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万見
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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16884
タイトルCore-binding domain of fungal E3-binding domain bound to the native pyruvate dehydrogenase E2 core
マップデータN. crassa native PDC core with E3BP interior trimer
試料
  • 複合体: Native pyruvate dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Pyruvate dehydrogenase X component
キーワードComplex / metabolism / mitochondria / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / :
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial / Pyruvate dehydrogenase X component
類似検索 - 構成要素
生物種Neurospora crassa (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Forsberg BO
資金援助 スウェーデン, 1件
OrganizationGrant number国
Swedish Research Council2020-06413 スウェーデン
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: The structure and evolutionary diversity of the fungal E3-binding protein.
著者: Bjoern O Forsberg /
要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a central metabolic enzyme in all living cells composed majorly of E1, E2, and E3. Tight coupling of their reactions makes each component essential, so ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a central metabolic enzyme in all living cells composed majorly of E1, E2, and E3. Tight coupling of their reactions makes each component essential, so that any loss impacts oxidative metabolism pathologically. E3 retention is mediated by the E3-binding protein (E3BP), which is here resolved within the PDC core from N.crassa, resolved to 3.2Å. Fungal and mammalian E3BP are shown to be orthologs, arguing E3BP as a broadly eukaryotic gene. Fungal E3BP architectures predicted from sequence data and computational models further bridge the evolutionary distance between N.crassa and humans, and suggest discriminants for E3-specificity. This is confirmed by similarities in their respective E3-binding domains, where an interaction previously not described is also predicted. This provides evolutionary parallels for a crucial interaction human metabolism, an interaction specific to fungi that can be targeted, and an example of protein evolution following gene neofunctionalization.
履歴
登録2023年3月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月26日-
マップ公開2023年4月26日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16884.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16884.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈N. crassa native PDC core with E3BP interior trimer
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.07476227 - 0.18085432
平均 (標準偏差)0.0007885768 (±0.0074057863)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 400.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16884_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16884_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Native pyruvate dehydrogenase complex

全体名称: Native pyruvate dehydrogenase complex
要素
  • 複合体: Native pyruvate dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Pyruvate dehydrogenase X component

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超分子 #1: Native pyruvate dehydrogenase complex

超分子名称: Native pyruvate dehydrogenase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Neurospora crassa (菌類)

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分子 #1: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruva...

分子名称: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
由来(天然)生物種: Neurospora crassa (菌類)
分子量理論値: 48.677395 KDa
配列文字列: MIVPVLSRQA LRHASVARVA LPSLTRWYAS YPPHTVVKMP ALSPTMTSGG IGAWQKKPGD KIEPGEVLVE IETDKAQMDF EFQEEGVLA KILKDSGEKD VAVGNPIAIL VEEGTDVNAF KDFTLKDAGG ETSPAVPKDE PKNESTASAP TPAPTPAPEP E NTSFTGRF ...文字列:
MIVPVLSRQA LRHASVARVA LPSLTRWYAS YPPHTVVKMP ALSPTMTSGG IGAWQKKPGD KIEPGEVLVE IETDKAQMDF EFQEEGVLA KILKDSGEKD VAVGNPIAIL VEEGTDVNAF KDFTLKDAGG ETSPAVPKDE PKNESTASAP TPAPTPAPEP E NTSFTGRF QTALEREPNA LPAAKRLARE KGIDLRNVKG SGPGGKITEE DVKKALASAP AAGAAAAAYT DVPISGMRKT IA ARLKESV TENPHFFVST NLSVSKLLKL RQALNSSADG RYKLSVNDFL IKAMGIASKR VPTVNSSWRD GVIRQFETVD VSV AVATPN GLITPIVKGV EGKGLESISA AVKELAKKAR DGKLKPEEYQ GGSISISNMG MNPAVQSFTA IINPPQAAIL AVGA PQKVA VPVENEDGTT GVSWDEQIIV TASFDHKVVD GAVGAEWIRE LKKVIENPLE LLL

UniProtKB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial

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分子 #2: Pyruvate dehydrogenase X component

分子名称: Pyruvate dehydrogenase X component / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Neurospora crassa (菌類)
分子量理論値: 44.880066 KDa
配列文字列: MASLTAACRI SARMAGRSVR GFRTSAAALA AQNFTMPALS PTMTEGNIAT WRVKEGDKFS AGDVLLEIET DKATMDVEAQ DDGVMVKIM KNDGAKGVAV GARIAVIAEE GDDISSLEIP ADAAPQSKPA ESAPSAPPPP TTADQSNVAV PESAPQNASS K SAPKPPKR ...文字列:
MASLTAACRI SARMAGRSVR GFRTSAAALA AQNFTMPALS PTMTEGNIAT WRVKEGDKFS AGDVLLEIET DKATMDVEAQ DDGVMVKIM KNDGAKGVAV GARIAVIAEE GDDISSLEIP ADAAPQSKPA ESAPSAPPPP TTADQSNVAV PESAPQNASS K SAPKPPKR QYPHYPSVAH LLKVNGIDAA AVKDITPTGP GGRLLKGDVL AYLGKINAQT PSTVSERFEK QSHLDLSNIK VA KSTEAVK ATTEKAQSKK LDAPAPPPVA VVTAPISLSA AIDVQNKLHK TIGVFLPLST FITRATEIAN QKLPLPANYQ PTA DELFNQ VLGLDKVTRK ESRGSYTPTF GSFVAPQRAA RKADIIDILA APSTRVAASA QSKSAAPGLT TSGPNVFSLQ VPKS EEKRA QAFLQKMKLV LEQEPDKLVR A

UniProtKB: Pyruvate dehydrogenase X component

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

11267

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 604402
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7r5m

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7r5m

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8ohs:
Core-binding domain of fungal E3-binding domain bound to the native pyruvate dehydrogenase E2 core

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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