[日本語] English
万見
- EMDB-2068: Alp12 filament structure -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2068
タイトルAlp12 filament structure
マップデータReconstruction of the Alp12 filament
試料
  • 試料: Filament structure of an actin-like protein, Alp12, in Clostridium tetani
  • タンパク質・ペプチド: Alp12
キーワードAlp12 / actin-like protein / Clostridium tetani
機能・相同性Actin-like protein, N-terminal / Actin like proteins N terminal domain / ParM-like / ATPase, nucleotide binding domain / ALP_N domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Clostridium tetani (破傷風菌)
手法らせん対称体再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.7 Å
データ登録者Popp D / Narita A / Lee LJ / Ghoshdastider U / Xue B / Srinivasan R / Balasubramanian MK / Tanaka T / Robinson RC
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2012
タイトル: Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani.
著者: David Popp / Akihiro Narita / Lin Jie Lee / Umesh Ghoshdastider / Bo Xue / Ramanujam Srinivasan / Mohan K Balasubramanian / Toshitsugu Tanaka / Robert C Robinson /
要旨: Eukaryotic F-actin is constructed from two protofilaments that gently wind around each other to form a helical polymer. Several bacterial actin-like proteins (Alps) are also known to form F-actin- ...Eukaryotic F-actin is constructed from two protofilaments that gently wind around each other to form a helical polymer. Several bacterial actin-like proteins (Alps) are also known to form F-actin-like helical arrangements from two protofilaments, yet with varied helical geometries. Here, we report a unique filament architecture of Alp12 from Clostridium tetani that is constructed from four protofilaments. Through fitting of an Alp12 monomer homology model into the electron microscopy data, the filament was determined to be constructed from two antiparallel strands, each composed of two parallel protofilaments. These four protofilaments form an open helical cylinder separated by a wide cleft. The molecular interactions within single protofilaments are similar to F-actin, yet interactions between protofilaments differ from those in F-actin. The filament structure and assembly and disassembly kinetics suggest Alp12 to be a dynamically unstable force-generating motor involved in segregating the pE88 plasmid, which encodes the lethal tetanus toxin, and thus a potential target for drug design. Alp12 can be repeatedly cycled between states of polymerization and dissociation, making it a novel candidate for incorporation into fuel-propelled nanobiopolymer machines.
履歴
登録2012年4月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年4月13日-
マップ公開2012年5月17日-
更新2016年4月20日-
現状2016年4月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.88
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.88
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4apw
  • 表面レベル: 0.88
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd-2068.jpg

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2068.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the Alp12 filament
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.68 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.88 / ムービー #1: 0.88
最小 - 最大-1.63097715 - 2.22191262
平均 (標準偏差)0.07950152 (±0.35939419)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ10010080
Spacing10010080
セルA: 268.0 Å / B: 268.0 Å / C: 214.40001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.682.682.68
M x/y/z10010080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z268.000268.000214.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ454586
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS10010080
D min/max/mean-1.6312.2220.080

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Filament structure of an actin-like protein, Alp12, in Clostridiu...

全体名称: Filament structure of an actin-like protein, Alp12, in Clostridium tetani
要素
  • 試料: Filament structure of an actin-like protein, Alp12, in Clostridium tetani
  • タンパク質・ペプチド: Alp12

-
超分子 #1000: Filament structure of an actin-like protein, Alp12, in Clostridiu...

超分子名称: Filament structure of an actin-like protein, Alp12, in Clostridium tetani
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Helical filament / Number unique components: 1
分子量手法: Sequence

-
分子 #1: Alp12

分子名称: Alp12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: Filament / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Clostridium tetani (破傷風菌)
分子量理論値: 37 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: pSY5

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

濃度0.35 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 300 mM KCl, 1 mM MgCl2, 0.5 mM DTT, 30 mM Hepes, 1 mM ATP
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: A drop of Alp12 solution was applied to grids, blotted, stained with 1 % uranyl acetate
グリッド詳細: 200 mesh copper grid with thin carbon support
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER / 手法: Negatively staining

-
電子顕微鏡法

顕微鏡HITACHI H7600
日付2011年9月6日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 31 / ビット/ピクセル: 12
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

-
画像解析

詳細The particles were aligned using Eos.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 42.88 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 13.24 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: D1 (2回x1回 2面回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EOS
CTF補正詳細: Each scanned image

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3js6

詳細Protocol: X-RAY
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4apw:
Alp12 filament structure

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る