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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-22629 | |||||||||||||||||||||
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タイトル | The N-terminus of varicella-zoster virus glycoprotein B has a functional role in fusion. | |||||||||||||||||||||
マップデータ | Cryo-EM map of varicella-zoster virus glycoprotein B purified from infected cells | |||||||||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 host cell Golgi membrane / host cell endosome membrane / membrane => GO:0016020 / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
生物種 | Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) / HHV-3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) | |||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Oliver SL | |||||||||||||||||||||
資金援助 | 米国, 6件
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引用 | ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2021 タイトル: The N-terminus of varicella-zoster virus glycoprotein B has a functional role in fusion. 著者: Stefan L Oliver / Yi Xing / Dong-Hua Chen / Soung Hun Roh / Grigore D Pintilie / David A Bushnell / Marvin H Sommer / Edward Yang / Andrea Carfi / Wah Chiu / Ann M Arvin / 要旨: Varicella-zoster virus (VZV) is a medically important alphaherpesvirus that induces fusion of the virion envelope and the cell membrane during entry, and between cells to form polykaryocytes within ...Varicella-zoster virus (VZV) is a medically important alphaherpesvirus that induces fusion of the virion envelope and the cell membrane during entry, and between cells to form polykaryocytes within infected tissues during pathogenesis. All members of the Herpesviridae, including VZV, have a conserved core fusion complex composed of glycoproteins, gB, gH and gL. The ectodomain of the primary fusogen, gB, has five domains, DI-V, of which DI contains the fusion loops needed for fusion function. We recently demonstrated that DIV is critical for fusion initiation, which was revealed by a 2.8Å structure of a VZV neutralizing mAb, 93k, bound to gB and mutagenesis of the gB-93k interface. To further assess the mechanism of mAb 93k neutralization, the binding site of a non-neutralizing mAb to gB, SG2, was compared to mAb 93k using single particle cryogenic electron microscopy (cryo-EM). The gB-SG2 interface partially overlapped with that of gB-93k but, unlike mAb 93k, mAb SG2 did not interact with the gB N-terminus, suggesting a potential role for the gB N-terminus in membrane fusion. The gB ectodomain structure in the absence of antibody was defined at near atomic resolution by single particle cryo-EM (3.9Å) of native, full-length gB purified from infected cells and by X-ray crystallography (2.4Å) of the transiently expressed ectodomain. Both structures revealed that the VZV gB N-terminus (aa72-114) was flexible based on the absence of visible structures in the cryo-EM or X-ray crystallography data but the presence of gB N-terminal peptides were confirmed by mass spectrometry. Notably, N-terminal residues 109KSQD112 were predicted to form a small α-helix and alanine substitution of these residues abolished cell-cell fusion in a virus-free assay. Importantly, transferring the 109AAAA112 mutation into the VZV genome significantly impaired viral propagation. These data establish a functional role for the gB N-terminus in membrane fusion broadly relevant to the Herpesviridae. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_22629.map.gz | 228.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-22629-v30.xml emd-22629.xml | 11.6 KB 11.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_22629_fsc.xml | 348.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_22629.png | 121.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22629 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22629 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_22629_validation.pdf.gz | 465.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_22629_full_validation.pdf.gz | 465.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_22629_validation.xml.gz | 70.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_22629_validation.cif.gz | 145.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22629 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22629 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_22629.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM map of varicella-zoster virus glycoprotein B purified from infected cells | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Varicella-zoster virus glycoprotein B trimer.
全体 | 名称: Varicella-zoster virus glycoprotein B trimer. |
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要素 |
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-超分子 #1: Varicella-zoster virus glycoprotein B trimer.
超分子 | 名称: Varicella-zoster virus glycoprotein B trimer. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 詳細: The varicella-zoster virus glycoprotein B trimer was purified from infected MeWo cells. |
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由来(天然) | 生物種: Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) |
-分子 #1: Envelope glycoprotein B
分子 | 名称: Envelope glycoprotein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: HHV-3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) |
分子量 | 理論値: 105.47325 KDa |
配列 | 文字列: MSPCGYYSKW RNRDRPEYRR NLRFRRFFSS IHPNAAAGSG FNGPGVFITS VTGVWLCFLC IFSMFVTAVV SVSPSSFYES LQVEPTQSE DITRSAHLGD GDEIREAIHK SQDAETKPTF YVCPPPTGST IVRLEPPRTC PDYHLGKNFT EGIAVVYKEN I AAYKFKAT ...文字列: MSPCGYYSKW RNRDRPEYRR NLRFRRFFSS IHPNAAAGSG FNGPGVFITS VTGVWLCFLC IFSMFVTAVV SVSPSSFYES LQVEPTQSE DITRSAHLGD GDEIREAIHK SQDAETKPTF YVCPPPTGST IVRLEPPRTC PDYHLGKNFT EGIAVVYKEN I AAYKFKAT VYYKDVIVST AWAGSSYTQI TNRYADRVPI PVSEITDTID KFGKCSSKAT YVRNNHKVEA FNEDKNPQDM PL IASKYNS VGSKAWHTTN DTYMVAGTPG TYRTGTSVNC IIEEVEARSI FPYDSFGLST GDIIYMSPFF GLRDGAYREH SNY AMDRFH QFEGYRQRDL DTRALLEPAA RNFLVTPHLT VGWNWKPKRT EVCSLVKWRE VEDVVRDEYA HNFRFTMKTL STTF ISETN EFNLNQIHLS QCVKEEARAI INRIYTTRYN SSHVRTGDIQ TYLARGGFVV VFQPLLSNSL ARLYLQELVR ENTNH SPQK HPTRNTRSRR SVPVELRANR TITTTSSVEF AMLQFTYDHI QEHVNEMLAR ISSSWCQLQN RERALWSGLF PINPSA LAS TILDQRVKAR ILGDVISVSN CPELGSDTRI ILQNSMRVSG STTRCYSRPL ISIVSLNGSG TVEGQLGTDN ELIMSRD LL EPCVANHKRY FLFGHHYVYY EDYRYVREIA VHDVGMISTY VDLNLTLLKD REFMPLQVYT RDELRDTGLL DYSEIQRR N QMHSLRFYDI DKVVQYDSGT AIMQGMAQFF QGLGTAGQAV GHVVLGATGA LLSTVHGFTT FLSNPFGALA VGLLVLAGL VAAFFAYRYV LKLKTSPMKA LYPLTTKGLK QLPEGMDPFA EKPNATDTPI EEIGDSQNTE PSVNSGFDPD KFREAQEMIK YMTLVSAAE RQESKARKKN KTSALLTSRL TGLALRNRRG YSRVRTENVT GV |
-分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
分子 | 名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: NAG |
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分子量 | 理論値: 221.208 Da |
Chemical component information | ChemComp-NAG: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 7.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |