+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-22630 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Partial open state of Mycobacterium tuberculosis zinc metalloprotease 1 | |||||||||
![]() | ||||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | Open state / HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / protein processing / metalloendopeptidase activity / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å | |||||||||
![]() | Mancl JM / Liang WG | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural analysis of Mycobacterium tuberculosis M13 metalloprotease Zmp1 open states. 著者: Wenguang G Liang / Jordan M Mancl / Minglei Zhao / Wei-Jen Tang / ![]() 要旨: Zinc metalloprotease 1 (Zmp1), a Mycobacterium tuberculosis 75 kDa secreted enzyme, mediates key stages of tuberculosis disease progression. The biological activity of Zmp1 presumably stems from its ...Zinc metalloprotease 1 (Zmp1), a Mycobacterium tuberculosis 75 kDa secreted enzyme, mediates key stages of tuberculosis disease progression. The biological activity of Zmp1 presumably stems from its ability to degrade bacterium- and/or host-derived peptides. The crystal structures of Zmp1 and related M13 metalloproteases, such as neprilysin and endothelin-converting enzyme-1 were determined only in the closed conformation, which cannot capture substrates or release proteolytic products. Thus, the mechanisms of substrate binding and selectivity remain elusive. Here we report two open-state cryo-EM structures of Zmp1, revealed by our SAXS analysis to be the dominant states in solution. Our structural analyses reveal how ligand binding induces a conformational switch in four linker regions to drive the rigid body motion of the D1 and D2 domains, which form the sizable catalytic chamber. Furthermore, they offer insights into the catalytic cycle and mechanism of substrate recognition of M13 metalloproteases for future therapeutic innovations. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
-
ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 20.7 MB | ![]() | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 12 KB 12 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 67.2 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 494.1 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 493.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-
マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.063 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-
試料の構成要素
-全体 : Mycobacterium tuberculosis zinc metalloprotease partial open state
全体 | 名称: Mycobacterium tuberculosis zinc metalloprotease partial open state |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Mycobacterium tuberculosis zinc metalloprotease partial open state
超分子 | 名称: Mycobacterium tuberculosis zinc metalloprotease partial open state タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() 株: ATCC 25618 / H37Rv |
-分子 #1: Zinc metalloprotease
分子 | 名称: Zinc metalloprotease / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 78.019797 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MRGSHHHHHH GMASMTGGQQ MGRDLYDDDD KDHPFTMTLA IPSGIDLSHI DADARPQDDL FGHVNGRWLA EHEIPADRAT DGAFRSLFD RAETQVRDLI IQASQAGAAV GTDAQRIGDL YASFLDEEAV ERAGVQPLHD ELATIDSAAD ATELAAALGT L QRAGVGGG ...文字列: MRGSHHHHHH GMASMTGGQQ MGRDLYDDDD KDHPFTMTLA IPSGIDLSHI DADARPQDDL FGHVNGRWLA EHEIPADRAT DGAFRSLFD RAETQVRDLI IQASQAGAAV GTDAQRIGDL YASFLDEEAV ERAGVQPLHD ELATIDSAAD ATELAAALGT L QRAGVGGG IGVYVDTDSK DSTRYLVHFT QSGIGLPDES YYRDEQHAAV LAAYPGHIAR MFGLVYGGES RDHAKTADRI VA LETKLAD AHWDVVKRRD ADLGYNLRTF AQLQTEGAGF DWVSWVTALG SAPDAMTELV VRQPDYLVTF ASLWASVNVE DWK CWARWR LIRARAPWLT RALVAEDFEF YGRTLTGAQQ LRDRWKRGVS LVENLMGDAV GKLYVQRHFP PDAKSRIDTL VDNL QEAYR ISISELDWMT PQTRQRALAK LNKFTAKVGY PIKWRDYSKL AIDRDDLYGN VQRGYAVNHD RELAKLFGPV DRDEW FMTP QTVNAYYNPG MNEIVFPAAI LQPPFFDPQA DEAANYGGIG AVIGHEIGHG FDDQGAKYDG DGNLVDWWTD DDRTEF AAR TKALIEQYHA YTPRDVDHPG PPHVQGAFTI GENIGDLGGL SIALLAYQLS LNGNPAPVID GLTGMQRVFF GWAQIWR TK SRAAEAIRRL AVDPHSPPEF RCNGVVRNVD AFYQAFDVTE DDALFLDPQR RVRIWN UniProtKB: Zinc metalloprotease |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
濃度 | 0.8 mg/mL |
---|---|
緩衝液 | pH: 6.8 詳細: 20 mM HEPES, pH 6.8, 150 mM NaCl, 0.5 mM BME, 20 mM Trimethylamine N-oxide dihydrate |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 308 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm 最大 デフォーカス(公称値): 2.8000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.4000000000000001 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |