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- EMDB-23750: Human Cholecystokinin 1 receptor (CCK1R) Gq chimera (mGsqi) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23750
タイトルHuman Cholecystokinin 1 receptor (CCK1R) Gq chimera (mGsqi) complex
マップデータconsensus map
試料
  • 複合体: CCK1R/CCK-8/mGsqi complex
    • 複合体: G protein subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: G(sqi)-alpha/G protein subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short,with certain residues mutated to match Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit
    • 複合体: CCK1R
      • タンパク質・ペプチド: Cholecystokinin receptor type A
    • 複合体: CCK-8
      • タンパク質・ペプチド: Cholecystokinin-8
    • 複合体: scFv16
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
機能・相同性
機能・相同性情報


cholecystokinin receptor activity / cholecystokinin signaling pathway / regulation of hormone secretion / neuropeptide hormone activity / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma ...cholecystokinin receptor activity / cholecystokinin signaling pathway / regulation of hormone secretion / neuropeptide hormone activity / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Ca2+ pathway / G alpha (z) signalling events / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (q) signalling events / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (i) signalling events / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / peptide hormone receptor binding / digestion / photoreceptor outer segment membrane / eating behavior / spectrin binding / peptide hormone binding / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / photoreceptor outer segment / developmental growth / D1 dopamine receptor binding / intracellular transport / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / Hedgehog 'off' state / D2 dopamine receptor binding / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / activation of adenylate cyclase activity / regulation of mitotic spindle organization / cellular response to hormone stimulus / forebrain development / cellular response to forskolin / cardiac muscle cell apoptotic process / adenylate cyclase activator activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / photoreceptor inner segment / Peptide ligand-binding receptors / axonogenesis / trans-Golgi network membrane / peptide binding / Regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / neuron migration / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / bone development / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein activation / hormone activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / cognition / platelet aggregation / response to peptide hormone / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G beta:gamma signalling through BTK / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Glucagon-type ligand receptors / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / sensory perception of taste / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to prostaglandin E stimulus / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / GDP binding / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of smell / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding
類似検索 - 分子機能
Cholecystokinin-like / Gastrin/cholecystokinin peptide hormone / Gastrin/cholecystokinin, conserved site / Gastrin/cholecystokinin family / Gastrin / cholecystokinin family signature. / gastrin / cholecystokinin / caerulein family / Cholecystokinin receptor type A / Cholecystokinin A receptor, N-terminal / Cholecystokinin A receptor, N-terminal domain superfamily / Cholecystokinin A receptor, N-terminal ...Cholecystokinin-like / Gastrin/cholecystokinin peptide hormone / Gastrin/cholecystokinin, conserved site / Gastrin/cholecystokinin family / Gastrin / cholecystokinin family signature. / gastrin / cholecystokinin / caerulein family / Cholecystokinin receptor type A / Cholecystokinin A receptor, N-terminal / Cholecystokinin A receptor, N-terminal domain superfamily / Cholecystokinin A receptor, N-terminal / Cholecystokinin receptor / G-protein alpha subunit, group S / G-protein alpha subunit, group I / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / GGL domain / G-protein gamma-like domain superfamily / G-protein gamma-like domain / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cholecystokinin / Cholecystokinin receptor type A / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Mobbs JI / Belousoff MJ / Danev R / Thal DM / Sexton PM
資金援助 オーストラリア, 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Australian Research Council (ARC) オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
Japan Science and Technology 日本
引用
ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2021
タイトル: Structures of the human cholecystokinin 1 (CCK1) receptor bound to Gs and Gq mimetic proteins provide insight into mechanisms of G protein selectivity.
著者: Jesse I Mobbs / Matthew J Belousoff / Kaleeckal G Harikumar / Sarah J Piper / Xiaomeng Xu / Sebastian G B Furness / Hari Venugopal / Arthur Christopoulos / Radostin Danev / Denise Wootten / ...著者: Jesse I Mobbs / Matthew J Belousoff / Kaleeckal G Harikumar / Sarah J Piper / Xiaomeng Xu / Sebastian G B Furness / Hari Venugopal / Arthur Christopoulos / Radostin Danev / Denise Wootten / David M Thal / Laurence J Miller / Patrick M Sexton /
要旨: G protein-coupled receptors (GPCRs) are critical regulators of cellular function acting via heterotrimeric G proteins as their primary transducers with individual GPCRs capable of pleiotropic ...G protein-coupled receptors (GPCRs) are critical regulators of cellular function acting via heterotrimeric G proteins as their primary transducers with individual GPCRs capable of pleiotropic coupling to multiple G proteins. Structural features governing G protein selectivity and promiscuity are currently unclear. Here, we used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine structures of the cholecystokinin (CCK) type 1 receptor (CCK1R) bound to the CCK peptide agonist, CCK-8 and 2 distinct transducer proteins, its primary transducer Gq, and the more weakly coupled Gs. As seen with other Gq/11-GPCR complexes, the Gq-α5 helix (αH5) bound to a relatively narrow pocket in the CCK1R core. Surprisingly, the backbone of the CCK1R and volume of the G protein binding pocket were essentially equivalent when Gs was bound, with the Gs αH5 displaying a conformation that arises from "unwinding" of the far carboxyl-terminal residues, compared to canonically Gs coupled receptors. Thus, integrated changes in the conformations of both the receptor and G protein are likely to play critical roles in the promiscuous coupling of individual GPCRs.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: Structures of the human cholecystokinin 1 (CCK1) receptor bound to Gs and Gq mimetic proteins: insight into mechanisms of G protein selectivity
著者: Mobbs J / Belousoff MJ / Harikumar KG / Piper SJ / Xu X / Furness SGB / Venugopal H / Christopoulos A / Danev R / Wootten D / Thal DM / Miller LJ / Sexton PM
履歴
登録2021年4月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月26日-
マップ公開2021年5月26日-
更新2021年7月14日-
現状2021年7月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7mby
  • 表面レベル: 0.16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23750.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23750.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈consensus map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.65 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.16 / ムービー #1: 0.16
最小 - 最大-0.6606016 - 1.3572613
平均 (標準偏差)0.0021167435 (±0.032398675)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 208.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.650.650.65
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z208.000208.000208.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.6611.3570.002

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_23750_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
マスク #2

ファイルemd_23750_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
マスク #3

ファイルemd_23750_msk_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: receptor focused half map A

ファイルemd_23750_additional_1.map
注釈receptor focused half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Receptor focused

ファイルemd_23750_additional_2.map
注釈Receptor focused
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: G protein focused

ファイルemd_23750_additional_3.map
注釈G protein focused
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: G protein focused map

ファイルemd_23750_additional_4.map
注釈G protein focused map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: G protein focused map

ファイルemd_23750_additional_5.map
注釈G protein focused map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: receptor focused half map B

ファイルemd_23750_additional_6.map
注釈receptor focused half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: consensus half map 2

ファイルemd_23750_half_map_1.map
注釈consensus half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
ハーフマップ: consensus half map 1

ファイルemd_23750_half_map_2.map
注釈consensus half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CCK1R/CCK-8/mGsqi complex

全体名称: CCK1R/CCK-8/mGsqi complex
要素
  • 複合体: CCK1R/CCK-8/mGsqi complex
    • 複合体: G protein subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: G(sqi)-alpha/G protein subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short,with certain residues mutated to match Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit
    • 複合体: CCK1R
      • タンパク質・ペプチド: Cholecystokinin receptor type A
    • 複合体: CCK-8
      • タンパク質・ペプチド: Cholecystokinin-8
    • 複合体: scFv16
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

+
超分子 #1: CCK1R/CCK-8/mGsqi complex

超分子名称: CCK1R/CCK-8/mGsqi complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5 / 詳細: CCK1R/CCK-8/mGsqi/Gb1/Gg2/scfv16
分子量理論値: 150 kDa/nm

+
超分子 #2: G protein subunit beta-1

超分子名称: G protein subunit beta-1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

+
超分子 #3: G(sqi)-alpha/G protein subunit gamma-2

超分子名称: G(sqi)-alpha/G protein subunit gamma-2 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2, #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

+
超分子 #4: CCK1R

超分子名称: CCK1R / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

+
超分子 #5: CCK-8

超分子名称: CCK-8 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #6: scFv16

超分子名称: scFv16 / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

+
分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 37.41693 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRLL VSASQDGKLI IWDSYTTNK VHAIPLRSSW VMTCAYAPSG NYVACGGLDN ICSIYNLKTR EGNVRVSREL AGHTGYLSCC RFLDDNQIVT S SGDTTCAL ...文字列:
MSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRLL VSASQDGKLI IWDSYTTNK VHAIPLRSSW VMTCAYAPSG NYVACGGLDN ICSIYNLKTR EGNVRVSREL AGHTGYLSCC RFLDDNQIVT S SGDTTCAL WDIETGQQTT TFTGHTGDVM SLSLAPDTRL FVSGACDASA KLWDVREGMC RQTFTGHESD INAICFFPNG NA FATGSDD ATCRLFDLRA DQELMTYSHD NIICGITSVS FSKSGRLLLA GYDDFNCNVW DALKADRAGV LAGHDNRVSC LGV TDDGMA VATGSWDSFL KIWN

+
分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.861143 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFCAI L

+
分子 #3: Cholecystokinin-8

分子名称: Cholecystokinin-8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.142262 KDa
配列文字列:
D(TYS)MGWMDF(NH2)

+
分子 #4: Cholecystokinin receptor type A

分子名称: Cholecystokinin receptor type A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.754867 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: DVVDSLLVNG SNITPPCELG LENETLFCLD QPRPSKEWQP AVQILLYSLI FLLSVLGNTL VITVLIRNKR MRTVTNIFLL SLAVSDLML CLFCMPFNLI PNLLKDFIFG SAVCKTTTYF MGTSVSVSTF NLVAISLERY GAICKPLQSR VWQTKSHALK V IAATWCLS ...文字列:
DVVDSLLVNG SNITPPCELG LENETLFCLD QPRPSKEWQP AVQILLYSLI FLLSVLGNTL VITVLIRNKR MRTVTNIFLL SLAVSDLML CLFCMPFNLI PNLLKDFIFG SAVCKTTTYF MGTSVSVSTF NLVAISLERY GAICKPLQSR VWQTKSHALK V IAATWCLS FTIMTPYPIY SNLVPFTKNN NQTANMCRFL LPNDVMQQSW HTFLLLILFL IPGIVMMVAY GLISLELYQG IK FEASQKK SAKERKPSTT SSGKYEDSDG CYLQKTRPPR KLELRQLSTG SSSRANRIRS NSSAANLMAK KRVIRMLIVI VVL FFLCWM PIFSANAWRA YDTASAERRL SGTPISFILL LSYTSSCVNP IIYCFMNKRF RLGFMATFPC CPNPGPPGAR GEVG EEEEG GTTGASLSRF SYSHMSASVP PQ

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分子 #5: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine n...

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short,with certain residues mutated to match Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.144971 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: HHHHHHHHGC TLSAEDKAAV ERSKMIDRNL REDGEKARRT LRLLLLGADN SGKSTIVKQM RILHGGSGGS GGTSGIFETK FQVDKVNFH MFDVGGQRDE RRKWIQCFND VTAIIFVVDS SDYNRLQEAL NDFKSIWNNR WLRTISVILF LNKQDLLAEK V LAGKSKIE ...文字列:
HHHHHHHHGC TLSAEDKAAV ERSKMIDRNL REDGEKARRT LRLLLLGADN SGKSTIVKQM RILHGGSGGS GGTSGIFETK FQVDKVNFH MFDVGGQRDE RRKWIQCFND VTAIIFVVDS SDYNRLQEAL NDFKSIWNNR WLRTISVILF LNKQDLLAEK V LAGKSKIE DYFPEFARYT TPEDATPEPG EDPRVTRAKY FIRKEFVDIS TASGDGRHIC YPHFTCAVDT ENARRIFNDC KD IILQMNL REYNLV

+
分子 #6: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 63.9 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.44 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 444000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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