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- EMDB-19589: CryoEM structure of M. smegmatis GMP reductase apoform at pH 6.6,... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19589
タイトルCryoEM structure of M. smegmatis GMP reductase apoform at pH 6.6, extended conformation II.
マップデータLAFTER de-noised
試料
  • 複合体: Msm GMPR apoform at pH 6.6
    • タンパク質・ペプチド: GMP reductase
キーワードGMP reductase / GuaB1 / CBS domain / Mycobacterium smegmatis / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP reductase / GMP reductase activity / IMP salvage / IMP dehydrogenase activity / purine ribonucleoside salvage / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP reductase-like / : / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Dolezal M / Kouba T / Pichova I
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Union (EU)LX22NPO5103European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structural basis for allosteric regulation of mycobacterial guanosine 5´-monophosphate reductase by ATP and GTP.
著者: Michal Doležal / Zdeněk Knejzlík / Tomáš Kouba / Anatolij Filimoněnko / Hana Šváchová / Matteo Dedola / Martin Klíma / Iva Pichová /
要旨: Guanosine 5'-monophosphate reductase (GMPR) is a crucial enzyme in the purine salvage pathway that catalyses the NADPH-dependent conversion of GMP to IMP, thereby contributing to purine nucleotide ...Guanosine 5'-monophosphate reductase (GMPR) is a crucial enzyme in the purine salvage pathway that catalyses the NADPH-dependent conversion of GMP to IMP, thereby contributing to purine nucleotide homeostasis. Mycobacterium smegmatis GMPR (MsmGMPR) contains a regulatory cystathionine β-synthase (CBS) domain, which mediates allosteric modulation by ATP and GTP. However, MsmGMPR exhibits an atypical tertiary structure that is incompatible with the acknowledged regulatory mechanisms of IMPDH/GMPR family enzymes. Here, we combine X-ray crystallography, cryogenic electron microscopy, and biochemical binding assays to elucidate the molecular basis of MsmGMPR regulation by ATP and GTP. We show that ATP stabilises a compressed conformation that inhibits the enzyme by restricting access to the active site and preventing NADPH binding. In contrast, GTP counteracts ATP binding, promoting an active conformation that enables catalysis. Our results provide insight into how MsmGMPR senses and responds to the purine nucleotide balance, revealing a distinct utilisation of the CBS domain compared with its typical role in IMPDH/GMPR enzymes.
履歴
登録2024年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月20日-
マップ公開2025年8月20日-
更新2026年4月22日-
現状2026年4月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19589.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19589.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈LAFTER de-noised
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 280 pix.
= 366.783 Å		1.31 Å/pix.
x 280 pix.
= 366.783 Å		1.31 Å/pix.
x 280 pix.
= 366.783 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.30994 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.72161585 - 1.1088707
平均 (標準偏差)0.0010139628 (±0.020351658)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 366.7832 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19589_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: RELION refined

ファイルemd_19589_additional_1.map
注釈RELION refined
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19589_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19589_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Msm GMPR apoform at pH 6.6

全体名称: Msm GMPR apoform at pH 6.6
要素
  • 複合体: Msm GMPR apoform at pH 6.6
    • タンパク質・ペプチド: GMP reductase

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超分子 #1: Msm GMPR apoform at pH 6.6

超分子名称: Msm GMPR apoform at pH 6.6 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア) / 株: ATCC 700084 / mc(2)155

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分子 #1: GMP reductase

分子名称: GMP reductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Guanosine 5'-monophosphate reductase / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: GMP reductase
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア) / 株: ATCC 700084 / mc(2)155
分子量理論値: 51.782434 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MVRFLDGHTP AYDLTYNDVF VVPGRSDVAS RFDVDLSTVD GSGTTIPVVV ANMTAVAGRR MAETVARRGG IVVLPQDLPI TAVSETVDF VKSRDLVVDT PVTLSPEDSV SDANALLHKR AHGAAVVVFE GRPIGLVTEA NCAGVDRFAR VRDIALSDFV T APVGTDPR ...文字列:
MVRFLDGHTP AYDLTYNDVF VVPGRSDVAS RFDVDLSTVD GSGTTIPVVV ANMTAVAGRR MAETVARRGG IVVLPQDLPI TAVSETVDF VKSRDLVVDT PVTLSPEDSV SDANALLHKR AHGAAVVVFE GRPIGLVTEA NCAGVDRFAR VRDIALSDFV T APVGTDPR EVFDLLEHAP IDVAVMTAPD GTLAGVLTRT GAIRAGIYTP AVDAKGRLRI AAAVGINGDV GAKAQALAEA GA DLLVIDT AHGHQAKMLD AIKAVASLDL GLPLVAGNVV SAEGTRDLIE AGASIVKVGV GPGAMCTTRM MTGVGRPQFS AVV ECAAAA RQLGGHVWAD GGVRHPRDVA LALAAGASNV MIGSWFAGTY ESPGDLLFDR DDRPYKESYG MASKRAVAAR TAGD SSFDR ARKGLFEEGI STSRMSLDPA RGGVEDLLDH ITSGVRSTCT YVGAANLPEL HEKVVLGVQS AAGFAEGHPL PAGWT AAAK EDLEHHHHHH HH

UniProtKB: GMP reductase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.6
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMHEPES2-[4-(2-Hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethane-1-sulfonic acid
100.0 mMKClPotassium chloride
2.0 mMMgCl2Magnesium chloride
凍結凍結剤: ETHANE
詳細20 mg/ml Msm GMPR in the storage buffer (50 mM Tris, pH 8.0, 2.5 mM TCEP) was diluted with the cryoEM buffer (50 mM HEPES, pH 6.6, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2).

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7r50

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 18832
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細The initial structure was obtained by rigid-body fitting an appropriate model into the cryo-EM map using ChimeraX. Phenix.real_space_refine with tight reference model restraints to the starting model was then used to remove the worst clashes.
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8ry7:
CryoEM structure of M. smegmatis GMP reductase apoform at pH 6.6, extended conformation II.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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