGNVFLKF KDKFCVYEEY CSNHEKALRL LVELNKIPTV RAFLLSCMLL G GRKTTDIP ...文字列:
MGHHHHHHHH SSGSENLYFQ GRESERQLRL RLCVLNEILG TERDYVGTLR FLQSAFLHRI RQNVADSVEK GLTEENVKVL FSNIEDILE VHKDFLAALE YCLHPEPQSQ HELGNVFLKF KDKFCVYEEY CSNHEKALRL LVELNKIPTV RAFLLSCMLL G GRKTTDIP LEGYLLSPIQ RICKYPLLLK ELAKRTPGKH PDHPAVQSAL QAMKTVCSNI NETKRQMEKL EALEQLQSHI EG WEGSNLT DICTQLLLQG TLLKISAGNI QERAFFLFDN LLVYCKRKSN IFEMLRIDEG LRLKIYKDTE GYYTIGIGHL LTK SPSLNA AKSELDKAIG RNTNGVITKD EAEKLFNQDV DAAVRGILRN AKLKPVYDSL DAVRRAALIN MVFQMGETGV AGFT NSLRM LQQKRWDEAA VNLAKSRWYN QTPNRAKRVI TTFRTGTWDA YSLYIFRGRI NTEVMEVENV EDGTADYHSN GYTVT NGWK IHNTAKNKWF VCMAKTAEEK QKWLDAIIRE REQRESLKLG MERDAYVMIA EKGEKLYHMM MNKKVNLIKD RRRKLS TVP KCFLGNEFVA WLLEIGEISK TEEGVNLGQA LLENGIIHHV SDKHQFKNEQ VMYRFRYDDG TYKARSELED IMSKGVR LY CRLHSLYTPV IKDRDYHLKT YKSVLPGSKL VDWLLAQGDC QTREEAVALG VGLCNNGFMH HVLEKSEFRD ESQYFRFH A DEEMEGTSSK NKQLRNDFKL VENILAKRLL ILPQEEDYGF DIEEKNKAVV VKSVQRGSLA EVAGLQVGRK IYSINEDLV FLRPFSEVES ILNQSFCSRR PLRLLVATKA KEIIKIPDQP DTLCFQIRGA APPYVYAVGR GSEAMAAGLC AGQCILKVNG SNVMNDGAP EVLEHFQAFR SRREEALGLY QWIYHTHEDA QEARASQEAS TEDPSGEQAQ EEDQADSAFP LLSLGPRLSL C EDSPMVTL TVDNVHLEHG VVYEYVSTAG VRCHVLEKIV EPRGCFGLTA KILEAFAAND SVFVENCRRL MALSSAIVTM PH FEFRNIC DTKLESIGQR IACYQEFAAQ LKSRVSPPFK QAPLEPHPLC GLDFCPTNCH INLMEVSYPK TTPSVGRSFS IRF GRKPSL IGLDPEQGHL NPMSYTQHCI TTMAAPSWKC LPAAEGDPQG QGLHDGSFGP ASGTLGQEDR GLSFLLKQED REIQ DAYLQ LFTKLDVALK EMKQYVTQIN RLLSTITEPT SGGSCDTSDK QDKLHGCLEH LFNQVDSINA LLKGPVMSRA FEETK HFPM NHSLQEFKQK EECTIRGRSL IQISIQEDPW NLPNSIKTLV DNIQRYVEDG KNQLLLALLK CTDTELQLRR DAIFCQ ALV AAVCTFSEQL LAALGYRYNN NGEYEESSRD ASRKWLEQVA ATGVLLHCQS LLSPATVKEE RTMLEDIWVT LSELDNV TF SFKQLDENYV ANTNVFYHIE GSRQALKVIF YLDSYHFSKL PSRLEGGASL RLHTALFTKV LENVEGLPSP GSQAAEDL Q QDINAQSLEK VQQYYRKLRA FYLERSNLPT DASTTAVKID QLIRPINALD ELCRLMKSFV HPKPGAAGSV GAGLIPISS ELCYRLGACQ MVMCGTGMQR STLSVSLEQA AILARSHGLL PKCIMQATDI MRKQGPRVEI LAKNLRVKDQ MPQGAPRLYR LCQPPVDGD L

UniProtKB: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein, Endolysin, Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein, Phosphatidylinositol ...UniProtKB: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein, Endolysin, Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein, Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.18 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 123896
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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