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- EMDB-2097: Cryo-EM structure of the F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2097
タイトルCryo-EM structure of the F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from a methanogenic archaeon with bound substrate
マップデータFrh complex with F420 bound
試料
  • 試料: F420-reducing [NiFe] hydrogenase Frh with bound substrate
  • タンパク質・ペプチド: F420-reducing [NiFe] hydrogenase
キーワードhydrogenase / [NiFe] hydrogenase / methanogenesis / F420-reducing hydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme F420 hydrogenase / coenzyme F420 hydrogenase activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / ferredoxin hydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / nickel cation binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding
類似検索 - 分子機能
Coenzyme F420 hydrogenase, subunit alpha / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit alpha / Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta, archaea / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit gamma / Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta, archaea / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit gamma / 4Fe-4S dicluster domain / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal ...Coenzyme F420 hydrogenase, subunit alpha / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit alpha / Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta, archaea / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit gamma / Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta, archaea / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit gamma / 4Fe-4S dicluster domain / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
F420-reducing hydrogenase, subunit beta / F420-reducing hydrogenase, subunit gamma / F420-reducing hydrogenase, subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermobacter marburgensis (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Mills DJ / Vitt S / Strauss M / Shima S / Vonck J
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: De novo modeling of the F(420)-reducing [NiFe]-hydrogenase from a methanogenic archaeon by cryo-electron microscopy.
著者: Deryck J Mills / Stella Vitt / Mike Strauss / Seigo Shima / Janet Vonck /
要旨: Methanogenic archaea use a [NiFe]-hydrogenase, Frh, for oxidation/reduction of F420, an important hydride carrier in the methanogenesis pathway from H2 and CO2. Frh accounts for about 1% of the ...Methanogenic archaea use a [NiFe]-hydrogenase, Frh, for oxidation/reduction of F420, an important hydride carrier in the methanogenesis pathway from H2 and CO2. Frh accounts for about 1% of the cytoplasmic protein and forms a huge complex consisting of FrhABG heterotrimers with each a [NiFe] center, four Fe-S clusters and an FAD. Here, we report the structure determined by near-atomic resolution cryo-EM of Frh with and without bound substrate F420. The polypeptide chains of FrhB, for which there was no homolog, was traced de novo from the EM map. The 1.2-MDa complex contains 12 copies of the heterotrimer, which unexpectedly form a spherical protein shell with a hollow core. The cryo-EM map reveals strong electron density of the chains of metal clusters running parallel to the protein shell, and the F420-binding site is located at the end of the chain near the outside of the spherical structure. DOI:http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00218.001.
履歴
登録2012年5月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年5月25日-
マップ公開2013年3月13日-
更新2013年4月3日-
現状2013年4月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 212
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 212
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3zfs
  • 表面レベル: 212
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3zfs
  • 表面レベル: 212
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3zfs
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2097.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2097.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 89 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Frh complex with F420 bound
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.14 Å
密度
表面レベル登録者による: 212.0 / ムービー #1: 212
最小 - 最大-464.709716800000024 - 1390.650268549999964
平均 (標準偏差)1.69825566 (±46.708156590000002)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 328.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.141.141.14
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z328.320328.320328.320
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ128128168
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-464.7101390.6501.698

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F420-reducing [NiFe] hydrogenase Frh with bound substrate

全体名称: F420-reducing [NiFe] hydrogenase Frh with bound substrate
要素
  • 試料: F420-reducing [NiFe] hydrogenase Frh with bound substrate
  • タンパク質・ペプチド: F420-reducing [NiFe] hydrogenase

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超分子 #1000: F420-reducing [NiFe] hydrogenase Frh with bound substrate

超分子名称: F420-reducing [NiFe] hydrogenase Frh with bound substrate
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: dodecamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 1.2 MDa / 理論値: 1.2 MDa

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分子 #1: F420-reducing [NiFe] hydrogenase

分子名称: F420-reducing [NiFe] hydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Frh, FrhABG
詳細: The Frh complex is a tetrahedral dodecamer of an FrhA, FrhB, FrhG heterotrimer. The substrate F420 is bound to FrhB
コピー数: 12 / 集合状態: dodecamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Methanothermobacter marburgensis (古細菌) / 株: DSM 2133 / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 1.2 MDa / 理論値: 1.2 MDa
配列InterPro: Coenzyme F420 hydrogenase, subunit alpha, Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta, archaea, Coenzyme F420 hydrogenase, subunit gamma

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 50mM Tris-HCl, 0.025mM FAD
グリッド詳細: freshly glow discharged Quantifoil holey grid (1 micrometer holes)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 103 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 手法: blotting 2.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 77 K / 最高: 80 K / 平均: 79 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 120,000 times magnification
日付2011年2月11日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / 実像数: 63 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 61400 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.55 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.65 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細EMAN2
CTF補正詳細: each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 97000
最終 2次元分類クラス数: 2134

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2wpn


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: chimera, coot
詳細Protocol: A rigid body fit was done in Chimera and the model manually rebuilt in Coot.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3zfs:
Cryo-EM structure of the F420-reducing NiFe-hydrogenase from a methanogenic archaeon with bound substrate

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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