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- EMDB-22576: TFIIH/Rad4-23-33 Complex in NER focused on Rad4-33 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22576
タイトルTFIIH/Rad4-23-33 Complex in NER focused on Rad4-33
マップデータCryo-EM map of TFIIH in complex with Rad4-Rad33 on AAF DNA with focused classification on Rad4-33-Ssl2 contacts. Composite map after multibody refinement.
試料
  • 複合体: Ternary complex of Saccharomyces cerevisiae TFIIH, DNA damage proteins Rad4-Rad23-Rad33 and N-acetoxy-acetominofluorinated DNA.
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide-excision repair factor 2 complex / single-strand break-containing DNA binding / XPC complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / regulation of mitotic recombination / RNA polymerase II promoter clearance / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / positive regulation of mitotic recombination / DNA translocase activity ...nucleotide-excision repair factor 2 complex / single-strand break-containing DNA binding / XPC complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / regulation of mitotic recombination / RNA polymerase II promoter clearance / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / positive regulation of mitotic recombination / DNA translocase activity / nucleotide-excision repair factor 3 complex / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / transcription open complex formation at RNA polymerase II promoter / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / 5'-3' DNA helicase activity / transcription factor TFIIH holo complex / transcription factor TFIIH core complex / 転写開始前複合体 / poly(A)+ mRNA export from nucleus / 3'-5' DNA helicase activity / DNA duplex unwinding / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / RNA Polymerase I Promoter Escape / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Dual incision in TC-NER / ATPase activator activity / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA topological change / DNAミスマッチ修復 / transcription by RNA polymerase I / ATP-dependent activity, acting on DNA / DNA helicase activity / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / nucleotide-excision repair / ubiquitin protein ligase activity / single-stranded DNA binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / double-stranded DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ヘリカーゼ / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / DNA修復 / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Rad33 / Rad33 / DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 ...Rad33 / Rad33 / DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 transglutaminase-like domain / Bacterial type XPD DNA helicase, FeS cluster domain / Transglutaminase-like superfamily / TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor Tfb4 / TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain / BSD domain superfamily / BSD domain / BSD domain profile. / domain in transcription factors and synapse-associated proteins / RAD3/XPD family / Helicase XPB/Ssl2 / ERCC3/RAD25/XPB helicase, C-terminal domain / Helicase XPB/Ssl2, N-terminal domain / Helicase conserved C-terminal domain / ERCC3/RAD25/XPB C-terminal helicase / Helical and beta-bridge domain / Helical and beta-bridge domain / Transcription factor TFIIH subunit p52/Tfb2 / Transcription factor Tfb2, C-terminal domain / Transcription factor Tfb2 / Transcription factor Tfb2 (p52) C-terminal domain / TFIIH subunit TTDA/Tfb5 / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like / TFB5-like superfamily / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / Helicase superfamily 1/2, DinG/Rad3-like / Helicase-like, DEXD box c2 type / ATP-dependent helicase, C-terminal / DEAD2 / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, DinG/Rad3-type / DEAD_2 / Helicase C-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-2 domain profile. / DEXDc2 / HELICc2 / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / C1-like domain superfamily / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Zinc finger C2H2-type / Papain-like cysteine peptidase superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / PH-like domain superfamily / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD / DNA repair protein RAD4 / General transcription and DNA repair factor IIH subunit TFB1 / General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPB / General transcription and DNA repair factor IIH subunit TFB2 / DNA repair protein RAD33 / General transcription and DNA repair factor IIH subunit SSL1 / General transcription and DNA repair factor IIH subunit TFB4 / General transcription and DNA repair factor IIH subunit TFB5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å
データ登録者van Eeuwen T / Murakami K
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM123233 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of TFIIH/Rad4-Rad23-Rad33 in damaged DNA opening in nucleotide excision repair.
著者: Trevor van Eeuwen / Yoonjung Shim / Hee Jong Kim / Tingting Zhao / Shrabani Basu / Benjamin A Garcia / Craig D Kaplan / Jung-Hyun Min / Kenji Murakami /
要旨: The versatile nucleotide excision repair (NER) pathway initiates as the XPC-RAD23B-CETN2 complex first recognizes DNA lesions from the genomic DNA and recruits the general transcription factor ...The versatile nucleotide excision repair (NER) pathway initiates as the XPC-RAD23B-CETN2 complex first recognizes DNA lesions from the genomic DNA and recruits the general transcription factor complex, TFIIH, for subsequent lesion verification. Here, we present a cryo-EM structure of an NER initiation complex containing Rad4-Rad23-Rad33 (yeast homologue of XPC-RAD23B-CETN2) and 7-subunit coreTFIIH assembled on a carcinogen-DNA adduct lesion at 3.9-9.2 Å resolution. A ~30-bp DNA duplex could be mapped as it straddles between Rad4 and the Ssl2 (XPB) subunit of TFIIH on the 3' and 5' side of the lesion, respectively. The simultaneous binding with Rad4 and TFIIH was permitted by an unwinding of DNA at the lesion. Translocation coupled with torque generation by Ssl2 and Rad4 would extend the DNA unwinding at the lesion and deliver the damaged strand to Rad3 (XPD) in an open form suitable for subsequent lesion scanning and verification.
履歴
登録2020年9月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月28日-
マップ公開2021年7月28日-
更新2021年7月28日-
現状2021年7月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00239
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.00239
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7m2u
  • 表面レベル: 0.00239
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22576.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22576.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of TFIIH in complex with Rad4-Rad33 on AAF DNA with focused classification on Rad4-33-Ssl2 contacts. Composite map after multibody refinement.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.00239 / ムービー #1: 0.00239
最小 - 最大-0.0019033871 - 0.0066725626
平均 (標準偏差)-1.4589203e-05 (±0.00044120074)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 324.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z324.000324.000324.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1331310
NX/NY/NZ223226424
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0020.007-0.000

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添付データ

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追加マップ: Cryo-EM map of TFIIH in complex with Rad4-Rad33...

ファイルemd_22576_additional_1.map
注釈Cryo-EM map of TFIIH in complex with Rad4-Rad33 on AAF DNA with focused classification on Rad4-33-Ssl2 contacts. TFIIH body from multibody refinement used for composite map making.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Cryo-EM map of TFIIH in complex with Rad4-Rad33...

ファイルemd_22576_additional_2.map
注釈Cryo-EM map of TFIIH in complex with Rad4-Rad33 on AAF DNA with focused classification on Rad4-33-Ssl2 contacts. Map locally filtered to FSC=0.5 by blocre
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered Half Map 1

ファイルemd_22576_half_map_1.map
注釈Unfiltered Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered Half Map 2

ファイルemd_22576_half_map_2.map
注釈Unfiltered Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of Saccharomyces cerevisiae TFIIH, DNA damage pro...

全体名称: Ternary complex of Saccharomyces cerevisiae TFIIH, DNA damage proteins Rad4-Rad23-Rad33 and N-acetoxy-acetominofluorinated DNA.
要素
  • 複合体: Ternary complex of Saccharomyces cerevisiae TFIIH, DNA damage proteins Rad4-Rad23-Rad33 and N-acetoxy-acetominofluorinated DNA.

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超分子 #1: Ternary complex of Saccharomyces cerevisiae TFIIH, DNA damage pro...

超分子名称: Ternary complex of Saccharomyces cerevisiae TFIIH, DNA damage proteins Rad4-Rad23-Rad33 and N-acetoxy-acetominofluorinated DNA.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量実験値: 570 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMKoACPotassium Acetate
5.0 mMC4H10O2S2DTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC
詳細: Manually blotted for 2-3 seconds prior to plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 595544 / 詳細: Particles autopicked by croySPARC blob picker
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.13)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio model derived from cryoSPARC
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 32858
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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