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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23606 | |||||||||||||||
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タイトル | Structure of the glutamate receptor-like channel AtGLR3.4 | |||||||||||||||
マップデータ | GLR3.4 full length | |||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to acetate / chloroplast membrane / glutamate receptor activity / cellular response to cold / plastid / ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to amino acid stimulus / chloroplast / calcium-mediated signaling / cellular response to mechanical stimulus ...cellular response to acetate / chloroplast membrane / glutamate receptor activity / cellular response to cold / plastid / ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to amino acid stimulus / chloroplast / calcium-mediated signaling / cellular response to mechanical stimulus / calcium channel activity / response to wounding / calcium ion transport / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Gangwar SP / Green MN / Sobolevsky AI | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021 タイトル: Structure of the Arabidopsis thaliana glutamate receptor-like channel GLR3.4. 著者: Marriah N Green / Shanti Pal Gangwar / Erwan Michard / Alexander A Simon / Maria Teresa Portes / Juan Barbosa-Caro / Michael M Wudick / Michael A Lizzio / Oleg Klykov / Maria V Yelshanskaya / ...著者: Marriah N Green / Shanti Pal Gangwar / Erwan Michard / Alexander A Simon / Maria Teresa Portes / Juan Barbosa-Caro / Michael M Wudick / Michael A Lizzio / Oleg Klykov / Maria V Yelshanskaya / José A Feijó / Alexander I Sobolevsky / 要旨: Glutamate receptor-like channels (GLRs) play vital roles in various physiological processes in plants, such as wound response, stomatal aperture control, seed germination, root development, innate ...Glutamate receptor-like channels (GLRs) play vital roles in various physiological processes in plants, such as wound response, stomatal aperture control, seed germination, root development, innate immune response, pollen tube growth, and morphogenesis. Despite the importance of GLRs, knowledge about their molecular organization is limited. Here we use X-ray crystallography and single-particle cryo-EM to solve structures of the Arabidopsis thaliana GLR3.4. Our structures reveal the tetrameric assembly of GLR3.4 subunits into a three-layer domain architecture, reminiscent of animal ionotropic glutamate receptors (iGluRs). However, the non-swapped arrangement between layers of GLR3.4 domains, binding of glutathione through S-glutathionylation of cysteine C205 inside the amino-terminal domain clamshell, unique symmetry, inter-domain interfaces, and ligand specificity distinguish GLR3.4 from representatives of the iGluR family and suggest distinct features of the GLR gating mechanism. Our work elaborates on the principles of GLR architecture and symmetry and provides a molecular template for deciphering GLR-dependent signaling mechanisms in plants. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_23606.map.gz | 167.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-23606-v30.xml emd-23606.xml | 15.7 KB 15.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_23606.png | 194.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23606 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23606 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_23606_validation.pdf.gz | 430.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_23606_full_validation.pdf.gz | 430.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_23606_validation.xml.gz | 7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_23606_validation.cif.gz | 7.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23606 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23606 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_23606.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | GLR3.4 full length | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : GLR3.4
全体 | 名称: GLR3.4 |
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要素 |
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-超分子 #1: GLR3.4
超分子 | 名称: GLR3.4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 詳細: Map displaying Amino-terminal, ligand binding, and transmembrane domain |
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由来(天然) | 生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293S-GnTi / 組換プラスミド: BacMam |
-分子 #1: Glutamate receptor 3.4
分子 | 名称: Glutamate receptor 3.4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) |
分子量 | 理論値: 107.317383 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MGFLVMIREV SMAKAIRVVL LCVSVLWVVP KECACRSNFS RNSSSSSSSS LRPLRQRPSS VNVGALFTYD SFIGRAAKPA VKAAMDDVN ADQSVLKGIK LNIIFQDSNC SGFIGTMGAL QLMENKVVAA IGPQSSGIAH MISYVANELH VPLLSFGATD P TLSSLQFP ...文字列: MGFLVMIREV SMAKAIRVVL LCVSVLWVVP KECACRSNFS RNSSSSSSSS LRPLRQRPSS VNVGALFTYD SFIGRAAKPA VKAAMDDVN ADQSVLKGIK LNIIFQDSNC SGFIGTMGAL QLMENKVVAA IGPQSSGIAH MISYVANELH VPLLSFGATD P TLSSLQFP YFLRTTQNDY FQMHAIADFL SYSGWRQVIA IFVDDECGRN GISVLGDVLA KKRSRISYKA AITPGADSSS IR DLLVSVN LMESRVFVVH VNPDSGLNVF SVAKSLGMMA SGYVWIATDW LPTAMDSMEH VDSDTMDLLQ GVVAFRHYTI ESS VKRQFM ARWKNLRPND GFNSYAMYAY DSVWLVARAL DVFFRENNNI TFSNDPNLHK TNGSTIQLSA LSVFNEGEKF MKII LGMNH TGVTGPIQFD SDRNRVNPAY EVLNLEGTAP RTVGYWSNHS GLSVVHPETL YSRPPNTSTA NQRLKGIIYP GEVTK PPRG WVFPNNGKPL RIGVPNRVSY TDYVSKDKNP PGVRGYCIDV FEAAIELLPY PVPRTYILYG DGKRNPSYDN LVNEVV ADN FDVAVGDITI VTNRTRYVDF TQPFIESGLV VVAPVKEAKS SPWSFLKPFT IEMWAVTGGF FLFVGAMVWI LEHRFNQ EF RGPPRRQLIT IFWFSFSTMF FSHRENTVSS LGRFVLIIWL FVVLIINSSY TASLTSILTI RQLTSRIEGI DSLVTSNE P IGVQDGTFAR NYLINELNIL PSRIVPLKDE EQYLSALQRG PNAGGVAAIV DELPYIEVLL TNSNCKFRTV GQEFTRTGW GFAFQRDSPL AVDMSTAILQ LSEEGELEKI HRKWLNYKHE CSMQISNSED SQLSLKSFWG LFLICGITCF MALTVFFWRV FWQYQRLLP ESADEERAGE VSEPSRSGRG SRAPSFKELI KVVDKREAEI KEILKQKSSK KLKSTQSAAG TSQSQHGEIT |
-分子 #3: GLUTAMIC ACID
分子 | 名称: GLUTAMIC ACID / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: GLU |
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分子量 | 理論値: 147.129 Da |
Chemical component information | ChemComp-GLU: |
-分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
分子 | 名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: NAG |
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分子量 | 理論値: 221.208 Da |
Chemical component information | ChemComp-NAG: |
-分子 #5: GLUTATHIONE
分子 | 名称: GLUTATHIONE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: GSH |
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分子量 | 理論値: 307.323 Da |
Chemical component information | ChemComp-GSH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 2.5 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV 詳細: 1mM L-Glutamate was added to the purified protein and incubated on ice for 30 min before specimen preparation.. | ||||||||||||
詳細 | Protein extracted and reconstituted in a detergent micelle |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 58.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |