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- EMDB-17176: TMEM106B Fold I-d filament from Guam ALS/PDC -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17176
タイトルTMEM106B Fold I-d filament from Guam ALS/PDC
マップデータ
試料
  • 複合体: TMEM106B Fold1-d filaments from Guam ALS/PDC
    • タンパク質・ペプチド: Transmembrane protein 106B
キーワードTMEM106B / Guam ALS/PDC / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


lysosomal protein catabolic process / regulation of lysosome organization / lysosomal lumen acidification / lysosome localization / lysosomal transport / positive regulation of dendrite development / dendrite morphogenesis / lysosome organization / neuron cellular homeostasis / late endosome membrane ...lysosomal protein catabolic process / regulation of lysosome organization / lysosomal lumen acidification / lysosome localization / lysosomal transport / positive regulation of dendrite development / dendrite morphogenesis / lysosome organization / neuron cellular homeostasis / late endosome membrane / ATPase binding / lysosome / endosome / lysosomal membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Transmembrane protein 106 N-terminal region / Transmembrane protein 106 / TM106 protein C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Transmembrane protein 106B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Qi C / Yang S / Scheres SHW / Goedert M
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_A025_1013 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105184291 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2023
タイトル: Tau filaments from amyotrophic lateral sclerosis/parkinsonism-dementia complex adopt the CTE fold.
著者: Chao Qi / Bert M Verheijen / Yasumasa Kokubo / Yang Shi / Stephan Tetter / Alexey G Murzin / Asa Nakahara / Satoru Morimoto / Marc Vermulst / Ryogen Sasaki / Eleonora Aronica / Yoshifumi ...著者: Chao Qi / Bert M Verheijen / Yasumasa Kokubo / Yang Shi / Stephan Tetter / Alexey G Murzin / Asa Nakahara / Satoru Morimoto / Marc Vermulst / Ryogen Sasaki / Eleonora Aronica / Yoshifumi Hirokawa / Kiyomitsu Oyanagi / Akiyoshi Kakita / Benjamin Ryskeldi-Falcon / Mari Yoshida / Masato Hasegawa / Sjors H W Scheres / Michel Goedert /
要旨: The amyotrophic lateral sclerosis/parkinsonism-dementia complex (ALS/PDC) of the island of Guam and the Kii peninsula of Japan is a fatal neurodegenerative disease of unknown cause that is ...The amyotrophic lateral sclerosis/parkinsonism-dementia complex (ALS/PDC) of the island of Guam and the Kii peninsula of Japan is a fatal neurodegenerative disease of unknown cause that is characterized by the presence of abundant filamentous tau inclusions in brains and spinal cords. Here, we used electron cryo-microscopy to determine the structures of tau filaments from the cerebral cortex of three cases of ALS/PDC from Guam and eight cases from Kii, as well as from the spinal cord of two of the Guam cases. Tau filaments had the chronic traumatic encephalopathy (CTE) fold, with variable amounts of Type I and Type II filaments. Paired helical tau filaments were also found in three Kii cases and tau filaments with the corticobasal degeneration fold in one Kii case. We identified a new Type III CTE tau filament, where protofilaments pack against each other in an antiparallel fashion. ALS/PDC is the third known tauopathy with CTE-type filaments and abundant tau inclusions in cortical layers II/III, the others being CTE and subacute sclerosing panencephalitis. Because these tauopathies are believed to have environmental causes, our findings support the hypothesis that ALS/PDC is caused by exogenous factors.
履歴
登録2023年4月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月27日-
マップ公開2024年3月27日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17176.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 400 pix.
= 329.6 Å
0.82 Å/pix.
x 400 pix.
= 329.6 Å
0.82 Å/pix.
x 400 pix.
= 329.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.824 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.020688767 - 0.038850885
平均 (標準偏差)0.00025535398 (±0.0025705728)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 329.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17176_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17176_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17176_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : TMEM106B Fold1-d filaments from Guam ALS/PDC

全体名称: TMEM106B Fold1-d filaments from Guam ALS/PDC
要素
  • 複合体: TMEM106B Fold1-d filaments from Guam ALS/PDC
    • タンパク質・ペプチド: Transmembrane protein 106B

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超分子 #1: TMEM106B Fold1-d filaments from Guam ALS/PDC

超分子名称: TMEM106B Fold1-d filaments from Guam ALS/PDC / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Transmembrane protein 106B

分子名称: Transmembrane protein 106B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.142295 KDa
配列文字列: MGKSLSHLPL HSSKEDAYDG VTSENMRNGL VNSEVHNEDG RNGDVSQFPY VEFTGRDSVT CPTCQGTGRI PRGQENQLVA LIPYSDQRL RPRRTKLYVM ASVFVCLLLS GLAVFFLFPR SIDVKYIGVK SAYVSYDVQK RTIYLNITNT LNITNNNYYS V EVENITAQ ...文字列:
MGKSLSHLPL HSSKEDAYDG VTSENMRNGL VNSEVHNEDG RNGDVSQFPY VEFTGRDSVT CPTCQGTGRI PRGQENQLVA LIPYSDQRL RPRRTKLYVM ASVFVCLLLS GLAVFFLFPR SIDVKYIGVK SAYVSYDVQK RTIYLNITNT LNITNNNYYS V EVENITAQ VQFSKTVIGK ARLNNISIIG PLDMKQIDYT VPTVIAEEMS YMYDFCTLIS IKVHNIVLMM QVTVTTTYFG HS EQISQER YQYVDCGRNT TYQLGQSEYL NVLQPQQ

UniProtKB: Transmembrane protein 106B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細TMEM106B Fold1-d filament from Guam ALS/PDC
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.79 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -0.42 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11131
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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