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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20764 | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the apo form of human PRMT5:MEP50 complex at a resolution of 3.4 angstrom. | |||||||||||||||||||||
マップデータ | handedness corrected, post-processed map of the apo form of human PRMT5:MEP50 complex at 3.4 angstrom | |||||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | PRMT5 / methyltransferase / TRANSFERASE | |||||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / histone H4R3 methyltransferase activity / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development ...positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / histone H4R3 methyltransferase activity / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone arginine N-methyltransferase activity / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / methyl-CpG binding / endothelial cell activation / histone H3 methyltransferase activity / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / regulation of mitotic nuclear division / histone methyltransferase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / histone methyltransferase activity / E-box binding / negative regulation of cell differentiation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / ribonucleoprotein complex binding / spliceosomal snRNP assembly / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / nuclear receptor coactivator activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / liver regeneration / DNA-templated transcription termination / circadian regulation of gene expression / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RMTs methylate histone arginines / protein polyubiquitination / transcription corepressor activity / p53 binding / snRNP Assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Zhou W / Yadav GP / Jiang Q-X / Li C | |||||||||||||||||||||
資金援助 | 米国, 6件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: A 3.4-angstrom cryo-EM structure of the apo form of hu-man PRMT5:MEP50 complex reveals sequential catalysis of symmetric methyl transfer 著者: Zhou W / Yadav GP / Jiang Q-X / Li C | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20764.map.gz | 16 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20764-v30.xml emd-20764.xml | 19.1 KB 19.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_20764_fsc.xml | 13.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_20764.png | 52.1 KB | ||
マスクデータ | emd_20764_msk_1.map | 216 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-20764.cif.gz | 6.7 KB | ||
その他 | emd_20764_additional_1.map.gz | 16 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20764 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20764 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_20764_validation.pdf.gz | 487.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_20764_full_validation.pdf.gz | 486.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_20764_validation.xml.gz | 13.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_20764_validation.cif.gz | 18.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20764 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20764 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20764.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | handedness corrected, post-processed map of the apo form of human PRMT5:MEP50 complex at 3.4 angstrom | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.66 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_20764_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: post-processed map (handedness not corrected)
ファイル | emd_20764_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | post-processed map (handedness not corrected) | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : apo PRMT5:MEP50 complex
全体 | 名称: apo PRMT5:MEP50 complex |
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要素 |
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-超分子 #1: apo PRMT5:MEP50 complex
超分子 | 名称: apo PRMT5:MEP50 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: the apo form of PRMT5:MEP50 heterooctomeric complex |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 445 KDa |
-分子 #1: Protein arginine N-methyltransferase 5
分子 | 名称: Protein arginine N-methyltransferase 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: type II protein arginine methyltransferase |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 74.28125 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MDYKDDDDKG RATMAAMAVG GAGGSRVSSG RDLNCVPEIA DTLGAVAKQG FDFLCMPVFH PRFKREFIQE PAKNRPGPQT RSDLLLSGR DWNTLIVGKL SPWIRPDSKV EKIRRNSEAA MLQELNFGAY LGLPAFLLPL NQEDNTNLAR VLTNHIHTGH H SSMFWMRV ...文字列: MDYKDDDDKG RATMAAMAVG GAGGSRVSSG RDLNCVPEIA DTLGAVAKQG FDFLCMPVFH PRFKREFIQE PAKNRPGPQT RSDLLLSGR DWNTLIVGKL SPWIRPDSKV EKIRRNSEAA MLQELNFGAY LGLPAFLLPL NQEDNTNLAR VLTNHIHTGH H SSMFWMRV PLVAPEDLRD DIIENAPTTH TEEYSGEEKT WMWWHNFRTL CDYSKRIAVA LEIGADLPSN HVIDRWLGEP IK AAILPTS IFLTNKKGFP VLSKMHQRLI FRLLKLEVQF IITGTNHHSE KEFCSYLQYL EYLSQNRPPP NAYELFAKGY EDY LQSPLQ PLMDNLESQT YEVFEKDPIK YSQYQQAIYK CLLDRVPEEE KDTNVQVLMV LGAGRGPLVN ASLRAAKQAD RRIK LYAVE KNPNAVVTLE NWQFEEWGSQ VTVVSSDMRE WVAPEKADII VSELLGSFAD NELSPECLDG AQHFLKDDGV SIPGE YTSF LAPISSSKLY NEVRACREKD RDPEAQFEMP YVVRLHNFHQ LSAPQPCFTF SHPNRDPMID NNRYCTLEFP VEVNTV LHG FAGYFETVLY QDITLSIRPE THSPGMFSWF PILFPIKQPI TVREGQTICV RFWRCSNSKK VWYEWAVTAP VCSAIHN PT GRSYTIGL UniProtKB: Protein arginine N-methyltransferase 5 |
-分子 #2: Methylosome protein 50
分子 | 名称: Methylosome protein 50 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 40.00366 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGSRK ETPPPLVPPA AREWNLPPNA PACMERQLEA ARYRSDGALL LGASSLSGRC WAGSLWLFK DPCAAPNEGF CSAGVQTEAG VADLTWVGER GILVASDSGA VELWELDENE TLIVSKFCKY EHDDIVSTVS V LSSGTQAV ...文字列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGSRK ETPPPLVPPA AREWNLPPNA PACMERQLEA ARYRSDGALL LGASSLSGRC WAGSLWLFK DPCAAPNEGF CSAGVQTEAG VADLTWVGER GILVASDSGA VELWELDENE TLIVSKFCKY EHDDIVSTVS V LSSGTQAV SGSKDICIKV WDLAQQVVLS SYRAHAAQVT CVAASPHKDS VFLSCSEDNR ILLWDTRCPK PASQIGCSAP GY LPTSLAW HPQQSEVFVF GDENGTVSLV DTKSTSCVLS SAVHSQCVTG LVFSPHSVPF LASLSEDCSL AVLDSSLSEL FRS QAHRDF VRDATWSPLN HSLLTTVGWD HQVVHHVVPT EPLPAPGPAS VTE UniProtKB: Methylosome protein WDR77 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.4 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 12 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II | ||||||||||||||||||
詳細 | This sample was monodisperse. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 93.0 K / 最高: 123.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-39 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |