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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-25422 | ||||||||||||
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タイトル | Open state of Rad24-RFC:9-1-1 bound to a 5' ss/dsDNA junction | ||||||||||||
マップデータ | Open state of Yeast Rad24-RFC:9-1-1 bound to a 5' ss/dsDNA junction | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | DNA damage / DNA replication / DNA sliding clamp / REPLICATION / REPLICATION-DNA complex | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / DNA clamp unloading / Rad17 RFC-like complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Elg1 RFC-like complex / Ctf18 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / Polymerase switching ...meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / DNA clamp unloading / Rad17 RFC-like complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Elg1 RFC-like complex / Ctf18 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / Polymerase switching / DNA clamp loader activity / nuclease activity / telomere maintenance via recombination / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Translesion Synthesis by POLH / DNA replication checkpoint signaling / Activation of ATR in response to replication stress / Termination of translesion DNA synthesis / mitotic DNA replication checkpoint signaling / reciprocal meiotic recombination / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / recombinational repair / sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid cohesion / leading strand elongation / protein kinase activator activity / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Dual incision in TC-NER / subtelomeric heterochromatin formation / mismatch repair / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / cellular response to ionizing radiation / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / DNA-templated DNA replication / double-strand break repair / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA repair / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Castaneda JC / Schrecker M | ||||||||||||
資金援助 | 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Mechanisms of loading and release of the 9-1-1 checkpoint clamp. 著者: Juan C Castaneda / Marina Schrecker / Dirk Remus / Richard K Hite / 要旨: Single-stranded or double-stranded DNA junctions with recessed 5' ends serve as loading sites for the checkpoint clamp, 9-1-1, which mediates activation of the apical checkpoint kinase, ATR. However, ...Single-stranded or double-stranded DNA junctions with recessed 5' ends serve as loading sites for the checkpoint clamp, 9-1-1, which mediates activation of the apical checkpoint kinase, ATR. However, the basis for 9-1-1's recruitment to 5' junctions is unclear. Here, we present structures of the yeast checkpoint clamp loader, Rad24-replication factor C (RFC), in complex with 9-1-1 and a 5' junction and in a post-ATP-hydrolysis state. Unexpectedly, 9-1-1 adopts both closed and planar open states in the presence of Rad24-RFC and DNA. Moreover, Rad24-RFC associates with the DNA junction in the opposite orientation of processivity clamp loaders with Rad24 exclusively coordinating the double-stranded region. ATP hydrolysis stimulates conformational changes in Rad24-RFC, leading to disengagement of DNA-loaded 9-1-1. Together, these structures explain 9-1-1's recruitment to 5' junctions and reveal new principles of sliding clamp loading. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_25422.map.gz | 108.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-25422-v30.xml emd-25422.xml | 27.5 KB 27.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_25422.png | 208.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-25422.cif.gz | 8.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25422 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25422 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_25422_validation.pdf.gz | 467.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_25422_full_validation.pdf.gz | 466.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_25422_validation.xml.gz | 7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_25422_validation.cif.gz | 8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25422 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25422 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7st9MC 7stbC 7steC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_25422.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Open state of Yeast Rad24-RFC:9-1-1 bound to a 5' ss/dsDNA junction | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.826 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Rad24-RFC:9-1-1:DNA
+超分子 #1: Rad24-RFC:9-1-1:DNA
+分子 #1: Checkpoint protein RAD24
+分子 #2: Replication factor C subunit 4
+分子 #3: Replication factor C subunit 3
+分子 #4: Replication factor C subunit 2
+分子 #5: Replication factor C subunit 5
+分子 #6: DNA damage checkpoint control protein RAD17
+分子 #7: DNA damage checkpoint protein 1
+分子 #8: DNA damage checkpoint control protein MEC3
+分子 #9: DNA (50-MER)
+分子 #10: DNA (5'-D(P*CP*GP*CP*TP*CP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*GP*AP*CP*TP*CP*GP*TP...
+分子 #11: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
+分子 #12: MAGNESIUM ION
+分子 #13: GLUTAMIC ACID
+分子 #14: THREONINE
+分子 #15: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #16: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.0 mg/mL | ||||||||
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緩衝液 | pH: 7.6 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GRAPHENE OXIDE / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. | ||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 297 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 66.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |