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万見
- EMDB-15893: CryoEM Structure of Extended eEF1A bound to the Ribosome in the C... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15893
タイトルCryoEM Structure of Extended eEF1A bound to the Ribosome in the Classical Pre State
マップデータ
試料
  • 複合体: Ribosome in the Classical Pre+ state
    • タンパク質・ペプチド: Elongation factor 1-alpha 2
    • RNA: 28S ribosomal RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of lysosomal membrane / Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / regulation of chaperone-mediated autophagy / translation factor activity, RNA binding / translational elongation / positive regulation of lipid kinase activity / translation elongation factor activity / translation / positive regulation of apoptotic process ...cytoplasmic side of lysosomal membrane / Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / regulation of chaperone-mediated autophagy / translation factor activity, RNA binding / translational elongation / positive regulation of lipid kinase activity / translation elongation factor activity / translation / positive regulation of apoptotic process / GTPase activity / synapse / GTP binding / protein kinase binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain ...Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor 1-alpha 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / human (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Gemmer M / Fedry JMM / Forster FG
資金援助European Union, オランダ, 3件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)724425European Union
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)724.016.001 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)212.152 オランダ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Visualization of translation and protein biogenesis at the ER membrane.
著者: Max Gemmer / Marten L Chaillet / Joyce van Loenhout / Rodrigo Cuevas Arenas / Dimitrios Vismpas / Mariska Gröllers-Mulderij / Fujiet A Koh / Pascal Albanese / Richard A Scheltema / Stuart C ...著者: Max Gemmer / Marten L Chaillet / Joyce van Loenhout / Rodrigo Cuevas Arenas / Dimitrios Vismpas / Mariska Gröllers-Mulderij / Fujiet A Koh / Pascal Albanese / Richard A Scheltema / Stuart C Howes / Abhay Kotecha / Juliette Fedry / Friedrich Förster /
要旨: The dynamic ribosome-translocon complex, which resides at the endoplasmic reticulum (ER) membrane, produces a major fraction of the human proteome. It governs the synthesis, translocation, membrane ...The dynamic ribosome-translocon complex, which resides at the endoplasmic reticulum (ER) membrane, produces a major fraction of the human proteome. It governs the synthesis, translocation, membrane insertion, N-glycosylation, folding and disulfide-bond formation of nascent proteins. Although individual components of this machinery have been studied at high resolution in isolation, insights into their interplay in the native membrane remain limited. Here we use cryo-electron tomography, extensive classification and molecular modelling to capture snapshots of mRNA translation and protein maturation at the ER membrane at molecular resolution. We identify a highly abundant classical pre-translocation intermediate with eukaryotic elongation factor 1a (eEF1a) in an extended conformation, suggesting that eEF1a may remain associated with the ribosome after GTP hydrolysis during proofreading. At the ER membrane, distinct polysomes bind to different ER translocons specialized in the synthesis of proteins with signal peptides or multipass transmembrane proteins with the translocon-associated protein complex (TRAP) present in both. The near-complete atomic model of the most abundant ER translocon variant comprising the protein-conducting channel SEC61, TRAP and the oligosaccharyltransferase complex A (OSTA) reveals specific interactions of TRAP with other translocon components. We observe stoichiometric and sub-stoichiometric cofactors associated with OSTA, which are likely to include protein isomerases. In sum, we visualize ER-bound polysomes with their coordinated downstream machinery.
履歴
登録2022年9月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月7日-
マップ公開2022年12月7日-
更新2023年2月8日-
現状2023年2月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15893.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15893.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.999 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.014
最小 - 最大-0.055100124 - 0.22381635
平均 (標準偏差)0.0011084084 (±0.0070034727)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 499.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15893_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15893_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ribosome in the Classical Pre+ state

全体名称: Ribosome in the Classical Pre+ state
要素
  • 複合体: Ribosome in the Classical Pre+ state
    • タンパク質・ペプチド: Elongation factor 1-alpha 2
    • RNA: 28S ribosomal RNA

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超分子 #1: Ribosome in the Classical Pre+ state

超分子名称: Ribosome in the Classical Pre+ state / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Elongation factor 1-alpha 2

分子名称: Elongation factor 1-alpha 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: human (ヒト)
分子量理論値: 50.545102 KDa
配列文字列: MGKEKTHINI VVIGHVDSGK STTTGHLIYK CGGIDKRTIE KFEKEAAEMG KGSFKYAWVL DKLKAERERG ITIDISLWKF ETTKYYITI IDAPGHRDFI KNMITGTSQA DCAVLIVAAG VGEFEAGISK NGQTREHALL AYTLGVKQLI VGVNKMDSTE P AYSEKRYD ...文字列:
MGKEKTHINI VVIGHVDSGK STTTGHLIYK CGGIDKRTIE KFEKEAAEMG KGSFKYAWVL DKLKAERERG ITIDISLWKF ETTKYYITI IDAPGHRDFI KNMITGTSQA DCAVLIVAAG VGEFEAGISK NGQTREHALL AYTLGVKQLI VGVNKMDSTE P AYSEKRYD EIVKEVSAYI KKIGYNPATV PFVPISGWHG DNMLEPSPNM PWFKGWKVER KEGNASGVSL LEALDTILPP TR PTDKPLR LPLQDVYKIG GIGTVPVGRV ETGILRPGMV VTFAPVNITT EVKSVEMHHE ALSEALPGDN VGFNVKNVSV KDI RRGNVC GDSKSDPPQE AAQFTSQVII LNHPGQISAG YSPVIDCHTA HIACKFAELK EKIDRRSGKK LEDNPKSLKS GDAA IVEMV PGKPMCVESF SQYPPLGRFA VRDMRQTVAV GVIKNVEKKS GGAGKVTKSA QKAQKAGK

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分子 #2: 28S ribosomal RNA

分子名称: 28S ribosomal RNA / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: human (ヒト)
分子量理論値: 1.640222125 MDa
配列文字列: CGCGACCUCA GAUCAGACGU GGCGACCCGC UGAAUUUAAG CAUAUUAGUC AGCGGAGGAG AAGAAACUAA CCAGGAUUCC CUCAGUAAC GGCGAGUGAA CAGGGAAGAG CCCAGCGCCG AAUCCCCGCC CCGCGGCGGG GCGCGGGACA UGUGGCGUAC G GAAGACCC ...文字列:
CGCGACCUCA GAUCAGACGU GGCGACCCGC UGAAUUUAAG CAUAUUAGUC AGCGGAGGAG AAGAAACUAA CCAGGAUUCC CUCAGUAAC GGCGAGUGAA CAGGGAAGAG CCCAGCGCCG AAUCCCCGCC CCGCGGCGGG GCGCGGGACA UGUGGCGUAC G GAAGACCC GCUCCCCGGC GCCGCUCGUG GGGGGCCCAA GUCCUUCUGA UCGAGGCCCA GCCCGUGGAC GGUGUGAGGC CG GUAGCGG CCCCCGGCGC GCCGGGCCCG GGUCUUCCCG GAGUCGGGUU GCUUGGGAAU GCAGCCCAAA GCGGGUGGUA AAC UCCAUC UAAGGCUAAA UACCGGCACG AGACCGAUAG UCAACAAGUA CCGUAAGGGA AAGUUGAAAA GAACUUUGAA GAGA GAGUU CAAGAGGGCG UGAAACCGUU AAGAGGUAAA CGGGUGGGGU CCGCGCAGUC CGCCCGGAGG AUUCAACCCG GCGGC GGGU CCGGCCGUGU CGGCGGCCCG GCGGAUCUUU CCCGCCCCCC GUUCCUCCCG ACCCCUCCAC CCGCCCUCCC UUCCCC CGC CGCCCCUCCU CCUCCUCCCC GGAGGGGGCG GGCUCCGGCG GGUGCGGGGG UGGGCGGGCG GGGCCGGGGG UGGGGUC GG CGGGGGACCG UCCCCCGACC GGCGACCGGC CGCCGCCGGG CGCAUUUCCA CCGCGGCGGU GCGCCGCGAC CGGCUCCG G GACGGCUGGG AAGGCCCGGC GGGGAAGGUG GCUCGGGGGG CCCCGUCCGU CCGUCCGUCC GUCCUCCUCC UCCCCCGUC UCCGCCCCCC GGCCCCGCGU CCUCCCUCGG GAGGGCGCGC GGGUCGGGGC GGCGGCGGCG GCGGCGGUGG CGGCGGCGGC GGCGGCGGC GGGACCGAAA CCCCCCCCGA GUGUUACAGC CCCCCCGGCA GCAGCACUCG CCGAAUCCCG GGGCCGAGGG A GCGAGACC CGUCGCCGCG CUCUCCCCCC UCCCGGCGCC CACCCCCGCG GGGAAUCCCC CGCGAGGGGG GUCUCCCCCG CG GGGGCGC GCCGGCGUCU CCUCGUGGGG GGGCCGGGCC ACCCCUCCCA CGGCGCGACC GCUCUCCCAC CCCUCCUCCC CGC GCCCCC GCCCCGGCGA CGGGGGGGGU GCCGCGCGCG GGUCGGGGGG CGGGGCGGAC UGUCCCCAGU GCGCCCCGGG CGGG UCGCG CCGUCGGGCC CGGGGGAGGU UCUCUCGGGG CCACGCGCGC GUCCCCCGAA GAGGGGGACG GCGGAGCGAG CGCAC GGGG UCGGCGGCGA CGUCGGCUAC CCACCCGACC CGUCUUGAAA CACGGACCAA GGAGUCUAAC ACGUGCGCGA GUCGGG GGC UCGCACGAAA GCCGCCGUGG CGCAAUGAAG GUGAAGGCCG GCGCGCUCGC CGGCCGAGGU GGGAUCCCGA GGCCUCU CC AGUCCGCCGA GGGCGCACCA CCGGCCCGUC UCGCCCGCCG CGCCGGGGAG GUGGAGCACG AGCGCACGUG UUAGGACC C GAAAGAUGGU GAACUAUGCC UGGGCAGGGC GAAGCCAGAG GAAACUCUGG UGGAGGUCCG UAGCGGUCCU GACGUGCAA AUCGGUCGUC CGACCUGGGU AUAGGGGCGA AAGACUAAUC GAACCAUCUA GUAGCUGGUU CCCUCCGAAG UUUCCCUCAG GAUAGCUGG CGCUCUCGCA GACCCGACGC ACCCCCGCCA CGCAGUUUUA UCCGGUAAAG CGAAUGAUUA GAGGUCUUGG G GCCGAAAC GAUCUCAACC UAUUCUCAAA CUUUAAAUGG GUAAGAAGCC CGGCUCGCUG GCGUGGAGCC GGGCGUGGAA UG CGAGUGC CUAGUGGGCC ACUUUUGGUA AGCAGAACUG GCGCUGCGGG AUGAACCGAA CGCCGGGUUA AGGCGCCCGA UGC CGACGC UCAUCAGACC CCAGAAAAGG UGUUGGUUGA UAUAGACAGC AGGACGGUGG CCAUGGAAGU CGGAAUCCGC UAAG GAGUG UGUAACAACU CACCUGCCGA AUCAACUAGC CCUGAAAAUG GAUGGCGCUG GAGCGUCGGG CCCAUACCCG GCCGU CGCC GGCAGUCGAG AGUGGACGGG AGCGGCGGGG GCGGCGCGCG CGCGCGCGCG UGUGGUGUGC GUCGGAGGGC GGCGGC GGC GGCGGCGGCG GGGGUGUGGG GUCCUUCCCC CGCCCCCCCC CCCACGCCUC CUCCCCUCCU CCCGCCCACG CCCCGCU CC CCGCCCCCGG AGCCCCGCGG ACGCUACGCC GCGACGAGUA GGAGGGCCGC UGCGGUGAGC CUUGAAGCCU AGGGCGCG G GCCCGGGUGG AGCCGCCGCA GGUGCAGAUC UUGGUGGUAG UAGCAAAUAU UCAAACGAGA ACUUUGAAGG CCGAAGUGG AGAAGGGUUC CAUGUGAACA GCAGUUGAAC AUGGGUCAGU CGGUCCUGAG AGAUGGGCGA GCGCCGUUCC GAAGGGACGG GCGAUGGCC UCCGUUGCCC UCGGCCGAUC GAAAGGGAGU CGGGUUCAGA UCCCCGAAUC CGGAGUGGCG GAGAUGGGCG C CGCGAGGC GUCCAGUGCG GUAACGCGAC CGAUCCCGGA GAAGCCGGCG GGAGCCCCGG GGAGAGUUCU CUUUUCUUUG UG AAGGGCA GGGCGCCCUG GAAUGGGUUC GCCCCGAGAG AGGGGCCCGU GCCUUGGAAA GCGUCGCGGU UCCGGCGGCG UCC GGUGAG CUCUCGCUGG CCCUUGAAAA UCCGGGGGAG AGGGUGUAAA UCUCGCGCCG GGCCGUACCC AUAUCCGCAG CAGG UCUCC AAGGUGAACA GCCUCUGGCA UGUUGGAACA AUGUAGGUAA GGGAAGUCGG CAAGCCGGAU CCGUAACUUC GGGAU AAGG AUUGGCUCUA AGGGCUGGGU CGGUCGGGCU GGGGCGCGAA GCGGGGCUGG GCGCGCGCCG CGGCUGGACG AGGCGC CGC CGCCCCCCCC ACGCCCGGGG CACCCCCCUC GCGGCCCUCC CCCGCCCCAC CCCGCGCGCG CCGCUCGCUC CCUCCCC GC CCCGCGCCCU CUCUCUCUCU CUCUCCCCCG CUCCCCGUCC UCCCCCCUCC CCGGGGGAGC GCCGCGUGGG GGCGGCGG C GGGGGGAGAA GGGUCGGGGC GGCAGGGGCC GGCGGCGGCC CGCCGCGGGG CCCCGGCGGC GGGGGCACGG UCCCCCGCG AGGGGGGCCC GGGCACCCGG GGGGCCGGCG GCGGCGGCGA CUCUGGACGC GAGCCGGGCC CUUCCCGUGG AUCGCCCCAG CUGCGGCGG GCGUCGCGGC CGCCCCCGGG GAGCCCGGCG GGCGCCGGCG CGCCCCCCCC CCCACCCCAC GUCUCGUCGC G CGCGCGUC CGCUGGGGGC GGGGAGCGGU CGGGCGGCGG CGGUCGGCGG GCGGCGGGGC GGGGCGGUUC GUCCCCCCGC CC UACCCCC CCGGCCCCGU CCGCCCCCCG UUCCCCCCUC CUCCUCGGCG CGCGGCGGCG GCGGCGGCAG GCGGCGGAGG GGC CGCGGG CCGGUCCCCC CCGCCGGGUC CGCCCCCGGG GCCGCGGUUC CGCGCGGCGC CUCGCCUCGG CCGGCGCCUA GCAG CCGAC UUAGAACUGG UGCGGACCAG GGGAAUCCGA CUGUUUAAUU AAAACAAAGC AUCGCGAAGG CCCGCGGCGG GUGUU GACG CGAUGUGAUU UCUGCCCAGU GCUCUGAAUG UCAAAGUGAA GAAAUUCAAU GAAGCGCGGG UAAACGGCGG GAGUAA CUA UGACUCUCUU AAGGUAGCCA AAUGCCUCGU CAUCUAAUUA GUGACGCGCA UGAAUGGAUG AACGAGAUUC CCACUGU CC CUACCUACUA UCCAGCGAAA CCACAGCCAA GGGAACGGGC UUGGCGGAAU CAGCGGGGAA AGAAGACCCU GUUGAGCU U GACUCUAGUC UGGCACGGUG AAGAGACAUG AGAGGUGUAG AAUAAGUGGG AGGCCCCCGG CGCCCCCCCG GUGUCCCCG CGAGGGGCCC GGGGCGGGGU CCGCCGGCCC UGCGGGCCGC CGGUGAAAUA CCACUACUCU GAUCGUUUUU UCACUGACCC GGUGAGGCG GGGGGGCGAG CCCCGAGGGG CUCUCGCUUC UGGCGCCAAG CGCCCGGCCG CGCGCCGGCC GGGCGCGACC C GCUCCGGG GACAGUGCCA GGUGGGGAGU UUGACUGGGG CGGUACACCU GUCAAACGGU AACGCAGGUG UCCUAAGGCG AG CUCAGGG AGGACAGAAA CCUCCCGUGG AGCAGAAGGG CAAAAGCUCG CUUGAUCUUG AUUUUCAGUA CGAAUACAGA CCG UGAAAG CGGGGCCUCA CGAUCCUUCU GACCUUUUGG GUUUUAAGCA GGAGGUGUCA GAAAAGUUAC CACAGGGAUA ACUG GCUUG UGGCGGCCAA GCGUUCAUAG CGACGUCGCU UUUUGAUCCU UCGAUGUCGG CUCUUCCUAU CAUUGUGAAG CAGAA UUCA CCAAGCGUUG GAUUGUUCAC CCACUAAUAG GGAACGUGAG CUGGGUUUAG ACCGUCGUGA GACAGGUUAG UUUUAC CCU ACUGAUGAUG UGUUGUUGCC AUGGUAAUCC UGCUCAGUAC GAGAGGAACC GCAGGUUCAG ACAUUUGGUG UAUGUGC UU GGCUGAGGAG CCAAUGGGGC GAAGCUACCA UCUGUGGGAU UAUGACUGAA CGCCUCUAAG UCAGAAUCCC GCCCAGGC G GAACGAUACG GCAGCGCCGC GGAGCCUCGG UUGGCCUCGG AUAGCCGGUC CCCCGCCUGU CCCCGCCGGC GGGCCGCCC CCCCCCUCCA CGCGCCCCGC GCGCGCGGGA GGGCGCGUGC CCCGCCGCGC GCCGGGACCG GGGUCCGGUG CGGAGUGCCC UUCGUCCUG GGAAACGGGG CGCGGCCGGA GAGGCGGCCG CCCCCUCGCC CGUCACGCAC CGCACGUUCG UGGGGAACCU G GCGCUAAA CCAUUCGUAG ACGACCUGCU UCUGGGUCGG GGUUUCGUAC GUAGCAGAGC AGCUCCCUCG CUGCGAUCUA UU GAAAGUC AGCCCUCGAC ACAAGGGUUU GUC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R3.5/1 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.2 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 19046
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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