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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21142 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of an undecameric chicken CALHM1 and human CALHM2 chimera | |||||||||
![]() | sharpened map of a chicken CALHM1 and human CALHM2 chimera | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() voltage-gated monoatomic ion channel activity / calcium-activated cation channel activity / monoatomic cation channel activity / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of apoptotic process / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.87 Å | |||||||||
![]() | Syrjanen JL / Chou TH / Furukawa H | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and assembly of calcium homeostasis modulator proteins. 著者: Johanna L Syrjanen / Kevin Michalski / Tsung-Han Chou / Timothy Grant / Shanlin Rao / Noriko Simorowski / Stephen J Tucker / Nikolaus Grigorieff / Hiro Furukawa / ![]() ![]() 要旨: The biological membranes of many cell types contain large-pore channels through which a wide variety of ions and metabolites permeate. Examples include connexin, innexin and pannexin, which form gap ...The biological membranes of many cell types contain large-pore channels through which a wide variety of ions and metabolites permeate. Examples include connexin, innexin and pannexin, which form gap junctions and/or bona fide cell surface channels. The most recently identified large-pore channels are the calcium homeostasis modulators (CALHMs), through which ions and ATP permeate in a voltage-dependent manner to control neuronal excitability, taste signaling and pathologies of depression and Alzheimer's disease. Despite such critical biological roles, the structures and patterns of their oligomeric assembly remain unclear. Here, we reveal the structures of two CALHMs, chicken CALHM1 and human CALHM2, by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), which show novel assembly of the four transmembrane helices into channels of octamers and undecamers, respectively. Furthermore, molecular dynamics simulations suggest that lipids can favorably assemble into a bilayer within the larger CALHM2 pore, but not within CALHM1, demonstrating the potential correlation between pore size, lipid accommodation and channel activity. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 59.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.4 KB 13.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 130.7 KB | ||
その他 | ![]() | 59.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 513.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 513 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6valMC ![]() 6vaiC ![]() 6vakC ![]() 6vamC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data #1: Unaligned movies (.tif) for chicken CALHM1 - human CALHM2 chimera in nanodisc [micrographs - multiframe]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | sharpened map of a chicken CALHM1 and human CALHM2 chimera | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: unsharpened map of a chicken CALHM1 and human CALHM2 chimera
ファイル | emd_21142_additional.map | ||||||||||||
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注釈 | unsharpened map of a chicken CALHM1 and human CALHM2 chimera | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : chimera of chicken CALHM1 and human CALHM2
全体 | 名称: chimera of chicken CALHM1 and human CALHM2 |
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要素 |
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-超分子 #1: chimera of chicken CALHM1 and human CALHM2
超分子 | 名称: chimera of chicken CALHM1 and human CALHM2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
分子 | 名称: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 69.023617 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MWSHPQFEKG GGSGGGSGGS AWSHPQFEKG AHHHHHHHHA AAMVSKGEEL FTGVVPILVE LDGDVNGHKF SVSGEGEGDA TYGKLTLKF ICTTGKLPVP WPTLVTTLTY GVQCFSRYPD HMKQHDFFKS AMPEGYVQER TIFFKDDGNY KTRAEVKFEG D TLVNRIEL ...文字列: MWSHPQFEKG GGSGGGSGGS AWSHPQFEKG AHHHHHHHHA AAMVSKGEEL FTGVVPILVE LDGDVNGHKF SVSGEGEGDA TYGKLTLKF ICTTGKLPVP WPTLVTTLTY GVQCFSRYPD HMKQHDFFKS AMPEGYVQER TIFFKDDGNY KTRAEVKFEG D TLVNRIEL KGIDFKEDGN ILGHKLEYNY NSHNVYIMAD KQKNGIKVNF KIRHNIEDGS VQLADHYQQN TPIGDGPVLL PD NHYLSTQ SKLSKDPNEK RDHMVLLEFV TAAGITLGMD ELYKSGLRSG LVPRGSEFDK FRMVFQFLQS NQESFMSGIC GIM ALASAQ LYSAFDFNCP CLPRYNLAYG LGVLLVPPLI LFLLGFVLNN NVSMLAEEWR RPQGQRQKDA AVLRYMFCSM VQRA MIAPA VWVSVTLLDG KCITCAFCTS LPVEALGNAS HHGLPQGEVK RVLARIPCKE IYDGQELIAN EVAVRYLRCI SQALG WCFV LLMTTLAFLV RSLKHYCSPL SYRQEAYWAQ YRANEDQLFQ RTAEVHSRVL AANNVRRFFG FVALNKDDEE LIANFP VEG TQPRPQWNAI TGVYLYRENQ GLPLYSRLHK WAQGLAGNGA APDNVEMALL PS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 288.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 4 sec before plunging. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 57.2 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER 詳細: undecameric human CALHM2 and octameric chicken CALHM1 |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.87 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 123664 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |