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- EMDB-17252: Structure of TRF1core in complex with telomeric nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17252
タイトルStructure of TRF1core in complex with telomeric nucleosome
マップデータPostprocess map of TRF1core-TeloNCP 2:1 complex
試料
  • 複合体: TRF1core in complex with telomeric nucleosome
    • 複合体: Human telomeric nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-C
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
      • DNA: Telomeric DNA C strand
      • DNA: Telomeric DNA G strand
    • 複合体: Human TRF1core complex
      • タンパク質・ペプチド: Telomeric repeat-binding factor 1
      • タンパク質・ペプチド: Telomeric repeat-binding factor 1
  • リガンド: water
キーワードTelomeric nucleosome / shelterin / telomere / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / telomerase activity / t-circle formation ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / telomerase activity / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / : / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / ankyrin repeat binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / DNA binding, bending / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / heterochromatin organization / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / telomere maintenance / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / fibrillar center / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / spindle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / UCH proteinases / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Processing of DNA double-strand break ends / antibacterial humoral response / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / microtubule binding
類似検索 - 分子機能
Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Histone H2B signature. ...Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Homeobox-like domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 1 / Histone H4 / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H3.1 / Histone H2A type 1-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Hu H / van Roon AMM / Ghanim GE / Ahsan B / Oluwole A / Peak-Chew S / Robinson CV / Nguyen THD
資金援助 英国, European Union, 米国, 3件
OrganizationGrant number国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_UP_1201/19 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)European Union
Jane Coffin Childs (JCC) Fund 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural basis of telomeric nucleosome recognition by shelterin factor TRF1.
著者: Hongmiao Hu / Anne-Marie M van Roon / George E Ghanim / Bilal Ahsan / Abraham O Oluwole / Sew-Yeu Peak-Chew / Carol V Robinson / Thi Hoang Duong Nguyen /
要旨: Shelterin and nucleosomes are the key players that organize mammalian chromosome ends into the protective telomere caps. However, how they interact with each other at telomeres remains unknown. We ...Shelterin and nucleosomes are the key players that organize mammalian chromosome ends into the protective telomere caps. However, how they interact with each other at telomeres remains unknown. We report cryo-electron microscopy structures of a human telomeric nucleosome both unbound and bound to the shelterin factor TRF1. Our structures reveal that TRF1 binds unwrapped nucleosomal DNA ends by engaging both the nucleosomal DNA and the histone octamer. Unexpectedly, TRF1 binding shifts the register of the nucleosomal DNA by 1 bp. We discovered that phosphorylation of the TRF1 C terminus and a noncanomical DNA binding surface on TRF1 are critical for its association with telomeric nucleosomes. These insights into shelterin-chromatin interactions have crucial implications for understanding telomeric chromatin organization and other roles of shelterin at telomeres including replication and transcription.
履歴
登録2023年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月30日-
マップ公開2023年8月30日-
更新2023年9月6日-
現状2023年9月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17252.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17252.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocess map of TRF1core-TeloNCP 2:1 complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0023
最小 - 最大-0.0136282435 - 0.027745701
平均 (標準偏差)-0.000051414027 (±0.00060618576)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 346.91998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

-
追加マップ: Refine3D map of TRF1core-TeloNCP 2:1 complex

ファイルemd_17252_additional_1.map
注釈Refine3D map of TRF1core-TeloNCP 2:1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map of TRF1core-TeloNCP 2:1 complex

ファイルemd_17252_half_map_1.map
注釈half map of TRF1core-TeloNCP 2:1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map of TRF1core-TeloNCP 2:1 complex

ファイルemd_17252_half_map_2.map
注釈half map of TRF1core-TeloNCP 2:1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TRF1core in complex with telomeric nucleosome

全体名称: TRF1core in complex with telomeric nucleosome
要素
  • 複合体: TRF1core in complex with telomeric nucleosome
    • 複合体: Human telomeric nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-C
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
      • DNA: Telomeric DNA C strand
      • DNA: Telomeric DNA G strand
    • 複合体: Human TRF1core complex
      • タンパク質・ペプチド: Telomeric repeat-binding factor 1
      • タンパク質・ペプチド: Telomeric repeat-binding factor 1
  • リガンド: water

+
超分子 #1: TRF1core in complex with telomeric nucleosome

超分子名称: TRF1core in complex with telomeric nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8

+
超分子 #2: Human telomeric nucleosome

超分子名称: Human telomeric nucleosome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#6
詳細: Human telomeric nucleosome with 145 bp DNA and human histone octamer. 145 bp DNA consists of 23 copies of TTAGGG repeats. Histone octamer consists of 2 copies of H2A, H2B, H3 and H4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Human TRF1core complex

超分子名称: Human TRF1core complex / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.805581 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPRGMARTKQ TARKSTGGKA PRKQLATKAA RKSAPATGGV KKPHRYRPGT VALREIRRYQ KSTELLIRKL PFQRLVREIA QDFKTDLRF QSSAVMALQE ACEAYLVGLF EDTNLCAIHA KRVTIMPKDI QLARRIRGER A

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.762839 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPRGMSGRGK GGKGLGKGGA KRHRKVLRDN IQGITKPAIR RLARRGGVKR ISGLIYEETR GVLKVFLENV IRDAVTYTEH AKRKTVTAM DVVYALKRQG RTLYGFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1-C

分子名称: Histone H2A type 1-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.503938 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPRGMSGRGK QGGKARAKAK SRSSRAGLQF PVGRVHRLLR KGNYAERVGA GAPVYLAAVL EYLTAEILEL AGNAARDNKK TRIIPRHLQ LAIRNDEELN KLLGRVTIAQ GGVLPNIQAV LLPKKTESHH KAKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1-C

+
分子 #4: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

分子名称: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.305627 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPRGMPEPAK SAPAPKKGSK KAVTKAQKKD GKKRKRSRKE SYSVYVYKVL KQVHPDTGIS SKAMGIMNSF VNDIFERIAG EASRLAHYN KRSTITSREI QTAVRLLLPG ELAKHAVSEG TKAVTKYTSS K

UniProtKB: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

+
分子 #7: Telomeric repeat-binding factor 1

分子名称: Telomeric repeat-binding factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.322641 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAEDVSSAAP SPRGCADGRD ADPTEEQMAE TERNDEEQFE CQELLECQVQ VGAPEEEEEE EEDAGLVAEA EAVAAGWMLD FLCLSLCRA FRDGRSEDFR RTRNSAEAII HGLSSLTACQ LRTIYICQFL TRIAAGKTLD AQFENDERIT PLESALMIWG S IEKEHDKL ...文字列:
MAEDVSSAAP SPRGCADGRD ADPTEEQMAE TERNDEEQFE CQELLECQVQ VGAPEEEEEE EEDAGLVAEA EAVAAGWMLD FLCLSLCRA FRDGRSEDFR RTRNSAEAII HGLSSLTACQ LRTIYICQFL TRIAAGKTLD AQFENDERIT PLESALMIWG S IEKEHDKL HEEIQNLIKI QAIAVCMENG NFKEAEEVFE RIFGDPNSHM PFKSKLLMII SQKDTFHSFF QHFSYNHMME KI KSYVNYV LSEKSSTFLM KAAAKVVESK RTRTITSQDK PSGNDVEMET EANLDTRKSV SDKQSAVTES SEGTVSLLRS HKN LFLSKL QHGTQQQDLN KKERRVGTPQ STKKKKESRR ATESRIPVSK SQPVTPEKHR ARKRQAWLWE EDKNLRSGVR KYGE GNWSK ILLHYKFNNR TSVMLKDRWR TMKKLKLISS DSED

UniProtKB: Telomeric repeat-binding factor 1

+
分子 #8: Telomeric repeat-binding factor 1

分子名称: Telomeric repeat-binding factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.56257 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAEDVSSAAP SPRGCADGRD ADPTEEQMAE TERNDEEQFE CQELLECQVQ VGAPEEEEEE EEDAGLVAEA EAVAAGWMLD FLCLSLCRA FRDGRSEDFR RTRNSAEAII HGLSSLTACQ LRTIYICQFL TRIAAGKTLD AQFENDERIT PLESALMIWG S IEKEHDKL ...文字列:
MAEDVSSAAP SPRGCADGRD ADPTEEQMAE TERNDEEQFE CQELLECQVQ VGAPEEEEEE EEDAGLVAEA EAVAAGWMLD FLCLSLCRA FRDGRSEDFR RTRNSAEAII HGLSSLTACQ LRTIYICQFL TRIAAGKTLD AQFENDERIT PLESALMIWG S IEKEHDKL HEEIQNLIKI QAIAVCMENG NFKEAEEVFE RIFGDPNSHM PFKSKLLMII SQKDTFHSFF QHFSYNHMME KI KSYVNYV LSEKSSTFLM KAAAKVVESK RTRTITSQDK PSGNDVEMET EANLDTRKSV SDKQSAVTES SEGTVSLLRS HKN LFLSKL QHGTQQQDLN KKERRVGTPQ STKKKKESRR ATESRIPVSK SQPVTPEKHR ARKRQAWLWE EDKNLRSGVR KYGE GNWSK ILLHYKFNNR TSVMLKDRWR TMKKLKLI(SEP)(SEP) D(SEP)ED

UniProtKB: Telomeric repeat-binding factor 1

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分子 #5: Telomeric DNA C strand

分子名称: Telomeric DNA C strand / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.478914 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA) (DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA) (DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA) (DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DA)(DG) (DA)(DT)

+
分子 #6: Telomeric DNA G strand

分子名称: Telomeric DNA G strand / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.024258 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DG) (DA)(DT)

+
分子 #9: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 11 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMKClPotassium chloride
25.0 mMC8H18N2O4SHEPES
1.0 mMMgCl2Magnesium chloride
1.0 %C3H8O3glycerol
0.01 %(C2H4O)nC14H22OIgepal CA-630
1.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitol

詳細: 25 mM HEPES-KOH pH 8.0, 150 mM KCl, 1 mM MgCl2, 1% glycerol, 0.01% Igepal CA-630, 1 mM DTT
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 70 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot Force: -15 Blot Time: 2.5 s.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 78.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
ソフトウェア名称: EPU (ver. 2.13.0.3175REL)
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 24566 / 平均露光時間: 2.25 sec. / 平均電子線量: 56.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

詳細All images were processed using RELION4.0
粒子像選択選択した数: 5031654
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 93463
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX (ver. 1.5)
得られたモデル

PDB-8ox1:
Structure of TRF1core in complex with telomeric nucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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