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- EMDB-1669: Cryo-EM structures of the idle yeast Ssh1 complex bound to the ye... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1669
タイトルCryo-EM structures of the idle yeast Ssh1 complex bound to the yeast 80S ribosome
マップデータThis map represents a yeast 80S ribosome bound to the idle yeast Ssh1 complex
試料
  • 試料: An idle yeast Ssh1 complex bound to a yeast 80S ribosome
  • 複合体: Yeast 80S ribosome bound to the yeast Ssh1 complex
  • リガンド: Ssh1 complex
キーワードRibosome / protein exit tunnel / cotranslational protein translocation / protein conducting channel / signal sequence
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cytoplasmic translational elongation / translocon complex / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / rough endoplasmic reticulum membrane / Ssh1 translocon complex / Sec61 translocon complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting ...: / cytoplasmic translational elongation / translocon complex / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / rough endoplasmic reticulum membrane / Ssh1 translocon complex / Sec61 translocon complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / signal sequence binding / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of translational fidelity / post-translational protein targeting to membrane, translocation / Protein methylation / Protein hydroxylation / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / GDP-dissociation inhibitor activity / nuclear inner membrane / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / nonfunctional rRNA decay / pre-mRNA 5'-splice site binding / preribosome, small subunit precursor / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Ribosomal scanning and start codon recognition / response to cycloheximide / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA destabilization / protein kinase activator activity / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of a pool of free 40S subunits / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / preribosome, large subunit precursor / regulation of amino acid metabolic process / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / translational elongation / protein transmembrane transporter activity / ribosomal large subunit export from nucleus / 90S preribosome / G-protein alpha-subunit binding / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of translational fidelity / protein-RNA complex assembly / ribonucleoprotein complex binding / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / translation regulator activity / translational termination / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / maturation of LSU-rRNA / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rescue of stalled ribosome / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / guanyl-nucleotide exchange factor activity / small-subunit processome / translational initiation / protein kinase C binding / macroautophagy / maintenance of translational fidelity / modification-dependent protein catabolic process / cytoplasmic stress granule / protein tag activity / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / translation / negative regulation of gene expression / response to antibiotic / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein P2 / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / Protein transport Sec61-beta/Sbh / Protein transport protein SecG/Sec61-beta/Sbh / Sec61beta family / Protein translocase SEC61 complex, gamma subunit / Protein translocase SecE domain superfamily / Translocon Sec61/SecY, plug domain / Plug domain of Sec61p ...Ribosomal protein P2 / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / Protein transport Sec61-beta/Sbh / Protein transport protein SecG/Sec61-beta/Sbh / Sec61beta family / Protein translocase SEC61 complex, gamma subunit / Protein translocase SecE domain superfamily / Translocon Sec61/SecY, plug domain / Plug domain of Sec61p / Protein secE/sec61-gamma signature. / Protein secY signature 1. / SecE/Sec61-gamma subunits of protein translocation complex / Protein translocase complex, SecE/Sec61-gamma subunit / SecY/SEC61-alpha family / SecY domain superfamily / SecY conserved site / SecY / 60s Acidic ribosomal protein / 60S acidic ribosomal protein P0 / : / 50S ribosomal protein L10, insertion domain superfamily / Ribosomal protein L18/L18-A/B/e, conserved site / Ribosomal protein L18e signature. / : / 60S ribosomal protein L10P, insertion domain / Insertion domain in 60S ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L18e / Ribosomal protein 60S L18 and 50S L18e / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S21e signature. / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L27e, conserved site / Ribosomal protein L27e signature. / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / 60S ribosomal protein L18a/ L20, eukaryotes / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S30 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / : / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / : / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L6e signature. / 50S ribosomal protein L18Ae/60S ribosomal protein L20 and L18a / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S19e / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S27e signature. / Ribosomal protein 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal L40e family / Ribosomal proteins 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e signature. / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / Ribosomal protein L40e superfamily / 40S ribosomal protein S4 C-terminus
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL14A / Small ribosomal subunit protein uS4A / 60S ribosomal protein L42-A / Large ribosomal subunit protein uL15 / Small ribosomal subunit protein eS17A / Large ribosomal subunit protein eL24A / 60S ribosomal protein L23-B / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein uL10 ...Large ribosomal subunit protein eL14A / Small ribosomal subunit protein uS4A / 60S ribosomal protein L42-A / Large ribosomal subunit protein uL15 / Small ribosomal subunit protein eS17A / Large ribosomal subunit protein eL24A / 60S ribosomal protein L23-B / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein uL10 / Large ribosomal subunit protein P1A / Large ribosomal subunit protein P2A / 60S ribosomal protein L19-A / 60S ribosomal protein L2-A / Large ribosomal subunit protein uL30A / Large ribosomal subunit protein uL6A / Large ribosomal subunit protein uL22A / Large ribosomal subunit protein uL24A / Large ribosomal subunit protein eL33A / Large ribosomal subunit protein eL36A / 60S ribosomal protein L41-B / Large ribosomal subunit protein eL29 / Large ribosomal subunit protein eL15A / Large ribosomal subunit protein eL22A / Small ribosomal subunit protein uS3 / 40S ribosomal protein S4-B / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein uS11A / 60S ribosomal protein L18-A / Small ribosomal subunit protein eS19A / Small ribosomal subunit protein eS21A / Small ribosomal subunit protein uS8A / Large ribosomal subunit protein uL5A / Large ribosomal subunit protein eL27A / Large ribosomal subunit protein eL31A / Ubiquitin-ribosomal protein eL40A fusion protein / Large ribosomal subunit protein eL43B / Large ribosomal subunit protein eL42B / Small ribosomal subunit protein uS12B / Small ribosomal subunit protein eS24B / Small ribosomal subunit protein eS30A / Small ribosomal subunit protein eS4A / Large ribosomal subunit protein uL14B / Large ribosomal subunit protein uL1A / Large ribosomal subunit protein uL2B / Small ribosomal subunit protein uS17B / Large ribosomal subunit protein eL18B / Small ribosomal subunit protein uS9B / Large ribosomal subunit protein uL11A / Small ribosomal subunit protein uS13B / Large ribosomal subunit protein eL19A / Large ribosomal subunit protein eL19 / Large ribosomal subunit protein uL29A / Small ribosomal subunit protein eS32A / Large ribosomal subunit protein uL4A / Large ribosomal subunit protein eL30 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein eL8A / 60S ribosomal protein L12-A / Small ribosomal subunit protein uS5 / Large ribosomal subunit protein uL18 / 40S ribosomal protein S11-B / 40S ribosomal protein S24-B / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL13A / 40S ribosomal protein S23-A / Small ribosomal subunit protein uS2A / Protein transport protein SSS1 / 40S ribosomal protein S18-A / Small ribosomal subunit protein eS27A / Large ribosomal subunit protein eL14A / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Sec sixty-one protein homolog / Small ribosomal subunit protein uS10 / 60S ribosomal protein L35-A / 40S ribosomal protein S16-B / Small ribosomal subunit protein uS14A / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein eL37A / Large ribosomal subunit protein eL38 / Large ribosomal subunit protein uL4B / 60S ribosomal protein L43-A / Protein transport protein SBH2 / 60S ribosomal protein L1-B / Large ribosomal subunit protein eL34A / Small ribosomal subunit protein uS19 / Large ribosomal subunit protein eL6A / Large ribosomal subunit protein eL21A / Large ribosomal subunit protein eL20 / 40S ribosomal protein S30-A / Small ribosomal subunit protein eS25A / Small ribosomal subunit protein eS28A / Large ribosomal subunit protein eL20
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 8.8 Å
データ登録者Becker T / Mandon E / Bhushan S / Jarasch A / Armache JP / Funes S / Jossinet F / Gumbart J / Mielke T / Berninghausen O ...Becker T / Mandon E / Bhushan S / Jarasch A / Armache JP / Funes S / Jossinet F / Gumbart J / Mielke T / Berninghausen O / Schulten K / Westhof E / Gilmore R / Beckmann R
引用ジャーナル: Science / 年: 2009
タイトル: Structure of monomeric yeast and mammalian Sec61 complexes interacting with the translating ribosome.
著者: Thomas Becker / Shashi Bhushan / Alexander Jarasch / Jean-Paul Armache / Soledad Funes / Fabrice Jossinet / James Gumbart / Thorsten Mielke / Otto Berninghausen / Klaus Schulten / Eric ...著者: Thomas Becker / Shashi Bhushan / Alexander Jarasch / Jean-Paul Armache / Soledad Funes / Fabrice Jossinet / James Gumbart / Thorsten Mielke / Otto Berninghausen / Klaus Schulten / Eric Westhof / Reid Gilmore / Elisabet C Mandon / Roland Beckmann /
要旨: The trimeric Sec61/SecY complex is a protein-conducting channel (PCC) for secretory and membrane proteins. Although Sec complexes can form oligomers, it has been suggested that a single copy may ...The trimeric Sec61/SecY complex is a protein-conducting channel (PCC) for secretory and membrane proteins. Although Sec complexes can form oligomers, it has been suggested that a single copy may serve as an active PCC. We determined subnanometer-resolution cryo-electron microscopy structures of eukaryotic ribosome-Sec61 complexes. In combination with biochemical data, we found that in both idle and active states, the Sec complex is not oligomeric and interacts mainly via two cytoplasmic loops with the universal ribosomal adaptor site. In the active state, the ribosomal tunnel and a central pore of the monomeric PCC were occupied by the nascent chain, contacting loop 6 of the Sec complex. This provides a structural basis for the activity of a solitary Sec complex in cotranslational protein translocation.
履歴
登録2009年12月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年12月16日-
マップ公開2010年12月22日-
更新2012年5月24日-
現状2012年5月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
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  • 原子モデルPDB-4v6i
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1669.gif

1669_EMD_166...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1669.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 185.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This map represents a yeast 80S ribosome bound to the idle yeast Ssh1 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.24 Å/pix.
x 368 pix.
= 455.4 Å		1.24 Å/pix.
x 368 pix.
= 455.4 Å		1.24 Å/pix.
x 368 pix.
= 455.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2375 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.75 / ムービー #1: 1.75
最小 - 最大-3.67190695 - 7.74682808
平均 (標準偏差)0.04872083 (±0.60868454)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-184-184-183
サイズ368368368
Spacing368368368
セルA=B=C: 455.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.23751.23751.2375
M x/y/z368368368
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z455.400455.400455.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-184-184-183
NC/NR/NS368368368
D min/max/mean-3.6727.7470.049

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : An idle yeast Ssh1 complex bound to a yeast 80S ribosome

全体名称: An idle yeast Ssh1 complex bound to a yeast 80S ribosome
要素
  • 試料: An idle yeast Ssh1 complex bound to a yeast 80S ribosome
  • 複合体: Yeast 80S ribosome bound to the yeast Ssh1 complex
  • リガンド: Ssh1 complex

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超分子 #1000: An idle yeast Ssh1 complex bound to a yeast 80S ribosome

超分子名称: An idle yeast Ssh1 complex bound to a yeast 80S ribosome
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: 80S ribosomes and the detergent solubilized Ssh1 complex were reconstituted in vitro by adding 1 pmol of ribosome and Ssh1 complex in 5 fold molar excess
集合状態: 80S Ribosome bound to one copy of the heterotrimeric Ssh1 complex
Number unique components: 2
分子量実験値: 4.2 MDa / 理論値: 4.2 MDa / 手法: Known for 80S ribosomes

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超分子 #1: Yeast 80S ribosome bound to the yeast Ssh1 complex

超分子名称: Yeast 80S ribosome bound to the yeast Ssh1 complex / タイプ: complex / ID: 1
Name.synonym: Yeast 80S ribosome bound to the yeast Ssh1 complex
Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
分子量実験値: 4.2 MDa / 理論値: 4.2 MDa

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分子 #1: Ssh1 complex

分子名称: Ssh1 complex / タイプ: ligand / ID: 1 / Name.synonym: Ssh1 complex / 詳細: His FLAG-tagged / コピー数: 1 / 集合状態: Heterotrimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: RGY1592 / 別称: Baker's yeast / 細胞: Rough microsomes / Organelle: Endoplasmic reticulum membrane / 細胞中の位置: Endoplasmic reticulum
分子量理論値: 71.5 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES/KOH, pH 7.5 100 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 1.5 mM DTT, 0.1 % (w/v) digitonin
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo-EM
グリッド詳細: Quantifoil grids (3/3) with 2 nm carbon on top
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot
手法: Blot for 10 seconds before plunging, use 2 layer of filter paper

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度平均: 84 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 4.76 µm / 実像数: 185 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / 詳細: Scanned at 5334 dpi / Od range: 1.2 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 38000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: FEI Polara cartridge system / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were selected using the program SIGNATURE and visually inspected. This map resulted from sorting against the ES27 exit position and subsequent sorting for tRNA and the Ssh1 complex and represents the datasubset with the Ssh1 complex present without tRNA.
CTF補正詳細: Defocus group volumes
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: Map was filtered between 8.3 and 10.3 Angstrom to better visualize the Ssh1 complex
使用した粒子像数: 20400
最終 角度割当詳細: SPIDER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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