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万見
- EMDB-22973: Electron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22973
タイトルElectron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX
マップデータElectron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX
試料
  • 複合体: octameric complex of electron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX
    • タンパク質・ペプチド: Electron transfer flavoprotein, beta subunit
    • タンパク質・ペプチド: Electron transfer flavoprotein, alpha subunit
    • タンパク質・ペプチド: Electron transfer flavoprotein-quinone oxidoreductase FixC
    • タンパク質・ペプチド: Ferredoxin-like protein
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: MENAQUINONE-7
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
キーワードmembrane-associated / flavin based electron bifurcation / FLAVOPROTEIN / FLAVOPROTEIN-Oxidoreductase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidoreductases; Acting on the CH-NH group of donors; With a quinone or similar compound as acceptor / iron-sulfur cluster binding / FAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin-like, FixX / Protein FixC-like / Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, beta subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein domain / Electron transfer flavoprotein alpha subunit/FixB / Electron transfer flavoprotein, alpha/beta-subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, C-terminal / Electron transfer flavoprotein FAD-binding domain ...Ferredoxin-like, FixX / Protein FixC-like / Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, beta subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein domain / Electron transfer flavoprotein alpha subunit/FixB / Electron transfer flavoprotein, alpha/beta-subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, C-terminal / Electron transfer flavoprotein FAD-binding domain / Electron transfer flavoprotein domain / FAD-binding domain / FAD binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Ferredoxin-like protein / Putative electron transfer flavoprotein-quinone oxidoreductase FixC / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア) / Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Feng X / Li H
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0020085 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-95ER20175 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Cryoelectron microscopy structure and mechanism of the membrane-associated electron-bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX.
著者: Xiang Feng / Gerrit J Schut / Gina L Lipscomb / Huilin Li / Michael W W Adams /
要旨: The electron-transferring flavoprotein-menaquinone oxidoreductase ABCX (EtfABCX), also known as FixABCX for its role in nitrogen-fixing organisms, is a member of a family of electron-transferring ...The electron-transferring flavoprotein-menaquinone oxidoreductase ABCX (EtfABCX), also known as FixABCX for its role in nitrogen-fixing organisms, is a member of a family of electron-transferring flavoproteins that catalyze electron bifurcation. EtfABCX enables endergonic reduction of ferredoxin (°' ∼-450 mV) using NADH (°' -320 mV) as the electron donor by coupling this reaction to the exergonic reduction of menaquinone (°' -80 mV). Here we report the 2.9 Å structure of EtfABCX, a membrane-associated flavin-based electron bifurcation (FBEB) complex, from a thermophilic bacterium. EtfABCX forms a superdimer with two membrane-associated EtfCs at the dimer interface that contain two bound menaquinones. The structure reveals that, in contrast to previous predictions, the low-potential electrons bifurcated from EtfAB are most likely directly transferred to ferredoxin, while high-potential electrons reduce the quinone via two [4Fe-4S] clusters in EtfX. Surprisingly, EtfX shares remarkable structural similarity with mammalian [4Fe-4S] cluster-containing ETF ubiquinone oxidoreductase (ETF-QO), suggesting an unexpected evolutionary link between bifurcating and nonbifurcating systems. Based on this structure and spectroscopic studies of a closely related EtfABCX, we propose a detailed mechanism of the catalytic cycle and the accompanying structural changes in this membrane-associated FBEB system.
履歴
登録2020年11月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年1月20日-
マップ公開2021年1月20日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7koe
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22973.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22973.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Electron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 329.28 Å		1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 329.28 Å		1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 329.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.029 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.022
最小 - 最大-0.15086962 - 0.26641878
平均 (標準偏差)0.00009795881 (±0.0038971945)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 329.28003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0291.0291.029
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z329.280329.280329.280
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ180180180
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.1510.2660.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_22973_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : octameric complex of electron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX

全体名称: octameric complex of electron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX
要素
  • 複合体: octameric complex of electron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX
    • タンパク質・ペプチド: Electron transfer flavoprotein, beta subunit
    • タンパク質・ペプチド: Electron transfer flavoprotein, alpha subunit
    • タンパク質・ペプチド: Electron transfer flavoprotein-quinone oxidoreductase FixC
    • タンパク質・ペプチド: Ferredoxin-like protein
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: MENAQUINONE-7
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER

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超分子 #1: octameric complex of electron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX

超分子名称: octameric complex of electron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)

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分子 #1: Electron transfer flavoprotein, beta subunit

分子名称: Electron transfer flavoprotein, beta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099
分子量理論値: 33.003957 KDa
組換発現生物種: Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌)
配列文字列: MAHHHHHHHH HANVVVCIKQ VPDTTNVRID RKTNNLVREG VPSIINPDDE RALELASQLK EKFGATVYVI TMGPPQAKEA LKDAIAFGL DEAVHLSDRT FAGADTLATT YTLYWGIKKI EERIGKIDLI LTGKQAVDGD TGQVGPGLAT RFGYALGAYV V RIEEIDPE ...文字列:
MAHHHHHHHH HANVVVCIKQ VPDTTNVRID RKTNNLVREG VPSIINPDDE RALELASQLK EKFGATVYVI TMGPPQAKEA LKDAIAFGL DEAVHLSDRT FAGADTLATT YTLYWGIKKI EERIGKIDLI LTGKQAVDGD TGQVGPGLAT RFGYALGAYV V RIEEIDPE KKEMVIVRRL DQGFEKIRLK LPAVLTITDE LNKPRYADLP NLIRAIRYEP IVWTHKDLGL DPKKCGFFGS PT RVVSTNI PPARKGGDII SKNEDPEVAA EKLIEALKKF EAVRLVEALK PVLEGEKDE

UniProtKB: Electron transfer flavoprotein, beta subunit

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分子 #2: Electron transfer flavoprotein, alpha subunit

分子名称: Electron transfer flavoprotein, alpha subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099
分子量理論値: 36.801758 KDa
組換発現生物種: Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌)
配列文字列: MSEKKIIFVL IEHHGGKAHP VSWELIGKAR DLASKLENSE VWGVLLGEGL ESVAKEAIQR GADKVLYVKN REFNTYVNYL YKKALVDMV RKYRPEIFLI GATLEGRELA GMVATELETG LTADCTGLDI IPDKKLLAMT RPTFGGNLMA TIMCPDHRPQ M ATVRPGVM ...文字列:
MSEKKIIFVL IEHHGGKAHP VSWELIGKAR DLASKLENSE VWGVLLGEGL ESVAKEAIQR GADKVLYVKN REFNTYVNYL YKKALVDMV RKYRPEIFLI GATLEGRELA GMVATELETG LTADCTGLDI IPDKKLLAMT RPTFGGNLMA TIMCPDHRPQ M ATVRPGVM KELPPDPERT GEIIEEEYDL GTFDKLIEIL ETIPLQTQVN LEYAPVVVAG GKGVGGPEGF KKLKELADLL GG EVGASRA AVKAGWISPE HQVGQTGKTV RPVLYFACGI SGAIQHVVGI KESEIIVAIN IDEKAPIFDI ADIGIVGDLH KVV PALTAK LRELLNKSGV KK

UniProtKB: Electron transfer flavoprotein, alpha subunit

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分子 #3: Electron transfer flavoprotein-quinone oxidoreductase FixC

分子名称: Electron transfer flavoprotein-quinone oxidoreductase FixC
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: Oxidoreductases; Acting on the CH-NH group of donors; With a quinone or similar compound as acceptor
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099
分子量理論値: 49.040773 KDa
組換発現生物種: Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌)
配列文字列: MKIEFDVVVV GAGPSGLSCA YVLAKNGLKV AVVEKGEYPG SKNVMGGVLY VHPLKEIMPD FLEKAANSKA LERNVIEQNL WLLGNEGVI KIGHRNVEWK ENPNAFTVLR ANFDRWFAQE VEKAGALIIP KTKVEDFLRN EKGEIAGVVT SRPKGEIHSK A VVIAEGVN ...文字列:
MKIEFDVVVV GAGPSGLSCA YVLAKNGLKV AVVEKGEYPG SKNVMGGVLY VHPLKEIMPD FLEKAANSKA LERNVIEQNL WLLGNEGVI KIGHRNVEWK ENPNAFTVLR ANFDRWFAQE VEKAGALIIP KTKVEDFLRN EKGEIAGVVT SRPKGEIHSK A VVIAEGVN PILTMKAGLR KEDLKPHMVA VAVKEVISVP EDVVNRVFGV EGNDGATIEL LGSWSEGMFG MGFLYANRSS VS LGCGVLL EDLRKKKIKP YQLLENLKNH PVISDMLGEY RNNTMEYLAH LIPEGGYYAM PKVYGDRVLV CGDAAMLVNS IHR EGSNHA ITSGRLAAET LLEAFEKGDF SEKILKNYYL RLKESFILKD LEKYKDLMPT MEKNHQFVEI YPDLANDALK RFLQ VDGTP KWDVQKQIAD MVLSRRSLIG ISLDLLRFWR AVR

UniProtKB: Putative electron transfer flavoprotein-quinone oxidoreductase FixC

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分子 #4: Ferredoxin-like protein

分子名称: Ferredoxin-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099
分子量理論値: 10.73022 KDa
組換発現生物種: Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌)
配列文字列:
MRIEDKLYLN RYRTDEENPH LKIKDESICA EKCSDRPCVS CCPADVYEWT ESGMEVKFEG CLECGTCRIV CPFGNIEWNY PRGNYGVLY KFG

UniProtKB: Ferredoxin-like protein

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分子 #5: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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分子 #6: MENAQUINONE-7

分子名称: MENAQUINONE-7 / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MQ7
分子量理論値: 648.999 Da
Chemical component information

ChemComp-MQ7:
MENAQUINONE-7 / メナキノン7

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分子 #7: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTris-HClTris
200.0 mMNaClSodium Chloride
2.0 mMDTTDithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 284 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9096 / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2471763
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 285377
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7koe:
Electron bifurcating flavoprotein Fix/EtfABCX

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る