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- EMDB-20434: ClpP and ClpX IGF loop in ClpX-ClpP complex with D7 symmetry -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20434
タイトルClpP and ClpX IGF loop in ClpX-ClpP complex with D7 symmetry
マップデータ
試料
  • 複合体: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
  • リガンド: water
キーワードProtein degradation / AAA+ protease complex / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / positive regulation of programmed cell death / response to temperature stimulus / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / : ...HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / positive regulation of programmed cell death / response to temperature stimulus / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / : / serine-type peptidase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / disordered domain specific binding / : / peptidase activity / response to heat / ATPase binding / protein folding / protease binding / protein dimerization activity / serine-type endopeptidase activity / cell division / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / membrane / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Zinc finger, ClpX C4-type / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / ClpX C4-type zinc finger / : / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / : / ClpP, Ser active site ...Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Zinc finger, ClpX C4-type / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / ClpX C4-type zinc finger / : / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / : / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / ClpP/crotonase-like domain superfamily / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Fei X / Jenni S
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-101988 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structures of the ATP-fueled ClpXP proteolytic machine bound to protein substrate.
著者: Xue Fei / Tristan A Bell / Simon Jenni / Benjamin M Stinson / Tania A Baker / Stephen C Harrison / Robert T Sauer /
要旨: ClpXP is an ATP-dependent protease in which the ClpX AAA+ motor binds, unfolds, and translocates specific protein substrates into the degradation chamber of ClpP. We present cryo-EM studies of the ...ClpXP is an ATP-dependent protease in which the ClpX AAA+ motor binds, unfolds, and translocates specific protein substrates into the degradation chamber of ClpP. We present cryo-EM studies of the enzyme that show how asymmetric hexameric rings of ClpX bind symmetric heptameric rings of ClpP and interact with protein substrates. Subunits in the ClpX hexamer assume a spiral conformation and interact with two-residue segments of substrate in the axial channel, as observed for other AAA+ proteases and protein-remodeling machines. Strictly sequential models of ATP hydrolysis and a power stroke that moves two residues of the substrate per translocation step have been inferred from these structural features for other AAA+ unfoldases, but biochemical and single-molecule biophysical studies indicate that ClpXP operates by a probabilistic mechanism in which five to eight residues are translocated for each ATP hydrolyzed. We propose structure-based models that could account for the functional results.
履歴
登録2019年7月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月31日-
マップ公開2020年3月11日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.98
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.98
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ppe
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20434.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20434.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.16 Å/pix.
x 300 pix.
= 348. Å		1.16 Å/pix.
x 300 pix.
= 348. Å		1.16 Å/pix.
x 300 pix.
= 348. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.16 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.98 / ムービー #1: 2.98
最小 - 最大-20.384436000000001 - 40.064839999999997
平均 (標準偏差)-0.000000000002383 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 348.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.161.161.16
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z348.000348.000348.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-20.38440.065-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ClpX-ClpP-substrate-ATPrS

全体名称: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS
要素
  • 複合体: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
  • リガンド: water

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超分子 #1: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS

超分子名称: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: ER2566

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分子 #1: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

分子名称: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: endopeptidase Clp
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 21.515785 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: LVPMVIEQTS RGERSFDIYS RLLKERVIFL TGQVEDHMAN LIVAQMLFLE AENPEKDIYL YINSPGGVIT AGMSIYDTMQ FIKPDVSTI CMGQAASMGA FLLTAGAKGK RFCLPNSRVM IHQPLGGYQG QATDIEIHAR EILKVKGRMN ELMALHTGQS L EQIERDTE ...文字列:
LVPMVIEQTS RGERSFDIYS RLLKERVIFL TGQVEDHMAN LIVAQMLFLE AENPEKDIYL YINSPGGVIT AGMSIYDTMQ FIKPDVSTI CMGQAASMGA FLLTAGAKGK RFCLPNSRVM IHQPLGGYQG QATDIEIHAR EILKVKGRMN ELMALHTGQS L EQIERDTE RDRFLSAPEA VEYGLVDSIL THRN

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

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分子 #2: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX

分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 39.835129 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SALPTPHEIR NHLDDYVIGQ EQAKKVLAVA VYNHYKRLRN GDTSNGVELG KSNILLIGPT GSGKTLLAET LARLLDVPFT MADATTLTE AGYVGEDVEN IIQKLLQKSD YDVQKAQRGI VYIDQIDKIS RKSDNPSITR DVSGEGVQQA LLKLIEGTVA A VPPQGGRK ...文字列:
SALPTPHEIR NHLDDYVIGQ EQAKKVLAVA VYNHYKRLRN GDTSNGVELG KSNILLIGPT GSGKTLLAET LARLLDVPFT MADATTLTE AGYVGEDVEN IIQKLLQKSD YDVQKAQRGI VYIDQIDKIS RKSDNPSITR DVSGEGVQQA LLKLIEGTVA A VPPQGGRK HPQQEFLQVD TSKILFICGG AFAGLDKVIS HRVETGSGIG FGATVKAKSD KASEGELLAQ VEPEDLIKFG LI PEFIGRL PVVATLNELS EEALIQILKE PKNALTKQYQ ALFNLEGVDL EFRDEALDAI AKKAMARKTG ARGLRSIVEA ALL DTMYDL PSMEDVEKVV IDESVIDGQS EPLLIYGKPE AQQASGEGGG TSG

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 14 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 298 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 56.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.8 µm / 倍率（公称値）: 36000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3mt6

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2) / 使用した粒子像数: 443717
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
最終 3次元分類クラス数: 1 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3mt6


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6ppe:
ClpP and ClpX IGF loop in ClpX-ClpP complex with D7 symmetry

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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