[日本語] English
万見
- EMDB-16745: Structure of the plasma coagulation Factor XIII A2B2 heterotetram... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16745
タイトルStructure of the plasma coagulation Factor XIII A2B2 heterotetrameric complex.
マップデータLow resolution reconstruction of FactorXIII A2B2 heterotetramer. No symmetry imposed.
試料
  • 複合体: Factor XIII A2B2 heterotetramer
    • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor XIII A chain
    • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor XIII B chain
キーワードFactor XIII heterotetrameric complex / BLOOD CLOTTING
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / transferase complex / peptide cross-linking / blood coagulation, fibrin clot formation / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / platelet alpha granule lumen / blood coagulation / Platelet degranulation / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling ...protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / transferase complex / peptide cross-linking / blood coagulation, fibrin clot formation / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / platelet alpha granule lumen / blood coagulation / Platelet degranulation / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. ...: / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor XIII A chain / Coagulation factor XIII B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Singh S / Ugurlar D / Hagelueken G / Geyer M / Biswas A
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)BI 1645/3-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SI 2767-1/1 ドイツ
引用ジャーナル: Blood / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of the human native plasma coagulation factor XIII complex.
著者: Sneha Singh / Gregor Hagelueken / Deniz Ugurlar / Samhitha Urs Ramaraje Urs / Amit Sharma / Manoranjan Mahapatra / Friedel Drepper / Diana Imhof / Pitter F Huesgen / Johannes Oldenburg / ...著者: Sneha Singh / Gregor Hagelueken / Deniz Ugurlar / Samhitha Urs Ramaraje Urs / Amit Sharma / Manoranjan Mahapatra / Friedel Drepper / Diana Imhof / Pitter F Huesgen / Johannes Oldenburg / Matthias Geyer / Arijit Biswas /
要旨: The structure of human coagulation factor XIII (FXIII), a heterotetrameric plasma pro-transglutaminase that covalently crosslinks pre-formed fibrin polymers, remains elusive until today. The ...The structure of human coagulation factor XIII (FXIII), a heterotetrameric plasma pro-transglutaminase that covalently crosslinks pre-formed fibrin polymers, remains elusive until today. The heterotetrameric complex is composed of two catalytic FXIII-A and two protective FXIII-B subunits. Structural etiology underlying FXIII deficiency has so far been derived from crystallographic structures, all of which are currently available for the FXIII-A2 homodimer only. Here, we present the cryo-electron microscopy structure of a native, human plasma-derived FXIII-A2B2 complex at 2.4 Å resolution. The structure provides detailed information on FXIII subunit interacting interfaces as the two subunits interact strongly in plasma. The native FXIII-A2B2 complex reveals a pseudo-symmetric heterotetramer of two FXIII-B monomers intercalating with a symmetric FXIII-A2 dimer forming a "crown-like" assembly. The symmetry axes of the A2 and B2 homodimers are twisted relative to each other such that Sushi domain 1 interacts with the catalytic core of the A subunit and Sushi domain 2 with the symmetry related A' subunit and vice versa. We also report four novel mutations in the F13A1 gene encoding the FXIII-A subunit from a cohort of patients with severe FXIII deficiency. Our structure reveals the etiological basis of homozygous and heterozygous pathogenic mutations and explains the conditional dominant negative effects of heterozygous mutations. This atomistic description of complex interfaces is consistent with previous biochemical data and shows a congruence between the structural biochemistry of the FXIII complex and the clinical features of FXIII deficiency.
履歴
登録2023年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月11日-
マップ公開2024年9月11日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_16745.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16745.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Low resolution reconstruction of FactorXIII A2B2 heterotetramer. No symmetry imposed.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.7 Å/pix.
x 512 pix.
= 356.864 Å		0.7 Å/pix.
x 512 pix.
= 356.864 Å		0.7 Å/pix.
x 512 pix.
= 356.864 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.697 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0344
最小 - 最大-0.17571369 - 0.36917463
平均 (標準偏差)0.0001334518 (±0.008664222)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 356.864 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: Low resolution reconstruction of FactorXIII A2B2 heterotetramer. No...

ファイルemd_16745_additional_1.map
注釈Low resolution reconstruction of FactorXIII A2B2 heterotetramer. No symmetry imposed.Sharpened map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_16745_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_16745_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Factor XIII A2B2 heterotetramer

全体名称: Factor XIII A2B2 heterotetramer
要素
  • 複合体: Factor XIII A2B2 heterotetramer
    • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor XIII A chain
    • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor XIII B chain

-
超分子 #1: Factor XIII A2B2 heterotetramer

超分子名称: Factor XIII A2B2 heterotetramer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Coagulation factor XIII A chain

分子名称: Coagulation factor XIII A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 83.365109 KDa
配列文字列: MSETSRTAFG GRRAVPPNNS NAAEDDLPTV ELQGVVPRGV NLQEFLNVTS VHLFKERWDT NKVDHHTDKY ENNKLIVRRG QSFYVQIDF SRPYDPRRDL FRVEYVIGRY PQENKGTYIP VPIVSELQSG KWGAKIVMRE DRSVRLSIQS SPKCIVGKFR M YVAVWTPY ...文字列:
MSETSRTAFG GRRAVPPNNS NAAEDDLPTV ELQGVVPRGV NLQEFLNVTS VHLFKERWDT NKVDHHTDKY ENNKLIVRRG QSFYVQIDF SRPYDPRRDL FRVEYVIGRY PQENKGTYIP VPIVSELQSG KWGAKIVMRE DRSVRLSIQS SPKCIVGKFR M YVAVWTPY GVLRTSRNPE TDTYILFNPW CEDDAVYLDN EKEREEYVLN DIGVIFYGEV NDIKTRSWSY GQFEDGILDT CL YVMDRAQ MDLSGRGNPI KVSRVGSAMV NAKDDEGVLV GSWDNIYAYG VPPSAWTGSV DILLEYRSSE NPVRYGQCWV FAG VFNTFL RCLGIPARIV TNYFSAHDND ANLQMDIFLE EDGNVNSKLT KDSVWNYHCW NEAWMTRPDL PVGFGGWQAV DSTP QENSD GMYRCGPASV QAIKHGHVCF QFDAPFVFAE VNSDLIYITA KKDGTHVVEN VDATHIGKLI VTKQIGGDGM MDITD TYKF QEGQEEERLA LETALMYGAK KPLNTEGVMK SRSNVDMDFE VENAVLGKDF KLSITFRNNS HNRYTITAYL SANITF YTG VPKAEFKKET FDVTLEPLSF KKEAVLIQAG EYMGQLLEQA SLHFFVTARI NETRDVLAKQ KSTVLTIPEI IIKVRGT QV VGSDMTVTVE FTNPLKETLR NVWVHLDGPG VTRPMKKMFR EIRPNSTVQW EEVCRPWVSG HRKLIASMSS DSLRHVYG E LDVQIQRRPS M

UniProtKB: Coagulation factor XIII A chain

-
分子 #2: Coagulation factor XIII B chain

分子名称: Coagulation factor XIII B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 75.600594 KDa
配列文字列: MRLKNLTFII ILIISGELYA EEKPCGFPHV ENGRIAQYYY TFKSFYFPMS IDKKLSFFCL AGYTTESGRQ EEQTTCTTEG WSPEPRCFK KCTKPDLSNG YISDVKLLYK IQENMRYGCA SGYKTTGGKD EEVVQCLSDG WSSQPTCRKE HETCLAPELY N GNYSTTQK ...文字列:
MRLKNLTFII ILIISGELYA EEKPCGFPHV ENGRIAQYYY TFKSFYFPMS IDKKLSFFCL AGYTTESGRQ EEQTTCTTEG WSPEPRCFK KCTKPDLSNG YISDVKLLYK IQENMRYGCA SGYKTTGGKD EEVVQCLSDG WSSQPTCRKE HETCLAPELY N GNYSTTQK TFKVKDKVQY ECATGYYTAG GKKTEEVECL TYGWSLTPKC TKLKCSSLRL IENGYFHPVK QTYEEGDVVQ FF CHENYYL SGSDLIQCYN FGWYPESPVC EGRRNRCPPP PLPINSKIQT HSTTYRHGEI VHIECELNFE IHGSAEIRCE DGK WTEPPK CIEGQEKVAC EEPPFIENGA ANLHSKIYYN GDKVTYACKS GYLLHGSNEI TCNRGKWTLP PECVENNENC KHPP VVMNG AVADGILASY ATGSSVEYRC NEYYLLRGSK ISRCEQGKWS SPPVCLEPCT VNVDYMNRNN IEMKWKYEGK VLHGD LIDF VCKQGYDLSP LTPLSELSVQ CNRGEVKYPL CTRKESKGMC TSPPLIKHGV IISSTVDTYE NGSSVEYRCF DHHFLE GSR EAYCLDGMWT TPPLCLEPCT LSFTEMEKNN LLLKWDFDNR PHILHGEYIE FICRGDTYPA ELYITGSILR MQCDRGQ LK YPRCIPRQST LSYQEPLRT

UniProtKB: Coagulation factor XIII B chain

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Alphafold2 model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 20436
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る