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- EMDB-19436: Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19436
タイトルCryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin
マップデータ
試料
  • 複合体: Apoferritin from Mus musculus
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain, N-terminally processed
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water
キーワードapoferritin / mouse / heavy-chain / high resolution / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Iron uptake and transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / iron ion sequestering activity / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / Neutrophil degranulation / endocytic vesicle lumen ...Iron uptake and transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / iron ion sequestering activity / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / Neutrophil degranulation / endocytic vesicle lumen / ferric iron binding / autophagosome / ferrous iron binding / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / mitochondrion / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.09 Å
データ登録者Nazarov S / Myasnikov A / Stahlberg H
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation200021_200628 スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Low-dose cryo-electron ptychography of proteins at sub-nanometer resolution.
著者: Berk Küçükoğlu / Inayathulla Mohammed / Ricardo C Guerrero-Ferreira / Stephanie M Ribet / Georgios Varnavides / Max Leo Leidl / Kelvin Lau / Sergey Nazarov / Alexander Myasnikov / Massimo ...著者: Berk Küçükoğlu / Inayathulla Mohammed / Ricardo C Guerrero-Ferreira / Stephanie M Ribet / Georgios Varnavides / Max Leo Leidl / Kelvin Lau / Sergey Nazarov / Alexander Myasnikov / Massimo Kube / Julika Radecke / Carsten Sachse / Knut Müller-Caspary / Colin Ophus / Henning Stahlberg /
要旨: Cryo-transmission electron microscopy (cryo-EM) of frozen hydrated specimens is an efficient method for the structural analysis of purified biological molecules. However, cryo-EM and cryo-electron ...Cryo-transmission electron microscopy (cryo-EM) of frozen hydrated specimens is an efficient method for the structural analysis of purified biological molecules. However, cryo-EM and cryo-electron tomography are limited by the low signal-to-noise ratio (SNR) of recorded images, making detection of smaller particles challenging. For dose-resilient samples often studied in the physical sciences, electron ptychography - a coherent diffractive imaging technique using 4D scanning transmission electron microscopy (4D-STEM) - has recently demonstrated excellent SNR and resolution down to tens of picometers for thin specimens imaged at room temperature. Here we apply 4D-STEM and ptychographic data analysis to frozen hydrated proteins, reaching sub-nanometer resolution 3D reconstructions. We employ low-dose cryo-EM with an aberration-corrected, convergent electron beam to collect 4D-STEM data for our reconstructions. The high frame rate of the electron detector allows us to record large datasets of electron diffraction patterns with substantial overlaps between the interaction volumes of adjacent scan positions, from which the scattering potentials of the samples are iteratively reconstructed. The reconstructed micrographs show strong SNR enabling the reconstruction of the structure of apoferritin protein at up to 5.8 Å resolution. We also show structural analysis of the Phi92 capsid and sheath, tobacco mosaic virus, and bacteriorhodopsin at slightly lower resolutions.
履歴
登録2024年1月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月13日-
マップ公開2024年3月13日-
更新2024年10月2日-
現状2024年10月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19436.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19436.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 465.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.31 Å/pix.
x 496 pix.
= 151.419 Å		0.31 Å/pix.
x 496 pix.
= 151.419 Å		0.31 Å/pix.
x 496 pix.
= 151.419 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.30528 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.25432825 - 1.0589851
平均 (標準偏差)0.00010867794 (±0.03654065)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ496496496
Spacing496496496
セルA=B=C: 151.41888 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19436_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_19436_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19436_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19436_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Apoferritin from Mus musculus

全体名称: Apoferritin from Mus musculus
要素
  • 複合体: Apoferritin from Mus musculus
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain, N-terminally processed
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Apoferritin from Mus musculus

超分子名称: Apoferritin from Mus musculus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Ferritin heavy chain, N-terminally processed

分子名称: Ferritin heavy chain, N-terminally processed / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 20.079594 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
PSQVRQNYHQ DAEAAINRQI NLELYASYVY LSMSCYFDRD DVALKNFAKY FLHQSHEERE HAEKLMKLQN QRGGRIFLQD IKKPDRDDW ESGLNAMECA LHLEKSVNQS LLELHKLATD KNDPHLCDFI ETYYLSEQVK SIKELGDHVT NLRKMGAPEA G MAEYLFDK HTLG

UniProtKB: Ferritin heavy chain

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分子 #2: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 24 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2622 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio
最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 411705
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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