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万見
- EMDB-19503: Structure of the F-actin barbed end bound by formin mDia1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19503
タイトルStructure of the F-actin barbed end bound by formin mDia1
マップデータSharpened cryo-EM density map of the F-actin barbed end bound by the formin mDia1
試料
  • 複合体: mDia1-bound F-actin barbed end.
    • 複合体: Actin filament
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
    • 複合体: Mouse mDia1 (FH1FH2C domain)
      • タンパク質・ペプチド: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Protein diaphanous homolog 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードactin / formin / Cdc12 / profilin / actin assembly / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


MGMT-mediated DNA damage reversal / negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / RHOF GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity ...MGMT-mediated DNA damage reversal / negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / RHOF GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / RHOA GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of transepithelial transport / DNA-methyltransferase activity / morphogenesis of a polarized epithelium / bBAF complex / RHO GTPases Activate Formins / npBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton organization / brahma complex / nBAF complex / protein localization to adherens junction / profilin binding / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / GBAF complex / dense body / regulation of G0 to G1 transition / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / Cell-extracellular matrix interactions / Folding of actin by CCT/TriC / DNA ligation / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / adherens junction assembly / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / regulation of microtubule-based process / DNA alkylation repair / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / tight junction / axon midline choice point recognition / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / regulation of norepinephrine uptake / Interaction between L1 and Ankyrins / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / establishment or maintenance of cell polarity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cortical cytoskeleton / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of stem cell population maintenance / NuA4 histone acetyltransferase complex / nitric-oxide synthase binding / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Recycling pathway of L1 / kinesin binding / brush border / calyx of Held / negative regulation of cell differentiation / synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of myoblast differentiation / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / actin filament polymerization / Neutrophil degranulation / axonogenesis / negative regulation of protein binding / methyltransferase activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / cell motility / actin filament / positive regulation of cell differentiation / sensory perception of sound / adherens junction / FCGR3A-mediated phagocytosis / regulation of transmembrane transporter activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / DNA Damage Recognition in GG-NER
類似検索 - 分子機能
Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain ...Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein diaphanous homolog 1 / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Oosterheert W / Boiero Sanders M / Funk J / Prumbaum D / Raunser S / Bieling P
資金援助 ドイツ, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)BI 1998/2-1 ドイツ
European Research Council (ERC)856118European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Molecular mechanism of actin filament elongation by formins.
著者: Wout Oosterheert / Micaela Boiero Sanders / Johanna Funk / Daniel Prumbaum / Stefan Raunser / Peter Bieling /
要旨: Formins control the assembly of actin filaments (F-actin) that drive cell morphogenesis and motility in eukaryotes. However, their molecular interaction with F-actin and their mechanism of action ...Formins control the assembly of actin filaments (F-actin) that drive cell morphogenesis and motility in eukaryotes. However, their molecular interaction with F-actin and their mechanism of action remain unclear. In this work, we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of F-actin barbed ends bound by three distinct formins, revealing a common asymmetric formin conformation imposed by the filament. Formation of new intersubunit contacts during actin polymerization sterically displaces formin and triggers its translocation. This "undock-and-lock" mechanism explains how actin-filament growth is coordinated with formin movement. Filament elongation speeds are controlled by the positioning and stability of actin-formin interfaces, which distinguish fast and slow formins. Furthermore, we provide a structure of the actin-formin-profilin ring complex, which resolves how profilin is rapidly released from the barbed end during filament elongation.
履歴
登録2024年1月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月10日-
マップ公開2024年4月10日-
更新2024年4月24日-
現状2024年4月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19503.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19503.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened cryo-EM density map of the F-actin barbed end bound by the formin mDia1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.367
最小 - 最大-1.222365 - 2.5528903
平均 (標準偏差)0.0025872325 (±0.042644456)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 422.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19503_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: 3D-refined, unsharpened cryo-EM density map of the F-actin...

ファイルemd_19503_additional_1.map
注釈3D-refined, unsharpened cryo-EM density map of the F-actin barbed end bound by the formin mDia1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half map 1 of the F-actin barbed...

ファイルemd_19503_half_map_1.map
注釈Unfiltered half map 1 of the F-actin barbed end bound by the formin mDia1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half map 2 of the F-actin barbed...

ファイルemd_19503_half_map_2.map
注釈Unfiltered half map 2 of the F-actin barbed end bound by the formin mDia1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : mDia1-bound F-actin barbed end.

全体名称: mDia1-bound F-actin barbed end.
要素
  • 複合体: mDia1-bound F-actin barbed end.
    • 複合体: Actin filament
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
    • 複合体: Mouse mDia1 (FH1FH2C domain)
      • タンパク質・ペプチド: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Protein diaphanous homolog 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: mDia1-bound F-actin barbed end.

超分子名称: mDia1-bound F-actin barbed end. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Human beta-actin and mouse mDia1 were purified separately. Both proteins were mixed to assemble the complex prior to cryo-EM grid preparation.

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超分子 #2: Actin filament

超分子名称: Actin filament / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Mouse mDia1 (FH1FH2C domain)

超分子名称: Mouse mDia1 (FH1FH2C domain) / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed

分子名称: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Human beta-actin was recombinantly purified from BTI-Tnao38 cells.
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.632422 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: DDDIAALVVD NGSGMCKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI E(HIC)GIVT NWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGD GV ...文字列:
DDDIAALVVD NGSGMCKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI E(HIC)GIVT NWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGD GV THTVPIYEGY ALPHAILRLD LAGRDLTDYL MKILTERGYS FTTTAEREIV RDIKEKLCYV ALDFEQEMAT AASSSSLE K SYELPDGQVI TIGNERFRCP EALFQPSFLG MESAGIHETT FNSIMKCDVD IRKDLYANTV LSGGTTMYPG IADRMQKEI TALAPSTMKI KIIAPPERKY SVWIGGSILA SLSTFQQMWI SKQEYDESGP SIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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分子 #2: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Protein diapha...

分子名称: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Protein diaphanous homolog 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Has a N-terminal snap-tag. / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 86.469258 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASTMDIKLT GEFAMDKDCE MKRTTLDSPL GKLELSGCEQ GLHEIKLLGK GTSAADAVEV PAPAAVLGGP EPLMQATAWL NAYFHQPEA IEEFPVPALH HPVFQQESFT RQVLWKLLKV VKFGEVISYQ QLAALAGNPA ATAAVKTALS GNPVPILIPC H RVVSSSGA ...文字列:
MASTMDIKLT GEFAMDKDCE MKRTTLDSPL GKLELSGCEQ GLHEIKLLGK GTSAADAVEV PAPAAVLGGP EPLMQATAWL NAYFHQPEA IEEFPVPALH HPVFQQESFT RQVLWKLLKV VKFGEVISYQ QLAALAGNPA ATAAVKTALS GNPVPILIPC H RVVSSSGA VGGYEGGLAV KEWLLAHEGH RLGKPGLGPA GGSPGGGSGG SEMASLSAVV VAPSVSSSAA VPPAPPLPGD SG TVIPPPP PGMGVPPPPP FGFGVPAAPV LPFGLTPKKV YKPEVQLRRP NWSKFVAEDL SQDCFWTKVK EDRFENNELF AKL TLAFSA QTKTSKAKKD QEGGEEKKSV QKKKVKELKV LDSKTAQNLS IFLGSFRMPY QEIKNVILEV NEAVLTESMI QNLI KQMPE PEQLKMLSEL KEEYDDLAES EQFGVVMGTV PRLRPRLNAI LFKLQFSEQV ENIKPEIVSV TAACEELRKS ENFSS LLEL TLLVGNYMNA GSRNAGAFGF NISFLCKLRD TKSADQKMTL LHFLAELCEN DHPEVLKFPD ELAHVEKASR VSAENL QKS LDQMKKQIAD VERDVQNFPA ATDEKDKFVE KMTSFVKDAQ EQYNKLRMMH SNMETLYKEL GDYFVFDPKK LSVEEFF MD LHNFRNMFLQ AVKENQKRRE TEEKMRRAKL AKEKAEKERL EKQQKREQLI DMNAEGDETG VMDSLLEALQ SGAAFRRK R GPRQVNRKAG CAVTSLLASE LTKDDAMAPG PVKVPKKSEG VPTILEEAKE LVGRASHHHH HH

UniProtKB: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase, Protein diaphanous homolog 1, Protein diaphanous homolog 1

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.1
構成要素:
濃度名称式
10.0 mMHEPES
70.0 mMpotassium chlorideKCl
0.01 % (v/v)Tween20
0.5 mMTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 seconds, force 0..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系球面収差補正装置: Titan Krios G2 microscope (Thermo Fisher Scientific) with an in-column Cs-corrector.
エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV / 詳細: Gatan energy filter.
詳細300 kV Titan Krios G2 microscope (Thermo Fisher Scientific) with an in-column Cs-corrector.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 38913 / 平均電子線量: 67.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1963686 / 詳細: Particles picked using SPHIRE-crYOLO.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio reconstruction in CryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.3.0) / 使用した粒子像数: 150807
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.3.0) / 詳細: 2D classification in cryoSPARC.
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

8rtt

source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelActin model

3obv

source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelmDia1 model
詳細Refinement performed using phenix real-space refine
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8ru2:
Structure of the F-actin barbed end bound by formin mDia1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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